[日本語] English
万見
- PDB-8j2z: Glucosyl transferase -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8j2z
タイトルGlucosyl transferase
要素Glycosyltransferase
キーワードTRANSFERASE / Glucosyl transferase
機能・相同性UDP-glycosyltransferase activity / UDP-glycosyltransferase family, conserved site / UDP-glycosyltransferases signature. / UDP-glucoronosyl and UDP-glucosyl transferase / UDP-glucuronosyl/UDP-glucosyltransferase / 転移酵素; グリコシル基を移すもの; 六炭糖残基を移すもの / nucleotide binding / Glycosyltransferase
機能・相同性情報
生物種Nicotiana tabacum (タバコ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.783 Å
データ登録者Arold, S.T. / Hameed, U.F.S.
資金援助 サウジアラビア, 1件
組織認可番号国
Other privateKing Abdullah University of Science and Technology サウジアラビア
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2025
タイトル: beta-Carotene alleviates substrate inhibition caused by asymmetric cooperativity.
著者: Liao, J. / Shahul Hameed, U.F. / Hoffmann, T.D. / Kurze, E. / Sun, G. / Steinchen, W. / Nicoli, A. / Di Pizio, A. / Kuttler, C. / Song, C. / Catici, D.A.M. / Assaad-Gerbert, F. / Hoffmann, T. ...著者: Liao, J. / Shahul Hameed, U.F. / Hoffmann, T.D. / Kurze, E. / Sun, G. / Steinchen, W. / Nicoli, A. / Di Pizio, A. / Kuttler, C. / Song, C. / Catici, D.A.M. / Assaad-Gerbert, F. / Hoffmann, T. / Arold, S.T. / Schwab, W.G.
履歴
登録2023年4月15日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02024年4月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年4月9日Group: Database references / Structure summary
カテゴリ: citation / citation_author / pdbx_entry_details
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Glycosyltransferase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,9461
ポリマ－53,9461
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)153.384, 153.384, 126.657
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number97
Space group name H-MI422

-
要素

#1: タンパク質 Glycosyltransferase


分子量: 53945.941 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Nicotiana tabacum (タバコ) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A8K1ZRH3
Has protein modificationN

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.45 Å3/Da / 溶媒含有率: 64.37 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.2 M Magnesium chloride hexahydrate, 0.1 M Sodium HEPES pH 7.5, 30% v/vPEG 400

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SOLEIL / ビームライン: PROXIMA 2 / 波長: 0.987 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 9M / 検出器: PIXEL / 日付: 2023年3月19日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.987 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.783→48.5 Å / Num. obs: 19066 / % possible obs: 98.23 % / 冗長度: 25.9 % / CC1/2: 0.991 / Net I/σ(I): 7.64
反射 シェル解像度: 2.783→2.883 Å / Num. unique obs: 1570 / CC1/2: 0.445

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.20.1_4487: ???)精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.783→48.5 Å / SU ML: 0.42 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 30.16 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2768 1892 10 %
Rwork0.2231 --
obs0.2286 18916 98.27 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.783→48.5 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3572 0 0 0 3572
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.01
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.172
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d6.828480
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.061584
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.01624
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.783-2.850.41641030.3756922X-RAY DIFFRACTION76
2.85-2.930.39221350.31341217X-RAY DIFFRACTION100
2.93-3.020.36021350.29681216X-RAY DIFFRACTION100
3.02-3.110.35311330.2861206X-RAY DIFFRACTION100
3.11-3.220.3031370.28641224X-RAY DIFFRACTION100
3.22-3.350.35611360.27651222X-RAY DIFFRACTION100
3.35-3.510.35141350.25181224X-RAY DIFFRACTION100
3.51-3.690.30841380.23941233X-RAY DIFFRACTION100
3.69-3.920.25671360.23111227X-RAY DIFFRACTION100
3.92-4.230.28371380.20491234X-RAY DIFFRACTION100
4.23-4.650.25031380.19291242X-RAY DIFFRACTION100
4.65-5.320.24721380.18461250X-RAY DIFFRACTION100
5.32-6.70.27581400.24831265X-RAY DIFFRACTION100
6.7-48.50.21311500.17451342X-RAY DIFFRACTION100

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る