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万見
- PDB-8j25: Crystal structure of PML B-box2 mutant -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8j25
タイトルCrystal structure of PML B-box2 mutant
要素Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein,Protein PML
キーワードLIGASE / PML / TRIM19 / B-Box2
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of calcium ion transport into cytosol / ubiquitin-like protein ligase activity / negative regulation of translation in response to oxidative stress / positive regulation of protein localization to chromosome, telomeric region / suppression of viral release by host / PML body organization / SUMO binding / positive regulation of apoptotic process involved in mammary gland involution / fibroblast migration / SMAD protein signal transduction ...regulation of calcium ion transport into cytosol / ubiquitin-like protein ligase activity / negative regulation of translation in response to oxidative stress / positive regulation of protein localization to chromosome, telomeric region / suppression of viral release by host / PML body organization / SUMO binding / positive regulation of apoptotic process involved in mammary gland involution / fibroblast migration / SMAD protein signal transduction / myeloid cell differentiation / protein-containing complex localization / maintenance of protein location in nucleus / endoplasmic reticulum calcium ion homeostasis / regulation of double-strand break repair / branching involved in mammary gland duct morphogenesis / oncogene-induced cell senescence / Regulation of RUNX1 Expression and Activity / negative regulation of mitotic cell cycle / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基を移すもの / SUMO transferase activity / positive regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway / cobalt ion binding / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to oxidative stress / negative regulation of interleukin-1 beta production / SUMOylation of ubiquitinylation proteins / entrainment of circadian clock by photoperiod / detection of maltose stimulus / SMAD binding / maltose transport complex / negative regulation of telomere maintenance via telomerase / positive regulation of telomere maintenance / carbohydrate transport / protein sumoylation / negative regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process / positive regulation of signal transduction by p53 class mediator / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to endoplasmic reticulum stress / carbohydrate transmembrane transporter activity / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage by p53 class mediator / maltose binding / cell fate commitment / maltose transport / maltodextrin transmembrane transport / protein targeting / regulation of cell adhesion / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / response to UV / retinoic acid receptor signaling pathway / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex, substrate-binding subunit-containing / Regulation of TP53 Activity through Acetylation / extrinsic apoptotic signaling pathway / positive regulation of defense response to virus by host / response to cytokine / cellular response to interleukin-4 / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex / transforming growth factor beta receptor signaling pathway / Regulation of PTEN localization / negative regulation of angiogenesis / cellular response to leukemia inhibitory factor / response to gamma radiation / cell chemotaxis / DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator / circadian regulation of gene expression / negative regulation of cell growth / regulation of circadian rhythm / PML body / nuclear matrix / Transcriptional regulation of granulopoiesis / positive regulation of fibroblast proliferation / Interferon gamma signaling / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage / protein import into nucleus / HCMV Early Events / cellular senescence / outer membrane-bounded periplasmic space / protein-containing complex assembly / early endosome membrane / nuclear membrane / molecular adaptor activity / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / periplasmic space / transcription coactivator activity / response to hypoxia / chromosome, telomeric region / regulation of cell cycle / protein stabilization / chromatin remodeling / protein heterodimerization activity / negative regulation of cell population proliferation / innate immune response / negative regulation of DNA-templated transcription / apoptotic process / ubiquitin protein ligase binding / DNA damage response / regulation of DNA-templated transcription / endoplasmic reticulum membrane / nucleolus / protein homodimerization activity / DNA binding / zinc ion binding
類似検索 - 分子機能
Protein of unknown function DUF3583 / PML-like, coiled-coil / PML, C-terminal domain / : / ANCHR-like B-box zinc-binding domain / B-Box-type zinc finger / B-box-type zinc finger / Zinc finger B-box type profile. / Zinc finger, C3HC4 RING-type / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) ...Protein of unknown function DUF3583 / PML-like, coiled-coil / PML, C-terminal domain / : / ANCHR-like B-box zinc-binding domain / B-Box-type zinc finger / B-box-type zinc finger / Zinc finger B-box type profile. / Zinc finger, C3HC4 RING-type / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) / Maltose/Cyclodextrin ABC transporter, substrate-binding protein / Solute-binding family 1, conserved site / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 1 signature. / Bacterial extracellular solute-binding protein / Bacterial extracellular solute-binding protein / Zinc finger, RING-type, conserved site / Zinc finger RING-type signature. / Ring finger / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type
類似検索 - ドメイン・相同性
Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein / Protein PML
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Zhou, C. / Zang, N. / Zhang, J.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China (NSFC) 中国
引用ジャーナル: Cancer Discov / 年: 2023
タイトル: Structural Basis of PML-RARA Oncoprotein Targeting by Arsenic Unravels a Cysteine Rheostat Controlling PML Body Assembly and Function.
著者: Bercier, P. / Wang, Q.Q. / Zang, N. / Zhang, J. / Yang, C. / Maimaitiyiming, Y. / Abou-Ghali, M. / Berthier, C. / Wu, C. / Niwa-Kawakita, M. / Dirami, T. / Geoffroy, M.C. / Ferhi, O. / ...著者: Bercier, P. / Wang, Q.Q. / Zang, N. / Zhang, J. / Yang, C. / Maimaitiyiming, Y. / Abou-Ghali, M. / Berthier, C. / Wu, C. / Niwa-Kawakita, M. / Dirami, T. / Geoffroy, M.C. / Ferhi, O. / Quentin, S. / Benhenda, S. / Ogra, Y. / Gueroui, Z. / Zhou, C. / Naranmandura, H. / de The, H. / Lallemand-Breitenbach, V.
履歴
登録2023年4月14日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBC
改定 1.02023年9月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年12月20日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.title

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein,Protein PML
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,4924
ポリマ－47,0191
非ポリマー4733
水75742
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)121.568, 121.568, 161.332
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number155
Space group name H-MH32

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要素

#1: タンパク質 Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein,Protein PML / MMBP / Maltodextrin-binding protein / Maltose-binding protein / MBP / E3 SUMO-protein ligase PML / ...MMBP / Maltodextrin-binding protein / Maltose-binding protein / MBP / E3 SUMO-protein ligase PML / Promyelocytic leukemia protein / RING finger protein 71 / RING-type E3 SUMO transferase PML / Tripartite motif-containing protein 19 / TRIM19


分子量: 47019.188 Da / 分子数: 1 / 変異: C213A,A216V / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Escherichia coli (strain K12) (大腸菌), (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: malE, b4034, JW3994, PML, MYL, PP8675, RNF71, TRIM19
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P0AEX9, UniProt: P29590, 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基を移すもの
#2: 多糖 alpha-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 342.297 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
記述子タイププログラム
DGlcpa1-4DGlcpa1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1a_1-5]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][a-D-Glcp]{[(4+1)][a-D-Glcp]{}}LINUCSPDB-CARE
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 式: Zn / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 42 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.85 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5 / 詳細: 22% PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL19U1 / 波長: 0.9791 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年6月8日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9791 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→44.08 Å / Num. obs: 27057 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 5 % / CC1/2: 0.988 / Rpim(I) all: 0.092 / Rsym value: 0.184 / Net I/σ(I): 7.24
反射 シェル解像度: 2.6→2.69 Å / Num. unique obs: 2853 / CC1/2: 0.393

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.21rc1_4924: ???)精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.6→44.08 Å / SU ML: 0.46 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 30.18 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2478 1255 4.64 %
Rwork0.2042 --
obs0.2063 27057 98.86 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→44.08 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3181 0 25 42 3248
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0043285
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.634464
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.9861199
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.042494
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004576
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.6-2.70.37171350.35042853X-RAY DIFFRACTION98
2.7-2.830.40811310.31382866X-RAY DIFFRACTION99
2.83-2.980.36721050.30482954X-RAY DIFFRACTION99
2.98-3.160.32591450.27892866X-RAY DIFFRACTION99
3.16-3.410.29211610.25442839X-RAY DIFFRACTION99
3.41-3.750.27461390.19652860X-RAY DIFFRACTION99
3.75-4.290.21731230.16722902X-RAY DIFFRACTION99
4.29-5.40.17191340.15282855X-RAY DIFFRACTION99
5.41-44.080.20551820.15592807X-RAY DIFFRACTION98
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.3136-0.19850.1851.70230.13882.0629-0.24240.20060.5249-0.0110.2545-0.0168-0.4734-0.2629-0.04060.50570.0035-0.01790.48720.03010.5005-8.1984-31.7373-13.7408
22.925-0.282-0.57211.5702-0.43251.7978-0.1903-0.37570.11310.2560.2758-0.26130.2381-0.1215-0.0670.34450.0727-0.00350.2723-0.12950.38620.9703-47.2505-0.0426
32.1767-0.34640.55111.27630.3521.5851-0.1431-0.21220.31020.36770.1917-0.2278-0.1066-0.0089-0.04530.37680.0783-0.01960.3514-0.12840.42470.9265-42.05940.8808
41.232-0.18520.56220.9210.22410.3791-0.2013-0.05560.13410.31150.19910.0723-0.0133-0.2255-0.05320.4030.04620.04110.3858-0.00480.3617-8.2104-49.3853-1.5156
50.31650.8560.0462.3633-0.2640.2534-0.19150.0367-0.6888-0.2544-0.1395-1.58630.35631.11880.0250.5808-0.00360.10550.64420.08470.6886-13.6722-64.4999-12.5702
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid -188 through -118 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid -117 through -16 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid -15 through 104 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 105 through 204 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 205 through 227 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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