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- PDB-8iym: Crystal structure of a protein acetyltransferase, HP0935 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8iym
タイトルCrystal structure of a protein acetyltransferase, HP0935
要素N-acetyltransferase domain-containing protein
キーワードTRANSFERASE / GNAT domain / protein acetyltransferase
機能・相同性: / protein-N-terminal-alanine acetyltransferase activity / Acetyltransferase (GNAT) family / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) domain profile. / GNAT domain / Acyl-CoA N-acyltransferase / : / THIOCYANATE ION / N-acetyltransferase domain-containing protein
機能・相同性情報
生物種Helicobacter pylori 26695 (ピロリ菌)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Dadireddy, V. / Mahanta, P. / Kumar, A. / Desirazu, R.N. / Ramakumar, S.
資金援助1件
組織認可番号国
Not funded
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2025
タイトル: Biochemical and structural characterization of a GNAT superfamily protein acetyltransferase from Helicobacter pylori.
著者: Dadireddy, V. / Kumar, A. / Kumar, S. / Sarma, S.P. / Mahanta, P. / Ramakumar, S. / Desirazu, R.N.
履歴
登録2023年4月5日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02024年4月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 2.02024年5月8日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / entity / pdbx_contact_author / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_refine_tls / pdbx_struct_sheet_hbond / pdbx_struct_special_symmetry / pdbx_validate_planes / pdbx_validate_rmsd_angle / pdbx_validate_rmsd_bond / pdbx_validate_torsion / refine / refine_hist / refine_ls_restr / refine_ls_shell / reflns / software / struct_conf
Item: _atom_site_anisotrop.U[1][1] / _atom_site_anisotrop.U[1][2] ..._atom_site_anisotrop.U[1][1] / _atom_site_anisotrop.U[1][2] / _atom_site_anisotrop.U[1][3] / _atom_site_anisotrop.U[2][2] / _atom_site_anisotrop.U[2][3] / _atom_site_anisotrop.U[3][3] / _entity.pdbx_fragment / _entity.pdbx_number_of_molecules / _pdbx_refine_tls.L[1][1] / _pdbx_refine_tls.L[1][2] / _pdbx_refine_tls.L[1][3] / _pdbx_refine_tls.L[2][2] / _pdbx_refine_tls.L[2][3] / _pdbx_refine_tls.L[3][3] / _pdbx_refine_tls.S[1][1] / _pdbx_refine_tls.S[1][2] / _pdbx_refine_tls.S[1][3] / _pdbx_refine_tls.S[2][1] / _pdbx_refine_tls.S[2][2] / _pdbx_refine_tls.S[2][3] / _pdbx_refine_tls.S[3][1] / _pdbx_refine_tls.S[3][2] / _pdbx_refine_tls.S[3][3] / _pdbx_refine_tls.T[1][1] / _pdbx_refine_tls.T[1][2] / _pdbx_refine_tls.T[1][3] / _pdbx_refine_tls.T[2][2] / _pdbx_refine_tls.T[2][3] / _pdbx_refine_tls.T[3][3] / _pdbx_refine_tls.origin_x / _pdbx_refine_tls.origin_y / _pdbx_refine_tls.origin_z / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_comp_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_comp_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_comp_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_comp_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id / _pdbx_struct_special_symmetry.auth_seq_id / _refine.B_iso_max / _refine.B_iso_mean / _refine.B_iso_min / _refine.aniso_B[1][1] / _refine.aniso_B[1][2] / _refine.aniso_B[1][3] / _refine.aniso_B[2][2] / _refine.aniso_B[2][3] / _refine.aniso_B[3][3] / _refine.correlation_coeff_Fo_to_Fc / _refine.correlation_coeff_Fo_to_Fc_free / _refine.ls_R_factor_R_free / _refine.ls_R_factor_R_work / _refine.ls_R_factor_obs / _refine.ls_d_res_high / _refine.ls_number_reflns_R_free / _refine.ls_number_reflns_obs / _refine.ls_percent_reflns_R_free / _refine.ls_percent_reflns_obs / _refine.overall_SU_B / _refine.overall_SU_ML / _refine.pdbx_overall_ESU_R / _refine.pdbx_overall_ESU_R_Free / _refine_hist.d_res_high / _refine_hist.number_atoms_solvent / _refine_hist.number_atoms_total / _refine_hist.pdbx_B_iso_mean_ligand / _refine_hist.pdbx_B_iso_mean_solvent / _refine_ls_restr.dev_ideal / _refine_ls_restr.dev_ideal_target / _refine_ls_shell.R_factor_R_free / _refine_ls_shell.R_factor_R_work / _refine_ls_shell.d_res_high / _refine_ls_shell.d_res_low / _refine_ls_shell.number_reflns_R_free / _refine_ls_shell.number_reflns_R_work / _refine_ls_shell.number_reflns_all / _refine_ls_shell.percent_reflns_obs / _reflns.B_iso_Wilson_estimate / _reflns.d_resolution_high / _reflns.pdbx_netI_over_av_sigmaI / _reflns.pdbx_number_measured_all / _software.classification / _software.name / _software.version / _struct_conf.end_auth_comp_id / _struct_conf.end_auth_seq_id / _struct_conf.end_label_comp_id / _struct_conf.end_label_seq_id / _struct_conf.pdbx_PDB_helix_length
解説: Real space R-factor
詳細: Earlier structure was refined with twin refinement ON, using REFMAC5. The current model was refined with twin refinement OFF.
Provider: author / タイプ: Coordinate replacement
改定 2.12025年7月30日Group: Database references / Structure summary
カテゴリ: citation / citation_author / pdbx_entry_details
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: N-acetyltransferase domain-containing protein
B: N-acetyltransferase domain-containing protein
C: N-acetyltransferase domain-containing protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)56,70618
ポリマ－55,8803
非ポリマー82615
水5,080282
1
A: N-acetyltransferase domain-containing protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,8836
ポリマ－18,6271
非ポリマー2565
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: N-acetyltransferase domain-containing protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,9797
ポリマ－18,6271
非ポリマー3526
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: N-acetyltransferase domain-containing protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,8445
ポリマ－18,6271
非ポリマー2174
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)117.856, 66.170, 70.904
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 91.420, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11C-201-

K

21C-384-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 N-acetyltransferase domain-containing protein


分子量: 18626.504 Da / 分子数: 3 / 断片: GNAT-domain / 変異: M1V / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Helicobacter pylori 26695 (ピロリ菌)
遺伝子: HP_0935 / プラスミド: pNIC-Bsa4 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): star / 参照: UniProt: O25589
#2: 化合物 ChemComp-K / POTASSIUM ION / カリウムカチオン


分子量: 39.098 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: K
#3: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#4: 化合物
ChemComp-SCN / THIOCYANATE ION / チオシアン酸アニオン


分子量: 58.082 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 合成 / 式: CNS
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 282 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.47 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.26 % / Mosaicity: 0 °
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.2M potassium thiocyanate, 0.1M Bis-Tris propane pH 6.5, 20% (w/v) polyethylene glycol 3500, 20% (w/v) ethylene glycol (cryo, soaked)

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: BRUKER AXS MICROSTAR / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: BRUKER PHOTON 100 / 検出器: CMOS / 日付: 2018年8月18日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
Reflection twin
Crystal-IDIDOperatorDomain-IDFraction
11H, K, L10.9
111/2H-3/2K, -1/2H-1/2K, -L20.1
反射解像度: 2→70.88 Å / Num. obs: 36953 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 7.4 % / CC1/2: 0.996 / Rmerge(I) obs: 0.12 / Rpim(I) all: 0.045 / Rrim(I) all: 0.129 / Net I/σ(I): 10.4 / Num. measured all: 273069
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. measured allNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allNet I/σ(I) obs% possible all
2-2.055.20.5861420327240.7920.2830.6522.5100
8.94-70.889.10.05840224420.9970.020.06224.198.8

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRModel details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation3.27 Å58.91 Å
Translation3.27 Å58.91 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0405精密化
Aimless0.7.9データスケーリング
PHASER2.8.3位相決定
PDB_EXTRACT3.28データ抽出
PROTEUM PLUSデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2→70.88 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.923 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.904 / SU B: 9.068 / SU ML: 0.13 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.199 / ESU R Free: 0.168 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : WITH TLS ADDED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2463 1880 5.1 %RANDOM
Rwork0.2152 ---
obs0.2169 35062 99.82 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 76.32 Å2 / Biso mean: 21.815 Å2 / Biso min: 7.15 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.46 Å20 Å2-0.22 Å2
2--0.41 Å2-0 Å2
3---0.06 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2→70.88 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3603 0 42 282 3927
Biso mean--31.32 28.53 -
残基数----458
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0140.0123738
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0040.0163525
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.8981.6455015
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.6991.5658146
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.9765461
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg11.099510
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.42210650
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0990.2552
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0130.024222
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0040.02838
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.621.2521853
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.5891.2491851
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.2532.2212296
LS精密化 シェル解像度: 2→2.052 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.276 116 -
Rwork0.241 2607 -
all-2723 -
obs--100 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.8638-0.94870.04961.8386-0.10742.4194-0.04250.1662-0.0035-0.15640.0074-0.0696-0.1137-0.18080.03510.0319-0.01270.01010.0615-0.01770.00820.716-10.691-87.17
21.07230.47210.31133.25140.32842.1084-0.00620.15330.0157-0.1310.00480.0720.25850.09980.00150.05170.02010.00740.03530.01180.0135-14.903-8.448-87.131
32.87390.7916-0.18280.6460.10812.3870.01640.1739-0.0104-0.1547-0.008-0.0612-0.1760.2208-0.00840.07150.00760.00980.04510.01050.02870.786-40.153-87.376
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A0 - 161
2X-RAY DIFFRACTION1A201 - 205
3X-RAY DIFFRACTION2B0 - 161
4X-RAY DIFFRACTION2B201 - 206
5X-RAY DIFFRACTION3C-1 - 160
6X-RAY DIFFRACTION3C201 - 204

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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