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- PDB-8itx: Crystal structure of human Galectin-3 in complex with small molec... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8itx
タイトルCrystal structure of human Galectin-3 in complex with small molecule inhibitor
要素Galectin-3
キーワードSUGAR BINDING PROTEIN/INHIBITOR / Fibrosis / Galactose / SUGAR BINDING PROTEIN-INHIBITOR COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of NK T cell activation / mononuclear cell migration / negative regulation of immunological synapse formation / disaccharide binding / negative regulation of T cell activation via T cell receptor contact with antigen bound to MHC molecule on antigen presenting cell / RUNX2 regulates genes involved in differentiation of myeloid cells / regulation of T cell apoptotic process / receptor ligand inhibitor activity / positive regulation of mononuclear cell migration / negative regulation of endocytosis ...negative regulation of NK T cell activation / mononuclear cell migration / negative regulation of immunological synapse formation / disaccharide binding / negative regulation of T cell activation via T cell receptor contact with antigen bound to MHC molecule on antigen presenting cell / RUNX2 regulates genes involved in differentiation of myeloid cells / regulation of T cell apoptotic process / receptor ligand inhibitor activity / positive regulation of mononuclear cell migration / negative regulation of endocytosis / IgE binding / eosinophil chemotaxis / regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / signaling receptor inhibitor activity / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of myeloid cells / negative regulation of T cell receptor signaling pathway / protein phosphatase inhibitor activity / positive chemotaxis / positive regulation of calcium ion import / chemoattractant activity / macrophage chemotaxis / monocyte chemotaxis / regulation of T cell proliferation / Advanced glycosylation endproduct receptor signaling / ficolin-1-rich granule membrane / immunological synapse / laminin binding / epithelial cell differentiation / neutrophil chemotaxis / RNA splicing / secretory granule membrane / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway / positive regulation of protein localization to plasma membrane / spliceosomal complex / positive regulation of protein-containing complex assembly / molecular condensate scaffold activity / mRNA processing / carbohydrate binding / protein phosphatase binding / : / mitochondrial inner membrane / innate immune response / Neutrophil degranulation / cell surface / extracellular space / RNA binding / extracellular exosome / extracellular region / nucleoplasm / nucleus / membrane / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Galectin-like / Galactoside-binding lectin / Galectin / Galectin, carbohydrate recognition domain / Galactoside-binding lectin / Galactoside-binding lectin (galectin) domain profile. / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
piperazine / : / Galectin-3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.12 Å
データ登録者Jinal, S. / Ghosh, K.
資金援助1件
組織認可番号国
Other private
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Discovery and Exploration of Monosaccharide Linked Dimers to Target Fibrosis
著者: Swidorski, J.J. / Beno, B.B. / Liu, C. / Yoon, D. / Ghosh, K. / Sale, H. / Shah, D. / Acharya, K. / Yanchunas, J. / Ellsworth, B. / Cheng, D. / Regueiro-Ren, A.
履歴
登録2023年3月23日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02024年3月27日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Galectin-3
B: Galectin-3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,7797
ポリマ－39,3312
非ポリマー1,4495
水4,576254
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: light scattering
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area130 Å2
ΔGint-8 kcal/mol
Surface area7350 Å2
手法PISA
2


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area130 Å2
ΔGint-8 kcal/mol
Surface area7410 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)34.350, 43.340, 48.150
Angle α, β, γ (deg.)111.12, 105.87, 90.42
Int Tables number1
Space group name H-MP1

-
要素

#1: タンパク質 Galectin-3 / Gal-3 / 35 kDa lectin / Carbohydrate-binding protein 35 / CBP 35 / Galactose-specific lectin 3 / ...Gal-3 / 35 kDa lectin / Carbohydrate-binding protein 35 / CBP 35 / Galactose-specific lectin 3 / Galactoside-binding protein


分子量: 19665.328 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: LGALS3, MAC2 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P17931
#2: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#3: 化合物 ChemComp-SXP / 2-[(2S,3R,4S,5R,6R)-2-[2-[2,5-bis(chloranyl)phenyl]-5-methyl-1,2,4-triazol-3-yl]-4-[4-[4-chloranyl-3,5-bis(fluoranyl)phenyl]-1,2,3-triazol-1-yl]-6-(hydroxymethyl)-5-oxidanyl-oxan-3-yl]oxyethanoic acid


分子量: 645.827 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C25H21Cl3F2N6O6 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物 ChemComp-PZE / piperazine / ピペラジン


分子量: 86.136 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10N2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 254 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 1.62 Å3/Da / 溶媒含有率: 24.26 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: BUFFER = 0.1M TRIS (7.8), SALT= NASCN; PRECIPITANT = PEG 6K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID30B / 波長: 0.9763 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年11月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9763 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.12→50 Å / Num. obs: 77739 / % possible obs: 85.7 % / 冗長度: 1.7 % / Rsym value: 0.037 / Net I/σ(I): 9.4
反射 シェル解像度: 1.12→1.15 Å / Num. unique obs: 81792 / Rsym value: 0.26

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0189精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.12→37.11 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.965 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.961 / SU B: 0.618 / SU ML: 0.03 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.045 / ESU R Free: 0.046 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT IN THE INPUT
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.21097 4052 5 %RANDOM
Rwork0.19316 ---
obs0.19406 77739 85.87 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 15.515 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.1 Å2-0.04 Å20.03 Å2
2---0 Å20.1 Å2
3---0 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 1.12→37.11 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2213 0 90 254 2557
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0260.022391
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.311.9993263
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.6785284
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.44323.982113
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.16315392
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg11.3711518
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1570.2357
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0150.0212046
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.5651.2971112
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.0621.9551390
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.8121.5681279
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined7.92419.8613413
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.12→1.149 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.275 293 -
Rwork0.257 5393 -
obs--80.01 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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