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- PDB-8itp: Crystal structure of USP47 catalytic domain complex with ubiquitin -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8itp
タイトルCrystal structure of USP47 catalytic domain complex with ubiquitin
要素
  • Ubiquitin
  • Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 47
キーワードHYDROLASE/INHIBITOR / Ubiquitin specific protease / HYDROLASE-INHIBITOR COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


anterior/posterior axis specification, embryo / hypothalamus gonadotrophin-releasing hormone neuron development / female meiosis I / positive regulation of protein monoubiquitination / mitochondrion transport along microtubule / fat pad development / female gonad development / seminiferous tubule development / male meiosis I / positive regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator ...anterior/posterior axis specification, embryo / hypothalamus gonadotrophin-releasing hormone neuron development / female meiosis I / positive regulation of protein monoubiquitination / mitochondrion transport along microtubule / fat pad development / female gonad development / seminiferous tubule development / male meiosis I / positive regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / regulation of neuron apoptotic process / regulation of proteasomal protein catabolic process / energy homeostasis / Maturation of protein E / Maturation of protein E / ER Quality Control Compartment (ERQC) / Myoclonic epilepsy of Lafora / FLT3 signaling by CBL mutants / Prevention of phagosomal-lysosomal fusion / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex / Alpha-protein kinase 1 signaling pathway / Glycogen synthesis / Regulation of TBK1, IKKε (IKBKE)-mediated activation of IRF3, IRF7 / IRAK1 recruits IKK complex / IRAK1 recruits IKK complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Membrane binding and targetting of GAG proteins / Regulation of TBK1, IKKε-mediated activation of IRF3, IRF7 upon TLR3 ligation / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / PTK6 Regulates RTKs and Their Effectors AKT1 and DOK1 / Negative regulation of FLT3 / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD Domain Mutants / Regulation of FZD by ubiquitination / TICAM1,TRAF6-dependent induction of TAK1 complex / TICAM1-dependent activation of IRF3/IRF7 / NOTCH2 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B / p75NTR recruits signalling complexes / Downregulation of ERBB4 signaling / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / TRAF6-mediated induction of TAK1 complex within TLR4 complex / TRAF6 mediated IRF7 activation in TLR7/8 or 9 signaling / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / Pexophagy / Regulation of innate immune responses to cytosolic DNA / InlA-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cells / VLDLR internalisation and degradation / Regulation of pyruvate metabolism / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / NF-kB is activated and signals survival / Regulation of PTEN localization / NRIF signals cell death from the nucleus / Regulation of BACH1 activity / Activated NOTCH1 Transmits Signal to the Nucleus / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / Translesion synthesis by REV1 / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / Translesion synthesis by POLK / TICAM1, RIP1-mediated IKK complex recruitment / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / neuron projection morphogenesis / Activation of IRF3, IRF7 mediated by TBK1, IKKε (IKBKE) / Translesion synthesis by POLI / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / Josephin domain DUBs / Regulation of activated PAK-2p34 by proteasome mediated degradation / InlB-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cell / IKK complex recruitment mediated by RIP1 / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / regulation of mitochondrial membrane potential / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / positive regulation of protein ubiquitination / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / Asymmetric localization of PCP proteins / TCF dependent signaling in response to WNT / SCF-beta-TrCP mediated degradation of Emi1 / NIK-->noncanonical NF-kB signaling / Ubiquitin-dependent degradation of Cyclin D / Regulation of NF-kappa B signaling / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / TNFR2 non-canonical NF-kB pathway / activated TAK1 mediates p38 MAPK activation / Vpu mediated degradation of CD4 / Assembly of the pre-replicative complex / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / Degradation of DVL / NOTCH3 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / Ubiquitin Mediated Degradation of Phosphorylated Cdc25A / Regulation of signaling by CBL / Dectin-1 mediated noncanonical NF-kB signaling / Cdc20:Phospho-APC/C mediated degradation of Cyclin A / Fanconi Anemia Pathway / Hh mutants are degraded by ERAD / Negative regulation of FGFR3 signaling / Degradation of AXIN / Peroxisomal protein import
類似検索 - 分子機能
Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 47, C-terminal / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 47 C-terminal / Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 2. / Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 1. / Ubiquitin specific protease, conserved site / Peptidase C19, ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Ubiquitin specific protease domain / Ubiquitin specific protease (USP) domain profile. / Papain-like cysteine peptidase superfamily ...Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 47, C-terminal / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 47 C-terminal / Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 2. / Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 1. / Ubiquitin specific protease, conserved site / Peptidase C19, ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Ubiquitin specific protease domain / Ubiquitin specific protease (USP) domain profile. / Papain-like cysteine peptidase superfamily / : / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site / Ubiquitin domain / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Ubiquitin-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Polyubiquitin-B / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 47
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Caenorhabditis elegans (センチュウ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3 Å
データ登録者Kim, E.E. / Shin, S.C.
資金援助 韓国, 1件
組織認可番号国
National Research Foundation (NRF, Korea) 韓国
引用ジャーナル: Commun Biol / 年: 2023
タイトル: Structural and functional characterization of USP47 reveals a hot spot for inhibitor design.
著者: Shin, S.C. / Park, J. / Kim, K.H. / Yoon, J.M. / Cho, J. / Ha, B.H. / Oh, Y. / Choo, H. / Song, E.J. / Kim, E.E.
履歴
登録2023年3月22日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02024年3月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年5月8日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
C: Ubiquitin
D: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 47
A: Ubiquitin
B: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 47
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)132,4206
ポリマ－132,2894
非ポリマー1312
水00
1
C: Ubiquitin
D: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 47
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)66,2103
ポリマ－66,1452
非ポリマー651
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3470 Å2
ΔGint-7 kcal/mol
Surface area20240 Å2
手法PISA
2
A: Ubiquitin
B: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 47
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)66,2103
ポリマ－66,1452
非ポリマー651
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3330 Å2
ΔGint-8 kcal/mol
Surface area19910 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)46.957, 93.399, 217.762
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

-
要素

#1: タンパク質 Ubiquitin


分子量: 8576.831 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UBB / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0CG47
#2: タンパク質 Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 47 / Ubiquitin thioesterase 47 / Ubiquitin-specific-processing protease 47


分子量: 57567.887 Da / 分子数: 2 / Mutation: C97S / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Caenorhabditis elegans (センチュウ)
遺伝子: CELE_T05H10.1, T05H10.1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q22240, ubiquitinyl hydrolase 1
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.8 Å3/Da / 溶媒含有率: 31.85 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5 / 詳細: 100 mM bis-Tris (pH 5.5), 25% PEG 3350, 50 mM MgCl2 / PH範囲: 4.5 - 6.5

-
データ収集

回折平均測定温度: 298 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PAL/PLS / ビームライン: 5C (4A) / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210r / 検出器: CCD / 日付: 2014年10月21日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3→50 Å / Num. obs: 19209 / % possible obs: 96.4 % / 冗長度: 4.2 % / Rmerge(I) obs: 0.14 / Χ2: 0.915 / Net I/σ(I): 6.6 / Num. measured all: 80505
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsΧ2Diffraction-ID% possible all
3-3.112.80.37417760.842191.4
3.11-3.2330.35118200.862194.4
3.23-3.383.50.31419020.837196.1
3.38-3.563.90.27718800.902197.3
3.56-3.784.20.24619170.988197.7
3.78-4.074.40.18619201.009197.3
4.07-4.484.60.13819401.117197.6
4.48-5.1350.10519640.996197.8
5.13-6.4650.09919970.845198.1
6.46-505.30.06620930.728196.1

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データスケーリング
HKL-2000データ削減
PHENIX1.20.1-4487精密化
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 3→29.51 Å / SU ML: 0.44 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.54 / 位相誤差: 28.68 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2843 1756 10 %
Rwork0.2461 --
obs0.25 17554 87.95 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3→29.51 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6771 0 2 0 6773
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0026907
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.459325
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.152583
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0371022
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0041208
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3-3.080.368720.3432646X-RAY DIFFRACTION48
3.08-3.170.387930.3342835X-RAY DIFFRACTION62
3.17-3.280.34621110.34391010X-RAY DIFFRACTION75
3.28-3.390.36631320.30341182X-RAY DIFFRACTION86
3.39-3.530.30131350.30661215X-RAY DIFFRACTION91
3.53-3.690.31451460.28491313X-RAY DIFFRACTION95
3.69-3.880.31271480.25861328X-RAY DIFFRACTION97
3.88-4.120.26911460.2661319X-RAY DIFFRACTION97
4.12-4.440.27771500.2231352X-RAY DIFFRACTION98
4.44-4.890.27411500.20851350X-RAY DIFFRACTION98
4.89-5.590.26721530.2231366X-RAY DIFFRACTION98
5.59-7.030.30711560.24551411X-RAY DIFFRACTION98
7.03-29.510.22291640.2031471X-RAY DIFFRACTION98
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
16.6787-1.2609-1.3692.2461-1.16686.1940.361-0.2393-0.0604-0.27070.58710.5532-0.0965-0.81280.83560.39580.3523-0.43720.949-0.42210.971758.363210.45134.3313
24.7741-1.313-1.67962.58332.75992.9678-0.03690.35050.2545-0.1619-0.56250.44330.3456-0.34250.3160.77230.43470.19510.9428-0.30010.815758.5805214.768531.4573
32.50011.54321.55823.73850.01211.35290.36490.15661.16380.3533-1.31060.30420.0873-0.01320.86650.9772-0.0062-0.03560.72240.0210.701265.6486224.695536.7133
41.86810.0525-1.18793.3227-0.32941.56380.44230.78430.6343-0.2447-0.44570.9024-0.2004-0.58980.25811.12880.9446-0.24841.0279-0.37650.897854.8941220.004539.1604
55.4466-3.48132.02917.0742-2.33193.24711.08990.14090.54320.0779-0.4349-0.0965-0.0612-1.8081-0.03670.78410.0640.02680.981-0.32761.023153.763215.128245.9021
66.95961.97524.20733.89333.32119.30390.47620.37620.70620.4782-0.189-1.0835-0.4815-0.21790.29630.63910.1484-0.03450.6026-0.08750.67867.9945216.551642.5861
71.35010.8831-2.33244.0993-0.82194.09330.0848-0.2775-0.3861.05190.00520.1611-0.5280.218-0.15330.54580.34080.19611.0785-0.07850.555955.3241209.911847.395
82.00170.34111.13955.8843-1.85074.4773-0.0503-0.5029-0.1942-0.376-1.15980.32420.77170.11890.22980.65070.02410.17540.73960.04130.512857.8219196.87269.6773
93.51292.08091.00495.24232.25865.67840.0044-0.55740.52820.5519-0.4120.1442-0.37510.09290.34970.55920.2652-0.00350.7010.05080.548266.3419204.950870.3723
104.57692.83050.86025.22852.55487.12430.11290.50460.1951-0.8326-0.1418-0.0549-0.26970.50450.20740.54120.09230.00070.63470.18040.439472.6693206.266657.4515
111.0034-0.84260.08741.52980.6512.4438-0.3515-0.002-0.1937-0.0512-0.0033-0.3675-0.0713-0.73280.3590.3315-0.03730.04960.5474-0.11850.536661.6098202.715831.6164
123.77980.54910.44842.07990.65562.054-0.2688-0.4296-0.7865-0.60810.25010.19520.4983-0.80110.15880.5645-0.14120.090.74830.03660.500354.0531194.689946.8377
132.64180.48461.17181.25530.87571.4081-0.2168-0.213-0.51560.44850.2344-0.08880.2041-0.3617-0.1620.61950.00190.27240.52210.11890.624359.57189.618758.9201
142.9028-1.86830.52181.9122-0.37342.789-0.1152-0.035-0.09130.09380.40090.19880.29921.2696-0.5791-0.36760.3324-0.05920.8992-0.18470.49941.8811205.509915.631
151.35910.93460.91840.8074-0.19554.8233-0.5162-0.47720.91380.213-0.19810.3677-1.02810.19710.29710.37-0.0725-0.25380.7083-0.30510.679341.8123210.486515.9797
169.8314-0.30792.97590.7041-1.89215.5611-0.47850.01831.02360.0542-0.36320.1125-0.8429-0.0020.72690.39620.2439-0.18890.4745-0.11740.564534.9257216.35656.2312
175.3163-0.33520.38525.16540.76926.9097-0.4737-0.1450.7618-0.2535-0.6121-0.09370.22181.25791.0530.4983-0.0917-0.08530.31290.28770.635945.4927210.96586.7978
185.58372.52610.03794.626-2.3123.64550.23460.1969-0.1187-0.34140.3422-0.67170.70860.171-0.15250.21020.08720.02070.5879-0.0420.466842.2937201.97214.0309
195.80690.5432-4.33575.3031.95037.14180.54380.5433-0.081-0.19960.30730.32790.0166-0.3856-0.58360.31740.10660.24090.3346-0.14790.62332.024208.20735.7948
204.86850.6041.64762.439-0.41122.5393-0.40371.236-0.7591-0.2398-0.5273-0.9890.18270.60580.11230.43180.0599-0.11790.51340.01060.691744.9545198.42244.8559
211.3999-0.5486-0.40411.68780.7472.6449-0.19450.02460.0114-0.1603-0.06220.15450.14-0.07290.18060.2981-0.04960.01890.29610.06550.322836.2885189.74943.5417
221.7976-0.1751-0.1351.1836-0.26722.4745-0.1899-0.1758-0.36960.16320.0837-0.17970.98020.34440.02990.81140.11690.10760.32250.10650.462543.1958178.14397.4011
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'C' and (resid 1 through 11 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'C' and (resid 12 through 16 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'C' and (resid 17 through 22 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'C' and (resid 23 through 34 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'C' and (resid 35 through 44 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'C' and (resid 45 through 65 )
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'C' and (resid 66 through 75 )
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'D' and (resid 78 through 106 )
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'D' and (resid 107 through 180 )
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'D' and (resid 181 through 208 )
11X-RAY DIFFRACTION11chain 'D' and (resid 209 through 288 )
12X-RAY DIFFRACTION12chain 'D' and (resid 289 through 389 )
13X-RAY DIFFRACTION13chain 'D' and (resid 390 through 492 )
14X-RAY DIFFRACTION14chain 'A' and (resid 1 through 11 )
15X-RAY DIFFRACTION15chain 'A' and (resid 12 through 16 )
16X-RAY DIFFRACTION16chain 'A' and (resid 17 through 22 )
17X-RAY DIFFRACTION17chain 'A' and (resid 23 through 34 )
18X-RAY DIFFRACTION18chain 'A' and (resid 35 through 49 )
19X-RAY DIFFRACTION19chain 'A' and (resid 50 through 65 )
20X-RAY DIFFRACTION20chain 'A' and (resid 66 through 75 )
21X-RAY DIFFRACTION21chain 'B' and (resid 78 through 298 )
22X-RAY DIFFRACTION22chain 'B' and (resid 299 through 492 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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