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- PDB-8ite: Crystal structure of pE301R from African swine fever virus -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8ite
タイトルCrystal structure of pE301R from African swine fever virus
要素Uncharacterized protein E301R
キーワードDNA BINDING PROTEIN / PCNA-like protein
機能・相同性: / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of IRF3 activity / Uncharacterized protein E301R
機能・相同性情報
生物種African swine fever virus (アフリカ豚コレラウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Zhang, H. / Li, Y.H.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)31970152 中国
引用ジャーナル: Mbio / 年: 2023
タイトル: The E301R protein of African swine fever virus functions as a sliding clamp involved in viral genome replication.
著者: Li, S. / Ge, H. / Li, Y. / Zhang, K. / Yu, S. / Cao, H. / Wang, Y. / Deng, H. / Li, J. / Dai, J. / Li, L.F. / Luo, Y. / Sun, Y. / Geng, Z. / Dong, Y. / Zhang, H. / Qiu, H.J.
履歴
登録2023年3月22日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
置き換え2023年9月13日ID: 7DRH
改定 1.02023年9月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年3月27日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Uncharacterized protein E301R


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,3001
ポリマ－35,3001
非ポリマー00
水1,20767
1
A: Uncharacterized protein E301R

A: Uncharacterized protein E301R

A: Uncharacterized protein E301R

A: Uncharacterized protein E301R


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)141,1984
ポリマ－141,1984
非ポリマー00
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_755-x+2,-y,z1
crystal symmetry operation3_645-y+1,x-1,z1
crystal symmetry operation4_665y+1,-x+1,z1
Buried area6230 Å2
ΔGint-25 kcal/mol
Surface area52490 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)107.620, 107.620, 75.250
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number79
Space group name H-MI4

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要素

#1: タンパク質 Uncharacterized protein E301R


分子量: 35299.578 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) African swine fever virus (アフリカ豚コレラウイルス)
遺伝子: Ba71V-128, E301R / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q65196
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 67 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.09 Å3/Da / 溶媒含有率: 65 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7 / 詳細: 0.1 M Bis-Tris,1M sodium citrate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL18U1 / 波長: 0.9788 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年1月6日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9788 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→20 Å / Num. obs: 25053 / % possible obs: 99.5 % / 冗長度: 13.4 % / Biso Wilson estimate: 49.8 Å2 / CC1/2: 1 / Rmerge(I) obs: 0.044 / Rrim(I) all: 0.046 / Net I/σ(I): 32.3
反射 シェル解像度: 2.1→2.15 Å / 冗長度: 14.1 % / Rmerge(I) obs: 0.837 / Mean I/σ(I) obs: 3.43 / Num. unique obs: 1855 / CC1/2: 0.874 / Rrim(I) all: 0.91 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10.1_2155: ???)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.1→19.315 Å / SU ML: 0.29 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 29.09 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2666 1253 5 %
Rwork0.2261 --
obs0.2281 25050 99.66 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→19.315 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2270 0 0 67 2337
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.012337
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1433149
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.6951424
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.068354
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007396
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.1001-2.1840.30391390.27422634X-RAY DIFFRACTION100
2.184-2.28330.39561360.30612594X-RAY DIFFRACTION98
2.2833-2.40350.29691380.26862621X-RAY DIFFRACTION100
2.4035-2.55370.31241380.27212628X-RAY DIFFRACTION100
2.5537-2.75040.32421400.26912659X-RAY DIFFRACTION100
2.7504-3.02620.31761390.27472643X-RAY DIFFRACTION100
3.0262-3.4620.27131400.24212649X-RAY DIFFRACTION100
3.462-4.35340.27451400.20852661X-RAY DIFFRACTION100
4.3534-19.3150.21221430.18932708X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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