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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 8iqk | ||||||||||||||||||
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タイトル | Structural basis of the specificity and interaction mechanism of Bmf binding to pro-survival proteins | ||||||||||||||||||
要素 |
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キーワード | APOPTOSIS / Complex | ||||||||||||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 Activation of BMF and translocation to mitochondria / BH3-only proteins associate with and inactivate anti-apoptotic BCL-2 members / myosin complex / anoikis / positive regulation of release of cytochrome c from mitochondria / negative regulation of autophagy / positive regulation of protein-containing complex assembly / cellular response to UV / mitochondrial outer membrane / positive regulation of apoptotic process ...Activation of BMF and translocation to mitochondria / BH3-only proteins associate with and inactivate anti-apoptotic BCL-2 members / myosin complex / anoikis / positive regulation of release of cytochrome c from mitochondria / negative regulation of autophagy / positive regulation of protein-containing complex assembly / cellular response to UV / mitochondrial outer membrane / positive regulation of apoptotic process / plasma membrane / cytosol 類似検索 - 分子機能 | ||||||||||||||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | ||||||||||||||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.879 Å | ||||||||||||||||||
データ登録者 | Wang, H. / Guo, M. / Wei, H. / Chen, Y. | ||||||||||||||||||
資金援助 | 中国, 5件
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引用 | ジャーナル: Comput Struct Biotechnol J / 年: 2023 タイトル: Structural basis of the specificity and interaction mechanism of Bmf binding to pro-survival Bcl-2 family proteins. 著者: Wang, H. / Guo, M. / Wei, H. / Chen, Y. | ||||||||||||||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 8iqk.cif.gz | 271.6 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb8iqk.ent.gz | 219.7 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 8iqk.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 8iqk_validation.pdf.gz | 473 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 8iqk_full_validation.pdf.gz | 475.2 KB | 表示 | |
XML形式データ | 8iqk_validation.xml.gz | 22.7 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 8iqk_validation.cif.gz | 30.3 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/iq/8iqk ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/iq/8iqk | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | 8iqlC 8iqmC C: 同じ文献を引用 (文献) |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性F&H 検索 |
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 19515.490 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) #2: タンパク質・ペプチド | 分子量: 3003.440 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: BMF / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q96LC9 |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 3.6 Å3/Da / 溶媒含有率: 65.82 % |
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結晶化 | 温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 詳細: 0.2 M sodium chloride, 0.1 M sodium acetate: acetic acid, pH 4.5, 1.26 M ammonium sulfate |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL02U1 / 波長: 0.97918 Å |
検出器 | タイプ: DECTRIS EIGER2 S 9M / 検出器: PIXEL / 日付: 2022年11月9日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.97918 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.879→39.4252 Å / Num. obs: 27310 / % possible obs: 92.98 % / 冗長度: 6.3 % / CC1/2: 0.991 / Net I/σ(I): 8.92 |
反射 シェル | 解像度: 2.879→2.982 Å / Num. unique obs: 2523 / CC1/2: 0.655 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.879→39.4252 Å / SU ML: 0.44 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 28.19 / 立体化学のターゲット値: ML
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溶媒の処理 | 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.879→39.4252 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル |
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精密化 TLS | 手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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精密化 TLSグループ |
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