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- PDB-8im2: Crystal structure of human HPPD complexed with NTBC -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8im2
タイトルCrystal structure of human HPPD complexed with NTBC
要素4-hydroxyphenylpyruvate dioxygenase
キーワードOXIDOREDUCTASE / Enzyme / Inhibitor / Complex
機能・相同性
機能・相同性情報


Tyrosine catabolism / 4-hydroxyphenylpyruvate dioxygenase / 4-hydroxyphenylpyruvate dioxygenase activity / L-tyrosine catabolic process / L-phenylalanine catabolic process / Golgi membrane / endoplasmic reticulum membrane / protein homodimerization activity / extracellular exosome / metal ion binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
4-hydroxyphenylpyruvate dioxygenase / 4-hydroxyphenylpyruvate dioxygenase, C-terminal / 4-hydroxyphenylpyruvate dioxygenase, N-terminal / Glyoxalase/fosfomycin resistance/dioxygenase domain / Glyoxalase/Bleomycin resistance protein/Dioxygenase superfamily / Vicinal oxygen chelate (VOC) domain / Vicinal oxygen chelate (VOC) domain profile. / Glyoxalase/Bleomycin resistance protein/Dihydroxybiphenyl dioxygenase
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Chem-NTD / 4-hydroxyphenylpyruvate dioxygenase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.81 Å
データ登録者Dong, J. / Lin, H.-Y. / Yang, G.-F.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China (NSFC) 中国
引用ジャーナル: Structure / 年: 2023
タイトル: Structure-based discovery of pyrazole-benzothiadiazole hybrid as human HPPD inhibitors.
著者: Dong, J. / Xiao, H. / Chen, J.N. / Zheng, B.F. / Xu, Y.L. / Chen, M.X. / Yang, W.C. / Lin, H.Y. / Yang, G.F.
履歴
登録2023年3月5日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02023年10月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年12月27日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 4-hydroxyphenylpyruvate dioxygenase
B: 4-hydroxyphenylpyruvate dioxygenase
C: 4-hydroxyphenylpyruvate dioxygenase
D: 4-hydroxyphenylpyruvate dioxygenase
E: 4-hydroxyphenylpyruvate dioxygenase
F: 4-hydroxyphenylpyruvate dioxygenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)273,01624
ポリマ－269,9786
非ポリマー3,03818
水1,49583
1
A: 4-hydroxyphenylpyruvate dioxygenase
E: 4-hydroxyphenylpyruvate dioxygenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)91,0058
ポリマ－89,9932
非ポリマー1,0136
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6300 Å2
ΔGint-65 kcal/mol
Surface area30280 Å2
手法PISA
2
B: 4-hydroxyphenylpyruvate dioxygenase
F: 4-hydroxyphenylpyruvate dioxygenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)91,0058
ポリマ－89,9932
非ポリマー1,0136
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6410 Å2
ΔGint-62 kcal/mol
Surface area28940 Å2
手法PISA
3
C: 4-hydroxyphenylpyruvate dioxygenase
D: 4-hydroxyphenylpyruvate dioxygenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)91,0058
ポリマ－89,9932
非ポリマー1,0136
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6180 Å2
ΔGint-61 kcal/mol
Surface area29640 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)121.550, 147.442, 133.930
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 97.12, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質
4-hydroxyphenylpyruvate dioxygenase / 4-hydroxyphenylpyruvic acid oxidase / 4HPPD / HPD / HPPDase


分子量: 44996.250 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HPD, PPD
発現宿主: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
参照: UniProt: P32754, 4-hydroxyphenylpyruvate dioxygenase
#2: 化合物
ChemComp-CO / COBALT (II) ION


分子量: 58.933 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Co
#3: 化合物
ChemComp-NTD / 2-{HYDROXY[2-NITRO-4-(TRIFLUOROMETHYL)PHENYL]METHYLENE}CYCLOHEXANE-1,3-DIONE


分子量: 329.228 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H10F3NO5
#4: 化合物
ChemComp-MPD / (4S)-2-METHYL-2,4-PENTANEDIOL


分子量: 118.174 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O2 / コメント: 沈殿剤*YM
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 83 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.33 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.27 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 0.03M CaCl2, 0.03M MgCl2, 0.05M Tris, 0.05M Bicine, pH8.5, 25% MPD, 25% PEG 1000, 25% PEG 3350

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL19U1 / 波長: 0.9875 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2018年9月20日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9875 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→30 Å / Num. obs: 55147 / % possible obs: 96.8 % / 冗長度: 5.6 % / CC1/2: 0.988 / Rmerge(I) obs: 0.121 / Net I/σ(I): 17.6
反射 シェル解像度: 2.8→2.85 Å / Rmerge(I) obs: 0.544 / Mean I/σ(I) obs: 2.6 / Num. unique obs: 2660 / CC1/2: 0.83

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.18.2_3874: ???)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.81→29.67 Å / SU ML: 0.35 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 28.47 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2542 2678 4.86 %
Rwork0.2134 --
obs0.2154 55113 96.37 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.81→29.67 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数17464 0 192 83 17739
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00418110
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.73924575
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d20.2256556
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0522661
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0053171
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.81-2.860.3571160.30372507X-RAY DIFFRACTION88
2.86-2.910.36611180.28962684X-RAY DIFFRACTION93
2.91-2.970.35251560.28342810X-RAY DIFFRACTION99
2.97-3.040.34831390.26922855X-RAY DIFFRACTION100
3.04-3.110.31821620.25952810X-RAY DIFFRACTION99
3.11-3.180.29581520.24592848X-RAY DIFFRACTION99
3.18-3.270.28151650.24752811X-RAY DIFFRACTION99
3.27-3.370.33161480.24292826X-RAY DIFFRACTION99
3.37-3.470.26191470.23012815X-RAY DIFFRACTION99
3.47-3.60.23541300.21042855X-RAY DIFFRACTION99
3.6-3.740.24951370.20882829X-RAY DIFFRACTION99
3.74-3.910.23251560.20762819X-RAY DIFFRACTION99
3.91-4.120.25141550.22761X-RAY DIFFRACTION97
4.12-4.380.24051220.18092639X-RAY DIFFRACTION91
4.38-4.710.18961260.1682834X-RAY DIFFRACTION99
4.71-5.180.23371550.19062818X-RAY DIFFRACTION99
5.18-5.930.23541570.19942851X-RAY DIFFRACTION99
5.93-7.450.24751320.21652802X-RAY DIFFRACTION97
7.45-29.670.19711050.18912261X-RAY DIFFRACTION77
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 112.651 Å / Origin y: 10.8592 Å / Origin z: 298.3061 Å
111213212223313233
T0.2005 Å20.0514 Å2-0.0263 Å2-0.1526 Å20.0068 Å2--0.2049 Å2
L0.2167 °20.007 °2-0.2793 °2--0.0223 °20.063 °2--0.3281 °2
S0.0862 Å °-0.0087 Å °-0.0827 Å °-0.0105 Å °-0.0701 Å °0.0081 Å °-0.1545 Å °-0.0554 Å °0.0102 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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