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Yorodumi- PDB-8idq: Crystal structure of reducing-end xylose-releasing exoxylanase in... -
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Open data
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Basic information
| Entry | Database: PDB / ID: 8idq | ||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Title | Crystal structure of reducing-end xylose-releasing exoxylanase in GH30 from Talaromyces cellulolyticus with xylose | ||||||
Components | Reducing-end xylose-releasing exoxylanase Xyn30A | ||||||
Keywords | HYDROLASE | ||||||
| Function / homology | Function and homology informationglucosylceramide catabolic process / glucosylceramidase activity / xylan catabolic process / membrane Similarity search - Function | ||||||
| Biological species | Talaromyces pinophilus (fungus) | ||||||
| Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.7 Å | ||||||
Authors | Nakamichi, Y. / Watanabe, M. / Fujii, T. / Inoue, H. / Morita, T. | ||||||
| Funding support | 1items
| ||||||
Citation | Journal: Proteins / Year: 2023Title: Crystal structure of reducing-end xylose-releasing exoxylanase in subfamily 7 of glycoside hydrolase family 30. Authors: Nakamichi, Y. / Watanabe, M. / Fujii, T. / Inoue, H. / Morita, T. | ||||||
| History |
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Structure visualization
| Structure viewer | Molecule: Molmil Jmol/JSmol |
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Downloads & links
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Download
| PDBx/mmCIF format | 8idq.cif.gz | 745.9 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
|---|---|---|---|---|
| PDB format | pdb8idq.ent.gz | 619.8 KB | Display | PDB format |
| PDBx/mmJSON format | 8idq.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
| Others | Other downloads |
-Validation report
| Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/id/8idq ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/id/8idq | HTTPS FTP |
|---|
-Related structure data
| Related structure data | ![]() 8idpC C: citing same article ( |
|---|---|
| Similar structure data | Similarity search - Function & homology F&H Search |
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Links
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Assembly
| Deposited unit | ![]()
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| 1 | ![]()
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| 2 | ![]()
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| Unit cell |
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Components
-Protein , 1 types, 4 molecules ABCD
| #1: Protein | Mass: 51076.543 Da / Num. of mol.: 4 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Talaromyces pinophilus (fungus) / Gene: TCE0_047r17950 / Production host: Talaromyces pinophilus (fungus) / References: UniProt: A0A0B8MZ29 |
|---|
-Sugars , 8 types, 24 molecules 


| #2: Polysaccharide | Source method: isolated from a genetically manipulated source #3: Polysaccharide | 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose Source method: isolated from a genetically manipulated source #4: Polysaccharide | Source method: isolated from a genetically manipulated source #5: Polysaccharide | alpha-D-mannopyranose-(1-2)-alpha-D-mannopyranose-(1-3)-[alpha-D-mannopyranose-(1-2)-alpha-D- ...alpha-D-mannopyranose-(1-2)-alpha-D-mannopyranose-(1-3)-[alpha-D-mannopyranose-(1-2)-alpha-D-mannopyranose-(1-6)]alpha-D-mannopyranose-(1-6)-[alpha-D-mannopyranose-(1-2)-alpha-D-mannopyranose-(1-3)]beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose | Type: oligosaccharide / Mass: 1721.527 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source #6: Polysaccharide | alpha-D-mannopyranose-(1-2)-alpha-D-mannopyranose-(1-6)-[alpha-D-mannopyranose-(1-3)]alpha-D- ...alpha-D-mannopyranose-(1-2)-alpha-D-mannopyranose-(1-6)-[alpha-D-mannopyranose-(1-3)]alpha-D-mannopyranose-(1-6)-[alpha-D-mannopyranose-(1-2)-alpha-D-mannopyranose-(1-3)]beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose | Source method: isolated from a genetically manipulated source #7: Polysaccharide | alpha-D-mannopyranose-(1-3)-[alpha-D-mannopyranose-(1-6)]beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2- ...alpha-D-mannopyranose-(1-3)-[alpha-D-mannopyranose-(1-6)]beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose | Source method: isolated from a genetically manipulated source #8: Sugar | ChemComp-NAG / #10: Sugar | ChemComp-XYP / |
|---|
-Non-polymers , 3 types, 1635 molecules 




| #9: Chemical | ChemComp-GOL / #11: Chemical | #12: Water | ChemComp-HOH / | |
|---|
-Details
| Has ligand of interest | Y |
|---|---|
| Has protein modification | Y |
-Experimental details
-Experiment
| Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
|---|
-
Sample preparation
| Crystal | Density Matthews: 2.5 Å3/Da / Density % sol: 50.76 % |
|---|---|
| Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 8 Details: 22% PEG 6000, 0.1 M Tris-HCl, 0.2 M lithium chloride |
-Data collection
| Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N |
|---|---|
| Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: SPring-8 / Beamline: BL44XU / Wavelength: 0.9 Å |
| Detector | Type: DECTRIS EIGER X 16M / Detector: PIXEL / Date: Jul 22, 2019 |
| Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
| Radiation wavelength | Wavelength: 0.9 Å / Relative weight: 1 |
| Reflection | Resolution: 1.7→45.94 Å / Num. obs: 222295 / % possible obs: 99.2 % / Redundancy: 4.9 % / Biso Wilson estimate: 13.71 Å2 / CC1/2: 0.977 / Rpim(I) all: 0.107 / Net I/σ(I): 9 |
| Reflection shell | Resolution: 1.7→1.76 Å / Mean I/σ(I) obs: 2.4 / Num. unique obs: 22012 / CC1/2: 0.799 / Rpim(I) all: 0.395 |
-
Processing
| Software |
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| Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.7→45.35 Å / SU ML: 0.18 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / Phase error: 23.08 / Stereochemistry target values: ML
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| Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.1 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.7→45.35 Å
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| Refine LS restraints |
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| LS refinement shell |
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| Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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| Refinement TLS group |
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Talaromyces pinophilus (fungus)
X-RAY DIFFRACTION
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