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Yorodumi- PDB-8idp: Crystal structure of reducing-end xylose-releasing exoxylanase in... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 8idp | ||||||
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Title | Crystal structure of reducing-end xylose-releasing exoxylanase in GH30 from Talaromyces cellulolyticus | ||||||
Components | Reducing-end xylose-releasing exoxylanase Xyn30A | ||||||
Keywords | HYDROLASE | ||||||
Function / homology | Function and homology information glucosylceramidase activity / sphingolipid metabolic process / xylan catabolic process Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Talaromyces pinophilus (fungus) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.8 Å | ||||||
Authors | Nakamichi, Y. / Watanabe, M. / Fujii, T. / Inoue, H. / Morita, T. | ||||||
Funding support | 1items
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Citation | Journal: Proteins / Year: 2023 Title: Crystal structure of reducing-end xylose-releasing exoxylanase in subfamily 7 of glycoside hydrolase family 30. Authors: Nakamichi, Y. / Watanabe, M. / Fujii, T. / Inoue, H. / Morita, T. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 8idp.cif.gz | 745.7 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb8idp.ent.gz | 619.7 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 8idp.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 8idp_validation.pdf.gz | 4.4 MB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 8idp_full_validation.pdf.gz | 4.5 MB | Display | |
Data in XML | 8idp_validation.xml.gz | 81.6 KB | Display | |
Data in CIF | 8idp_validation.cif.gz | 119.3 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/id/8idp ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/id/8idp | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 8idqC C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data | Similarity search - Function & homologyF&H Search |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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2 |
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Unit cell |
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Components on special symmetry positions |
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-Components
-Protein , 1 types, 4 molecules ACBD
#1: Protein | Mass: 51076.543 Da / Num. of mol.: 4 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Talaromyces pinophilus (fungus) / Gene: TCE0_047r17950 / Production host: Talaromyces pinophilus (fungus) / References: UniProt: A0A0B8MZ29 |
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-Sugars , 7 types, 19 molecules
#2: Polysaccharide | Source method: isolated from a genetically manipulated source #3: Polysaccharide | Source method: isolated from a genetically manipulated source #4: Polysaccharide | 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose Source method: isolated from a genetically manipulated source #5: Polysaccharide | alpha-D-mannopyranose-(1-2)-alpha-D-mannopyranose-(1-6)-[alpha-D-mannopyranose-(1-3)]alpha-D- ...alpha-D-mannopyranose-(1-2)-alpha-D-mannopyranose-(1-6)-[alpha-D-mannopyranose-(1-3)]alpha-D-mannopyranose-(1-6)-[alpha-D-mannopyranose-(1-2)-alpha-D-mannopyranose-(1-3)]beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose | Source method: isolated from a genetically manipulated source #6: Polysaccharide | Source method: isolated from a genetically manipulated source #7: Polysaccharide | alpha-D-mannopyranose-(1-2)-alpha-D-mannopyranose-(1-3)-[alpha-D-mannopyranose-(1-2)-alpha-D- ...alpha-D-mannopyranose-(1-2)-alpha-D-mannopyranose-(1-3)-[alpha-D-mannopyranose-(1-2)-alpha-D-mannopyranose-(1-6)]alpha-D-mannopyranose-(1-6)-[alpha-D-mannopyranose-(1-3)]beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose | Type: oligosaccharide / Mass: 1559.386 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source #8: Sugar | ChemComp-NAG / |
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-Non-polymers , 4 types, 1540 molecules
#9: Chemical | ChemComp-GOL / #10: Chemical | #11: Chemical | ChemComp-PEG / | #12: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Details
Has ligand of interest | N |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.5 Å3/Da / Density % sol: 50.78 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 8 / Details: PEG 6000, 0.1 M Tris-HCl, 0.2 M lithium chloride |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: SPring-8 / Beamline: BL44XU / Wavelength: 0.9 Å |
Detector | Type: DECTRIS EIGER X 16M / Detector: PIXEL / Date: Jun 15, 2019 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.8→45.96 Å / Num. obs: 188427 / % possible obs: 97.9 % / Redundancy: 5 % / CC1/2: 0.994 / Rpim(I) all: 0.05 / Net I/σ(I): 9.3 |
Reflection shell | Resolution: 1.8→1.86 Å / Mean I/σ(I) obs: 2.7 / Num. unique obs: 97250 / CC1/2: 0.82 / Rpim(I) all: 0.257 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.8→40.94 Å / SU ML: 0.17 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / Phase error: 17.8 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.1 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.8→40.94 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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