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基本情報
| 登録情報 | データベース: PDB / ID: 8idp | ||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|
| タイトル | Crystal structure of reducing-end xylose-releasing exoxylanase in GH30 from Talaromyces cellulolyticus | ||||||
要素 | Reducing-end xylose-releasing exoxylanase Xyn30A | ||||||
キーワード | HYDROLASE | ||||||
| 機能・相同性 | 機能・相同性情報glucosylceramide catabolic process / glucosylceramidase activity / xylan catabolic process / membrane 類似検索 - 分子機能 | ||||||
| 生物種 | Talaromyces pinophilus (菌類) | ||||||
| 手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å | ||||||
データ登録者 | Nakamichi, Y. / Watanabe, M. / Fujii, T. / Inoue, H. / Morita, T. | ||||||
| 資金援助 | 1件
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引用 | ジャーナル: Proteins / 年: 2023タイトル: Crystal structure of reducing-end xylose-releasing exoxylanase in subfamily 7 of glycoside hydrolase family 30. 著者: Nakamichi, Y. / Watanabe, M. / Fujii, T. / Inoue, H. / Morita, T. | ||||||
| 履歴 |
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構造の表示
| 構造ビューア | 分子: Molmil Jmol/JSmol |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
| PDBx/mmCIF形式 | 8idp.cif.gz | 745.1 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
|---|---|---|---|---|
| PDB形式 | pdb8idp.ent.gz | 619.7 KB | 表示 | PDB形式 |
| PDBx/mmJSON形式 | 8idp.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
| その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
| アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/id/8idp ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/id/8idp | HTTPS FTP |
|---|
-関連構造データ
| 関連構造データ | ![]() 8idqC C: 同じ文献を引用 ( |
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| 類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 F&H 検索 |
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リンク
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集合体
| 登録構造単位 | ![]()
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| 1 | ![]()
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| 2 | ![]()
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| 単位格子 |
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| Components on special symmetry positions |
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要素
-タンパク質 , 1種, 4分子 ACBD
| #1: タンパク質 | 分子量: 51076.543 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Talaromyces pinophilus (菌類) / 遺伝子: TCE0_047r17950 / 発現宿主: Talaromyces pinophilus (菌類) / 参照: UniProt: A0A0B8MZ29 |
|---|
-糖 , 7種, 19分子 
| #2: 多糖 | | #3: 多糖 | #4: 多糖 | 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose #5: 多糖 | alpha-D-mannopyranose-(1-2)-alpha-D-mannopyranose-(1-6)-[alpha-D-mannopyranose-(1-3)]alpha-D- ...alpha-D-mannopyranose-(1-2)-alpha-D-mannopyranose-(1-6)-[alpha-D-mannopyranose-(1-3)]alpha-D-mannopyranose-(1-6)-[alpha-D-mannopyranose-(1-2)-alpha-D-mannopyranose-(1-3)]beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose | #6: 多糖 | #7: 多糖 | alpha-D-mannopyranose-(1-2)-alpha-D-mannopyranose-(1-3)-[alpha-D-mannopyranose-(1-2)-alpha-D- ...alpha-D-mannopyranose-(1-2)-alpha-D-mannopyranose-(1-3)-[alpha-D-mannopyranose-(1-2)-alpha-D-mannopyranose-(1-6)]alpha-D-mannopyranose-(1-6)-[alpha-D-mannopyranose-(1-3)]beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose | タイプ: oligosaccharide / 分子量: 1559.386 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 #8: 糖 | ChemComp-NAG / |
|---|
-非ポリマー , 4種, 1540分子 






| #9: 化合物 | ChemComp-GOL / #10: 化合物 | #11: 化合物 | ChemComp-PEG / | #12: 水 | ChemComp-HOH / | |
|---|
-詳細
| 研究の焦点であるリガンドがあるか | N |
|---|---|
| Has protein modification | Y |
-実験情報
-実験
| 実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
|---|
-
試料調製
| 結晶 | マシュー密度: 2.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.78 % |
|---|---|
| 結晶化 | 温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8 / 詳細: PEG 6000, 0.1 M Tris-HCl, 0.2 M lithium chloride |
-データ収集
| 回折 | 平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N |
|---|---|
| 放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL44XU / 波長: 0.9 Å |
| 検出器 | タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年6月15日 |
| 放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
| 放射波長 | 波長: 0.9 Å / 相対比: 1 |
| 反射 | 解像度: 1.8→45.96 Å / Num. obs: 188427 / % possible obs: 97.9 % / 冗長度: 5 % / CC1/2: 0.994 / Rpim(I) all: 0.05 / Net I/σ(I): 9.3 |
| 反射 シェル | 解像度: 1.8→1.86 Å / Mean I/σ(I) obs: 2.7 / Num. unique obs: 97250 / CC1/2: 0.82 / Rpim(I) all: 0.257 |
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解析
| ソフトウェア |
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| 精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.8→40.94 Å / SU ML: 0.17 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 17.8 / 立体化学のターゲット値: ML
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| 溶媒の処理 | 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.8→40.94 Å
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| 拘束条件 |
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| LS精密化 シェル |
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| 精密化 TLS | 手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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| 精密化 TLSグループ |
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万見について




Talaromyces pinophilus (菌類)
X線回折
引用
PDBj


