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- PDB-8ide: Structure of an ancient TsaD-TsaC-SUA5-TcdA modular enzyme (TsaN) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8ide
タイトルStructure of an ancient TsaD-TsaC-SUA5-TcdA modular enzyme (TsaN)
要素N(6)-L-threonylcarbamoyladenine synthase
キーワードVIRAL PROTEIN / Pandovirus salinus / TsaN / modular enzyme / TC-AMP / t6A / ct6A
機能・相同性
機能・相同性情報


ubiquitin-like modifier activating enzyme activity / N6-L-threonylcarbamoyladenine synthase / N(6)-L-threonylcarbamoyladenine synthase activity / tRNA processing / double-stranded RNA binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Threonylcarbamoyl-AMP synthase, C-terminal domain / Threonylcarbamoyl-AMP synthase, C-terminal domain superfamily / Threonylcarbamoyl-AMP synthase, C-terminal domain / Threonylcarbamoyl-AMP synthase-like domain / Telomere recombination / YrdC-like domain profile. / Kae1/TsaD family / Gcp-like domain / tRNA N6-adenosine threonylcarbamoyltransferase / DHBP synthase RibB-like alpha/beta domain superfamily ...Threonylcarbamoyl-AMP synthase, C-terminal domain / Threonylcarbamoyl-AMP synthase, C-terminal domain superfamily / Threonylcarbamoyl-AMP synthase, C-terminal domain / Threonylcarbamoyl-AMP synthase-like domain / Telomere recombination / YrdC-like domain profile. / Kae1/TsaD family / Gcp-like domain / tRNA N6-adenosine threonylcarbamoyltransferase / DHBP synthase RibB-like alpha/beta domain superfamily / THIF-type NAD/FAD binding fold / ThiF family / Ubiquitin-activating enzyme / ATPase, nucleotide binding domain
類似検索 - ドメイン・相同性
: / N(6)-L-threonylcarbamoyladenine synthase
類似検索 - 構成要素
生物種Pandoravirus salinus (ウイルス)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.21 Å
データ登録者Zhang, Z.L. / Jin, M.Q. / Yu, Z.J. / Chen, W. / Wang, X.L. / Lei, D.S. / Zhang, W.H.
資金援助 中国, 5件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)32000847 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)32171300 中国
Other government20JR10RA618
Other governmentlzujbky-2021-ct05
Other government2022021zr46
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res / 年: 2023
タイトル: Structure-function analysis of an ancient TsaD-TsaC-SUA5-TcdA modular enzyme reveals a prototype of tRNA t6A and ct6A synthetases.
著者: Mengqi Jin / Zelin Zhang / Zhijiang Yu / Wei Chen / Xiaolei Wang / Dongsheng Lei / Wenhua Zhang /
要旨: N 6-threonylcarbamoyladenosine (t6A) is a post-transcriptional modification found uniquely at position 37 of tRNAs that decipher ANN-codons in the three domains of life. tRNA t6A plays a pivotal role ...N 6-threonylcarbamoyladenosine (t6A) is a post-transcriptional modification found uniquely at position 37 of tRNAs that decipher ANN-codons in the three domains of life. tRNA t6A plays a pivotal role in promoting translational fidelity and maintaining protein homeostasis. The biosynthesis of tRNA t6A requires members from two evolutionarily conserved protein families TsaC/Sua5 and TsaD/Kae1/Qri7, and a varying number of auxiliary proteins. Furthermore, tRNA t6A is modified into a cyclic hydantoin form of t6A (ct6A) by TcdA in bacteria. In this work, we have identified a TsaD-TsaC-SUA5-TcdA modular protein (TsaN) from Pandoraviruses and determined a 3.2 Å resolution cryo-EM structure of P. salinus TsaN. The four domains of TsaN share strong structural similarities with TsaD/Kae1/Qri7 proteins, TsaC/Sua5 proteins, and Escherichia coli TcdA. TsaN catalyzes the formation of threonylcarbamoyladenylate (TC-AMP) using L-threonine, HCO3- and ATP, but does not participate further in tRNA t6A biosynthesis. We report for the first time that TsaN catalyzes a tRNA-independent threonylcarbamoyl modification of adenosine phosphates, leading to t6ADP and t6ATP. Moreover, TsaN is also active in catalyzing tRNA-independent conversion of t6A nucleoside to ct6A. Our results imply that TsaN from Pandoraviruses might be a prototype of the tRNA t6A- and ct6A-modifying enzymes in some cellular organisms.
履歴
登録2023年2月13日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02023年7月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年9月20日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: N(6)-L-threonylcarbamoyladenine synthase
B: N(6)-L-threonylcarbamoyladenine synthase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)211,9823
ポリマ－211,9272
非ポリマー551
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: light scattering
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質 N(6)-L-threonylcarbamoyladenine synthase


分子量: 105963.406 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Pandoravirus salinus (ウイルス) / 遺伝子: psal_cds_1280 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A291ATS8
#2: 化合物 ChemComp-MN / MANGANESE (II) ION


分子量: 54.938 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mn / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: TsaN (TsaD-TsaC-SUA5-TcdA) / タイプ: ORGANELLE OR CELLULAR COMPONENT / Entity ID: #1 / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 0.2095 MDa / 実験値: YES
由来(天然)生物種: Pandoravirus salinus (ウイルス)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドのタイプ: Quantifoil R2/2
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 %

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 105000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 2000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 600 nm / Cs: 2.7 mm / アライメント法: COMA FREE
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影電子線照射量: 60 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
電子光学装置エネルギーフィルター名称: GIF Bioquantum / エネルギーフィルタースリット幅: 20 eV

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解析

EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
1cryoSPARC粒子像選択
2EPU画像取得
4cryoSPARCCTF補正
7UCSF Chimeraモデルフィッティング
9cryoSPARC初期オイラー角割当
10cryoSPARC最終オイラー角割当
11cryoSPARC分類
12cryoSPARC３次元再構成
13PHENIXモデル精密化
14Cootモデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 700000
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 3.21 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 152436 / アルゴリズム: FOURIER SPACE / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: REAL
原子モデル構築
IDPDB-ID 3D fitting-IDAccession codeSource nameタイプ
14YDU

4ydu

14YDUPDBexperimental model
26F89

6f89

16F89PDBexperimental model
34RDI

4rdi

14RDIPDBexperimental model
精密化交差検証法: NONE
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
原子変位パラメータBiso mean: 107.02 Å2
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.0038520
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.726111636
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.04411419
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.00481535
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d13.14282979

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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