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- PDB-8icj: DNA POLYMERASE BETA (E.C.2.7.7.7)/DNA COMPLEX + THYMIDINE-5'-TRIP... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8icj
タイトルDNA POLYMERASE BETA (E.C.2.7.7.7)/DNA COMPLEX + THYMIDINE-5'-TRIPHOSPHATE, SOAKED IN THE PRESENCE OF DTTP AND MGCL2
要素
  • DNA (5'-D(*CP*AP*TP*TP*AP*GP*AP*A)-3')
  • DNA (5'-D(*TP*CP*TP*AP*AP*TP*G)-3')
  • PROTEIN (DNA POLYMERASE BETA (E.C.2.7.7.7))
キーワードTRANSFERASE/DNA / DNA-DIRECTED DNA POLYMERASE / DNA REPLICATION / DNA REPAIR / NUCLEOTIDYLTRANSFERASE / COMPLEX (NUCLEOTIDYLTRANSFERASE-DNA) / TRANSFERASE-DNA complex
機能・相同性
機能・相同性情報


Resolution of AP sites via the single-nucleotide replacement pathway / immunoglobulin heavy chain V-D-J recombination / Resolution of AP sites via the multiple-nucleotide patch replacement pathway / Abasic sugar-phosphate removal via the single-nucleotide replacement pathway / APEX1-Independent Resolution of AP Sites via the Single Nucleotide Replacement Pathway / 付加脱離酵素（リアーゼ）; 炭素-酸素リアーゼ類; その他の炭素-酸素リアーゼ / POLB-Dependent Long Patch Base Excision Repair / pyrimidine dimer repair / homeostasis of number of cells / 5'-deoxyribose-5-phosphate lyase activity ...Resolution of AP sites via the single-nucleotide replacement pathway / immunoglobulin heavy chain V-D-J recombination / Resolution of AP sites via the multiple-nucleotide patch replacement pathway / Abasic sugar-phosphate removal via the single-nucleotide replacement pathway / APEX1-Independent Resolution of AP Sites via the Single Nucleotide Replacement Pathway / 付加脱離酵素（リアーゼ）; 炭素-酸素リアーゼ類; その他の炭素-酸素リアーゼ / POLB-Dependent Long Patch Base Excision Repair / pyrimidine dimer repair / homeostasis of number of cells / 5'-deoxyribose-5-phosphate lyase activity / PCNA-Dependent Long Patch Base Excision Repair / response to hyperoxia / lymph node development / salivary gland morphogenesis / somatic hypermutation of immunoglobulin genes / spleen development / base-excision repair, gap-filling / DNA-(apurinic or apyrimidinic site) endonuclease activity / class I DNA-(apurinic or apyrimidinic site) endonuclease activity / DNA-(apurinic or apyrimidinic site) lyase / response to gamma radiation / spindle microtubule / base-excision repair / double-strand break repair via nonhomologous end joining / DNA-templated DNA replication / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage / neuron apoptotic process / response to ethanol / microtubule binding / in utero embryonic development / DNA-directed DNA polymerase / microtubule / damaged DNA binding / DNA-directed DNA polymerase activity / Ub-specific processing proteases / lyase activity / inflammatory response / DNA repair / DNA damage response / enzyme binding / protein-containing complex / nucleoplasm / metal ion binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Beta Polymerase; domain 3 / DNA polymerase, thumb domain / DNA polymerase family X, beta-like / DNA polymerase beta, N-terminal domain-like / DNA polymerase beta, palm domain / DNA polymerase beta palm / DNA polymerase lambda, fingers domain / Fingers domain of DNA polymerase lambda / DNA-directed DNA polymerase X / DNA polymerase beta-like, N-terminal domain ...Beta Polymerase; domain 3 / DNA polymerase, thumb domain / DNA polymerase family X, beta-like / DNA polymerase beta, N-terminal domain-like / DNA polymerase beta, palm domain / DNA polymerase beta palm / DNA polymerase lambda, fingers domain / Fingers domain of DNA polymerase lambda / DNA-directed DNA polymerase X / DNA polymerase beta-like, N-terminal domain / Helix-hairpin-helix domain / DNA polymerase X family / DNA polymerase family X, binding site / DNA polymerase family X signature. / DNA polymerase lambda lyase domain superfamily / DNA polymerase family X / DNA polymerase beta, thumb domain / DNA polymerase, thumb domain superfamily / DNA polymerase beta thumb / Helix-hairpin-helix DNA-binding motif, class 1 / Helix-hairpin-helix DNA-binding motif class 1 / Beta Polymerase, domain 2 / Beta Polymerase; domain 2 / Nucleotidyltransferase superfamily / 5' to 3' exonuclease, C-terminal subdomain / DNA polymerase; domain 1 / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
THYMIDINE-5'-TRIPHOSPHATE / DNA / DNA polymerase beta
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / DIFFERENCE FOURIER / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Pelletier, H. / Sawaya, M.R.
引用
ジャーナル: Biochemistry / 年: 1996
タイトル: A structural basis for metal ion mutagenicity and nucleotide selectivity in human DNA polymerase beta
著者: Pelletier, H. / Sawaya, M.R. / Wolfle, W. / Wilson, S.H. / Kraut, J.
#1: ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystal Structures of Human DNA Polymerase Beta Complexed with Nicked and Gapped DNA Substrates
著者: Sawaya, M.R. / Rawson, T. / Wilson, S.H. / Kraut, J. / Pelletier, H.
#2: ジャーナル: To be Published
タイトル: The Role of Thumb Movement and Template Bending in Polymerase Fidelity
著者: Pelletier, H.
#3: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1996
タイトル: Crystal Structures of Human DNA Polymerase Beta Complexed with DNA; Implications for Catalytic Mechanism, Processivity, and Fidelity
著者: Pelletier, H. / Sawaya, M.R. / Wolfle, W. / Wilson, S.H. / Kraut, J.
#4: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1996
タイトル: Characterization of the Metal Ion-Binding HHH Motifs in Human DNA Polymerase Beta by X-Ray Structural Analysis
著者: Pelletier, H. / Sawaya, M.R.
#5: ジャーナル: Science / 年: 1994
タイトル: Polymerase Structures and Mechanism
著者: Pelletier, H.
#6: ジャーナル: Science / 年: 1994
タイトル: Structures of Ternary Complexes of Rat DNA Polymerase Beta, a DNA Template- Primer, and ddCTP
著者: Pelletier, H. / Sawaya, M.R. / Kumar, A. / Wilson, S.H. / Kraut, J.
#7: ジャーナル: Science / 年: 1994
タイトル: Crystal Structure of Rat DNA Polymerase Beta: Evidence for a Common Polymerase Mechanism
著者: Sawaya, M.R. / Pelletier, H. / Kumar, A. / Wilson, S.H. / Kraut, J.
履歴
登録1996年4月19日登録サイト: BNL / 処理サイト: NDB
改定 1.01996年11月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月22日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月2日Group: Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
T: DNA (5'-D(*CP*AP*TP*TP*AP*GP*AP*A)-3')
P: DNA (5'-D(*TP*CP*TP*AP*AP*TP*G)-3')
A: PROTEIN (DNA POLYMERASE BETA (E.C.2.7.7.7))
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,3176
ポリマ－42,7893
非ポリマー5283
水2,504139
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)178.887, 57.755, 48.290
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

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DNA鎖 , 2種, 2分子 TP

#1: DNA鎖 DNA (5'-D(*CP*AP*TP*TP*AP*GP*AP*A)-3')


分子量: 2434.643 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
#2: DNA鎖 DNA (5'-D(*TP*CP*TP*AP*AP*TP*G)-3')


分子量: 2112.422 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#3: タンパク質 PROTEIN (DNA POLYMERASE BETA (E.C.2.7.7.7))


分子量: 38241.672 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P06746

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非ポリマー , 3種, 142分子

#4: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION


分子量: 22.990 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#5: 化合物 ChemComp-TTP / THYMIDINE-5'-TRIPHOSPHATE


分子量: 482.168 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N2O14P3
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 139 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

構成要素の詳細A POSSIBLE PHYSIOLOGICAL SUBSTRATE FOR POL BETA IS A DNA GAP, WHERE THE LENGTH OF THE GAP CAN RANGE ...A POSSIBLE PHYSIOLOGICAL SUBSTRATE FOR POL BETA IS A DNA GAP, WHERE THE LENGTH OF THE GAP CAN RANGE FROM ONE TO SIX NUCLEOTIDES, AND THE DOWNSTREAM END OF THE DNA GAP IS 5'-PHOSPHORYLATED. IN ORDER TO CREATE VARIOUS GAPPED-DNA SUBSTRATES FOR USE IN POL BETA-DNA CO-CRYSTALLIZATION ATTEMPTS, THE AUTHORS HAD TO ANNEAL THREE DIFFERENT OLIGONUCLEOTIDES TOGETHER PRIOR TO CRYSTALLIZATION: (1) A RELATIVELY LONG (14 TO 20 MER) OLIGONUCLEOTIDE THAT WAS TO SERVE AS THE TEMPLATE, (2) ONE SHORTER (5 OR 6 MER) OLIGONUCLEOTIDE THAT WAS TO SERVE AS THE PRIMER, AND (3) ANOTHER SHORTER (4 TO 10 MER) OLIGONUCLEOTIDE THAT WAS 5'-PHOSPHORYLATED AND WAS TO SERVE AS THE DOWNSTREAM OLIGONUCLEOTIDE. DNA SEQUENCES CORRESPONDING TO THE TEMPLATE, THE PRIMER, AND THE DOWNSTREAM OLIGONUCLEOTIDE FOR THE CRYSTAL STRUCTURE PRESENTED HERE ARE: 5'-CATTAGAAAGGGAAGCGCCG-3' (20-MER), 5'-CGGCGC-3' (6-MER), AND 5'-PO4-TCTAATG-3' (7-MER), RESPECTIVELY, WHERE "5'-PO4" INDICATES THAT THE 5' TERMINUS OF THIS OLIGONUCLEOTIDE IS 5'-PHOSPHORYLATED. HOWEVER, AN UNEXPECTED POL BETA-DNA COMPLEX RESULTED FROM THE CO-CRYSTALLIZATION ATTEMPTS SO THAT WHAT WAS ORIGINALLY INTENDED TO BE THE 5'-PHOSPHORYLATED DOWNSTREAM OLIGONUCLEOTIDE IS BOUND WHERE THE PRIMER STRAND WAS EXPECTED TO BIND (SEE REFERENCE 1). IN ADDITION, A MAJORITY OF THE GAPPED-DNA SUBSTRATE (THAT IS, SIX BASE PAIRS OF TEMPLATE-PRIMER TETHERED TO A FLEXIBLE, SINGLE-STRANDED DNA GAP) IS TOO DISORDERED TO BE OBSERVABLE IN THE CRYSTAL STRUCTURE, ALTHOUGH IT IS NEVERTHELESS THOUGHT TO BE PRESENT IN THE CRYSTAL LATTICE (SEE REFERENCE 1). THE END RESULT IS THAT, ALTHOUGH THE AFOREMENTIONED TEMPLATE IS STILL REFERRED TO AS THE TEMPLATE IN THE STRUCTURES PRESENTED HERE, THE AFOREMENTIONED "DOWNSTREAM OLIGONUCLEOTIDE" IS NOW CALLED THE "PRIMER" -- BY ANALOGY WITH PREVIOUSLY REPORTED POL BETA-DNA-DDCTP TERNARY COMPLEX STRUCTURES (SEE ENTRIES 2BPF AND 2BPG AND REFERENCE 8). ONLY THE DNA NUCLEOTIDES THAT WERE VISIBLE IN THE STRUCTURE ARE INCLUDED IN THE SEQRES SECTION BELOW.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.4 %
結晶化pH: 6.5
詳細: THIS ENTRY DESCRIBES THE STRUCTURE THAT RESULTED WHEN A COCRYSTAL OF HUMAN DNA POLYMERASE BETA COMPLEXED WITH 7 BASE PAIRS OF DNA (SEE ENTRY 9ICJ AND REFERENCE 1) HAD BEEN SOAKED IN THE ...詳細: THIS ENTRY DESCRIBES THE STRUCTURE THAT RESULTED WHEN A COCRYSTAL OF HUMAN DNA POLYMERASE BETA COMPLEXED WITH 7 BASE PAIRS OF DNA (SEE ENTRY 9ICJ AND REFERENCE 1) HAD BEEN SOAKED IN THE FOLLOWING SOLUTION FOR 24 HOURS: PEG 3350, 16% MES, 100 MILLIMOLAR, PH 6.5 NACL, 150 MILLIMOLAR DTTP, 1 MILLIMOLAR MGCL2, 5 MILLIMOLAR SEE REFERENCE 2 FOR DETAILS CONCERNING EXPERIMENTAL PROCEDURES, RESULTS, AND DISCUSSION FOR THIS STRUCTURE.
結晶
*PLUS
溶媒含有率: 58.4 %
結晶化
*PLUS
温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
115-17 %PEG33501reservoir
20.1 Mcitrate1reservoir
350 mM1reservoiror 50mM Li2SO4NaCl

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データ収集

回折平均測定温度: 298 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200
検出器タイプ: SDMS / 検出器: AREA DETECTOR / 日付: 1995年2月5日
放射モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射解像度: 3.2→20 Å / Num. obs: 8231 / % possible obs: 93 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2.2 % / Rsym value: 0.071
反射 シェル解像度: 3.2→3.3 Å / 冗長度: 1.1 % / Rsym value: 0.138 / % possible all: 95
反射
*PLUS
最高解像度: 3.2 Å / 最低解像度: 20 Å / % possible obs: 93 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2.2 % / Rmerge(I) obs: 0.071
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 3.2 Å / 最低解像度: 3.3 Å / 冗長度: 1.1 % / Rmerge(I) obs: 0.138 / Mean I/σ(I) obs: 1.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SDMSデータ収集
SDMSデータ削減
TNT5-D精密化
SDMSデータスケーリング
TNTV. 5-D位相決定
精密化構造決定の手法: DIFFERENCE FOURIER
開始モデル: 8ICB

8icb


解像度: 3.2→20 Å / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: STANDARD TNT /
Rfactor反射数%反射
obs0.165 8231 93 %
溶媒の処理溶媒モデル: MOEWS / Bsol: 425.2 Å2 / ksol: 0.8 e/Å3
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.2→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2623 289 7 139 3058
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Weight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.01930000.02
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg340543
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d19.11800
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct0
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes0.017730.02
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes0.0063950.02
X-RAY DIFFRACTIONt_it5.430006
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd0.021690.02
ソフトウェア
*PLUS
名称: TNT / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 3.2 Å / 最低解像度: 20 Å / σ(F): 0 / Rfactor obs: 0.157
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg3
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_deg19.1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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