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- PDB-8i5k: Crystal structure of chitin oligosaccharide binding protein from ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8i5k
タイトルCrystal structure of chitin oligosaccharide binding protein from Vibrio cholera in complex with chitotriose.
要素ABC transporter substrate-binding protein
キーワードSUGAR BINDING PROTEIN / chitin oligosaccharide / periplasmic / solute binding protein
機能・相同性
機能・相同性情報


ATP-binding cassette (ABC) transporter complex / transmembrane transport / outer membrane-bounded periplasmic space
類似検索 - 分子機能
Solute-binding protein family 5, conserved site / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 5 signature. / Peptide/nickel binding protein, MppA-type / Solute-binding protein family 5 domain / Solute-binding protein family 5 / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 5 Middle
類似検索 - ドメイン・相同性
triacetyl-beta-chitotriose / ABC transporter substrate-binding protein
類似検索 - 構成要素
生物種Vibrio cholerae (コレラ菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.219 Å
データ登録者Ohnuma, T. / Takeshita, D.
資金援助1件
組織認可番号国
Not funded
引用ジャーナル: Sci Rep / 年: 2023
タイトル: Periplasmic chitooligosaccharide-binding protein requires a three-domain organization for substrate translocation.
著者: Ohnuma, T. / Tsujii, J. / Kataoka, C. / Yoshimoto, T. / Takeshita, D. / Lampela, O. / Juffer, A.H. / Suginta, W. / Fukamizo, T.
履歴
登録2023年1月25日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02024年1月3日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ABC transporter substrate-binding protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)61,6293
ポリマ－60,9771
非ポリマー6522
水10,142563
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)135.087, 51.683, 70.328
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 98.83, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-1067-

HOH

21A-1254-

HOH

31A-1260-

HOH

41A-1263-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 ABC transporter substrate-binding protein / Peptide/nickel transport system substrate-binding protein


分子量: 60977.188 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Vibrio cholerae (コレラ菌)
遺伝子: appA_1, appA, D6U24_16190, ERS013201_01979, ERS013202_02445, EYB64_10090, F0H40_11710, F0M16_04225, FLM12_17525
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A085SLP2
#2: 多糖 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2- ...2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide, Oligosaccharide / クラス: 阻害剤 / 分子量: 627.594 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: oligosaccharide / 参照: triacetyl-beta-chitotriose
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,3,2/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-1-1/a4-b1_b4-c1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}}}LINUCSPDB-CARE
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 563 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.99 Å3/Da / 溶媒含有率: 38.17 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.9
詳細: 0.2 M Magnesium chloride hexahydrate, 20% w/v Polyethylene glycol 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-17A / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年10月22日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.219→19.307 Å / Num. obs: 237875 / % possible obs: 84.8 % / 冗長度: 3.45 % / CC1/2: 0.996 / Net I/σ(I): 8.82
反射 シェル解像度: 1.22→1.28 Å / Num. unique obs: 18620 / CC1/2: 0.507

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.13_2998: ???)精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4GFB

4gfb


解像度: 1.219→19.307 Å / SU ML: 0.11 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.22 / 位相誤差: 21.8 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1874 11855 4.98 %
Rwork0.1689 --
obs0.1698 237863 84.88 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.219→19.307 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4233 0 44 563 4840
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0074413
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9386015
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d10.4472552
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.081647
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006779
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.2194-1.23330.6152680.46611684X-RAY DIFFRACTION19
1.2333-1.24780.3431570.34723596X-RAY DIFFRACTION40
1.2478-1.2630.34422000.30514001X-RAY DIFFRACTION45
1.263-1.2790.31742050.28874402X-RAY DIFFRACTION50
1.279-1.29580.27922160.27664926X-RAY DIFFRACTION55
1.2958-1.31360.26432310.26945674X-RAY DIFFRACTION63
1.3136-1.33230.28793590.26036302X-RAY DIFFRACTION72
1.3323-1.35220.26323880.25527514X-RAY DIFFRACTION84
1.3522-1.37330.27384220.25468187X-RAY DIFFRACTION92
1.3733-1.39580.23314110.22288358X-RAY DIFFRACTION94
1.3958-1.41990.24225080.21368385X-RAY DIFFRACTION95
1.4199-1.44570.23024710.20938488X-RAY DIFFRACTION96
1.4457-1.47350.22824090.1958536X-RAY DIFFRACTION96
1.4735-1.50360.20414120.1918576X-RAY DIFFRACTION96
1.5036-1.53620.22674800.18088488X-RAY DIFFRACTION96
1.5362-1.5720.20594750.18038515X-RAY DIFFRACTION96
1.572-1.61130.18515210.17418505X-RAY DIFFRACTION96
1.6113-1.65480.21474460.17718299X-RAY DIFFRACTION95
1.6548-1.70350.21644690.16988543X-RAY DIFFRACTION97
1.7035-1.75840.20544780.17048644X-RAY DIFFRACTION97
1.7584-1.82120.18564020.17098706X-RAY DIFFRACTION98
1.8212-1.89410.17884550.1738613X-RAY DIFFRACTION97
1.8941-1.98020.19864420.1658684X-RAY DIFFRACTION97
1.9802-2.08450.18064960.168519X-RAY DIFFRACTION97
2.0845-2.21490.18634580.15248556X-RAY DIFFRACTION97
2.2149-2.38560.1664260.16168471X-RAY DIFFRACTION95
2.3856-2.62520.19014350.16458708X-RAY DIFFRACTION98
2.6252-3.00380.184650.16098741X-RAY DIFFRACTION98
3.0038-3.77980.16594510.14668728X-RAY DIFFRACTION98
3.7798-19.3070.15144990.14668659X-RAY DIFFRACTION98

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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