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- PDB-8i1n: Crystal structure of APSK2 domain from human PAPSS2 in complex wi... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8i1n
タイトルCrystal structure of APSK2 domain from human PAPSS2 in complex with endogenous APS and ADP
要素Bifunctional 3'-phosphoadenosine 5'-phosphosulfate synthase 2
キーワードBIOSYNTHETIC PROTEIN / Adenosine 5'-phosphosulfate kinase domain 2 / APSK2 / human PAPSS2
機能・相同性
機能・相同性情報


Defective PAPSS2 causes SEMD-PA / 3'-phosphoadenosine 5'-phosphosulfate biosynthetic process / Transport and synthesis of PAPS / adenylyl-sulfate kinase / sulfate adenylyltransferase / adenylylsulfate kinase activity / sulfate adenylyltransferase (ATP) activity / Metabolism of ingested H2SeO4 and H2SeO3 into H2Se / sulfate assimilation / hormone metabolic process ...Defective PAPSS2 causes SEMD-PA / 3'-phosphoadenosine 5'-phosphosulfate biosynthetic process / Transport and synthesis of PAPS / adenylyl-sulfate kinase / sulfate adenylyltransferase / adenylylsulfate kinase activity / sulfate adenylyltransferase (ATP) activity / Metabolism of ingested H2SeO4 and H2SeO3 into H2Se / sulfate assimilation / hormone metabolic process / nucleotidyltransferase activity / bone development / blood coagulation / phosphorylation / ATP binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Sulphate adenylyltransferase / Sulphate adenylyltransferase catalytic domain / ATP-sulfurylase PUA-like domain / ATP-sulfurylase / PUA-like domain / Adenylylsulphate kinase / Adenylyl-sulfate kinase / PUA-like superfamily / Rossmann-like alpha/beta/alpha sandwich fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADENOSINE-5'-PHOSPHOSULFATE / Bifunctional 3'-phosphoadenosine 5'-phosphosulfate synthase 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Zhang, L. / Song, W.Y. / Zhang, L.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China (NSFC) 中国
引用ジャーナル: Structure / 年: 2023
タイトル: Redox switching mechanism of the adenosine 5'-phosphosulfate kinase domain (APSK2) of human PAPS synthase 2.
著者: Zhang, L. / Song, W. / Li, T. / Mu, Y. / Zhang, P. / Hu, J. / Lin, H. / Zhang, J. / Gao, H. / Zhang, L.
履歴
登録2023年1月13日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02023年6月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年7月19日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last

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構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

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集合体

登録構造単位
A: Bifunctional 3'-phosphoadenosine 5'-phosphosulfate synthase 2
B: Bifunctional 3'-phosphoadenosine 5'-phosphosulfate synthase 2
C: Bifunctional 3'-phosphoadenosine 5'-phosphosulfate synthase 2
D: Bifunctional 3'-phosphoadenosine 5'-phosphosulfate synthase 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)89,80210
ポリマ－87,2394
非ポリマー2,5636
水00
1
A: Bifunctional 3'-phosphoadenosine 5'-phosphosulfate synthase 2
B: Bifunctional 3'-phosphoadenosine 5'-phosphosulfate synthase 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,9015
ポリマ－43,6192
非ポリマー1,2823
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5280 Å2
ΔGint-32 kcal/mol
Surface area16760 Å2
手法PISA
2
C: Bifunctional 3'-phosphoadenosine 5'-phosphosulfate synthase 2
D: Bifunctional 3'-phosphoadenosine 5'-phosphosulfate synthase 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,9015
ポリマ－43,6192
非ポリマー1,2823
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5090 Å2
ΔGint-36 kcal/mol
Surface area16990 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)75.594, 71.329, 89.986
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 114.82, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質
Bifunctional 3'-phosphoadenosine 5'-phosphosulfate synthase 2 / PAPS synthase 2 / PAPSS 2 / Sulfurylase kinase 2 / SK 2 / SK2


分子量: 21809.680 Da / 分子数: 4 / 断片: APSK2 homodimer domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PAPSS2, ATPSK2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: O95340, sulfate adenylyltransferase, adenylyl-sulfate kinase
#2: 化合物
ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#3: 化合物 ChemComp-ADX / ADENOSINE-5'-PHOSPHOSULFATE / アデノシン5′-ホスホ硫酸


タイプ: RNA linking / 分子量: 427.284 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H14N5O10PS / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.52 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.27 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.2 M Ammonium citrate dihydrate, pH7.0 and 20% w/v PEG3350

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL19U1 / 波長: 0.9875 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年1月5日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9875 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→50 Å / Num. obs: 21315 / % possible obs: 99 % / 冗長度: 6.2 % / Rmerge(I) obs: 0.974 / Χ2: 0.097 / Net I/σ(I): 3.8 / Num. measured all: 132290
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsΧ2Diffraction-ID% possible all
2.8-2.94.80.85420141.045196.1
2.9-3.025.60.79621291.076198.6
3.02-3.1560.63320961.089199.2
3.15-3.326.20.55321131.081198.9
3.32-3.536.20.37121141.1199.2
3.53-3.86.40.27521661.067199.2
3.8-4.186.90.19621451.061199.5
4.18-4.796.50.14421481.06199.6
4.79-6.036.70.13421830.983199.7
6.03-506.50.09822072.035199.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-3000データスケーリング
PHENIX1.2精密化
DENZOデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2OFX

2ofx


解像度: 2.8→44.19 Å / SU ML: 0.34 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 29.16 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2826 1003 4.93 %
Rwork0.208 --
obs0.2116 20342 94.31 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→44.19 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6101 0 162 0 6263
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0116393
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.48671
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d28.811967
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.084951
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0081117
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.8-2.950.2803990.2452008X-RAY DIFFRACTION70
2.95-3.130.30941490.25632739X-RAY DIFFRACTION95
3.13-3.380.35621580.24572887X-RAY DIFFRACTION98
3.38-3.710.33961560.22742863X-RAY DIFFRACTION99
3.72-4.250.27361670.19392900X-RAY DIFFRACTION99
4.25-5.360.23631270.18162925X-RAY DIFFRACTION100
5.36-44.190.25011470.1893017X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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