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- PDB-8i17: Structural basis for H2A-H2B recognitions by human Spt16 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8i17
タイトルStructural basis for H2A-H2B recognitions by human Spt16
要素
  • FACT complex subunit SPT16
  • Histone H2A type 1-B/E
  • Histone H2B type 1-J
キーワードCHAPERONE / histone chaperone / histone
機能・相同性
機能・相同性情報


FACT complex / positive regulation of DNA-templated transcription, elongation / nucleosome disassembly / Pausing and recovery of Tat-mediated HIV elongation / Tat-mediated HIV elongation arrest and recovery / HIV elongation arrest and recovery / Pausing and recovery of HIV elongation / negative regulation of tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / Tat-mediated elongation of the HIV-1 transcript / Formation of HIV-1 elongation complex containing HIV-1 Tat ...FACT complex / positive regulation of DNA-templated transcription, elongation / nucleosome disassembly / Pausing and recovery of Tat-mediated HIV elongation / Tat-mediated HIV elongation arrest and recovery / HIV elongation arrest and recovery / Pausing and recovery of HIV elongation / negative regulation of tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / Tat-mediated elongation of the HIV-1 transcript / Formation of HIV-1 elongation complex containing HIV-1 Tat / Formation of HIV elongation complex in the absence of HIV Tat / protein localization to CENP-A containing chromatin / nucleosome binding / Replacement of protamines by nucleosomes in the male pronucleus / RNA Polymerase II Transcription Elongation / CENP-A containing nucleosome / Formation of RNA Pol II elongation complex / Packaging Of Telomere Ends / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected purine / Cleavage of the damaged purine / RNA Polymerase II Pre-transcription Events / Deposition of new CENPA-containing nucleosomes at the centromere / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected pyrimidine / Cleavage of the damaged pyrimidine / Inhibition of DNA recombination at telomere / RNA Polymerase I Promoter Opening / Meiotic synapsis / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / Regulation of endogenous retroelements by the Human Silencing Hub (HUSH) complex / DNA methylation / Condensation of Prophase Chromosomes / Chromatin modifications during the maternal to zygotic transition (MZT) / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / HCMV Late Events / ERCC6 (CSB) and EHMT2 (G9a) positively regulate rRNA expression / innate immune response in mucosa / PRC2 methylates histones and DNA / Regulation of endogenous retroelements by KRAB-ZFP proteins / Defective pyroptosis / Regulation of endogenous retroelements by Piwi-interacting RNAs (piRNAs) / HDACs deacetylate histones / TP53 Regulates Transcription of DNA Repair Genes / RNA Polymerase I Promoter Escape / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / transcription elongation by RNA polymerase II / lipopolysaccharide binding / Transcriptional regulation by small RNAs / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / G2/M DNA damage checkpoint / Metalloprotease DUBs / NoRC negatively regulates rRNA expression / DNA Damage/Telomere Stress Induced Senescence / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / Meiotic recombination / Pre-NOTCH Transcription and Translation / RMTs methylate histone arginines / Activation of anterior HOX genes in hindbrain development during early embryogenesis / Transcriptional regulation of granulopoiesis / UCH proteinases / HCMV Early Events / antimicrobial humoral immune response mediated by antimicrobial peptide / structural constituent of chromatin / antibacterial humoral response / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / nucleosome / heterochromatin formation / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / nucleosome assembly / Processing of DNA double-strand break ends / HATs acetylate histones / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / chromatin organization / MLL4 and MLL3 complexes regulate expression of PPARG target genes in adipogenesis and hepatic steatosis / Oxidative Stress Induced Senescence / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / defense response to Gram-negative bacterium / Estrogen-dependent gene expression / killing of cells of another organism / transcription by RNA polymerase II / DNA replication / Ub-specific processing proteases / defense response to Gram-positive bacterium / Amyloid fiber formation / protein heterodimerization activity / negative regulation of cell population proliferation / DNA repair / extracellular space / DNA binding / RNA binding / extracellular exosome / nucleoplasm / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
FACT complex subunit Spt16, peptidase M24-like domain / : / FACT complex subunit SPT16, C-terminal domain / : / FACT complex subunit SPT16 PH-like domain / FACT complex subunit Spt16 domain / FACT complex subunit (SPT16/CDC68) / FACT complex subunit (SPT16/CDC68) / FACT complex subunit Spt16, N-terminal lobe domain / FACT complex subunit Spt16 ...FACT complex subunit Spt16, peptidase M24-like domain / : / FACT complex subunit SPT16, C-terminal domain / : / FACT complex subunit SPT16 PH-like domain / FACT complex subunit Spt16 domain / FACT complex subunit (SPT16/CDC68) / FACT complex subunit (SPT16/CDC68) / FACT complex subunit Spt16, N-terminal lobe domain / FACT complex subunit Spt16 / FACT complex subunit SPT16 N-terminal lobe domain / FACT complex subunit SPT16 N-terminal lobe domain / Histone chaperone RTT106/FACT complex subunit SPT16-like, middle domain / Histone chaperone Rttp106-like, middle domain / Histone chaperone Rttp106-like / Creatinase/Aminopeptidase P/Spt16, N-terminal / Histone, subunit A / Histone, subunit A / Peptidase M24 / Metallopeptidase family M24 / Creatinase/aminopeptidase-like / : / Histone H2B signature. / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2B / Histone H2B / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / Histone 2A / Histone H2A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold / PH-like domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Histone H2A type 1-B/E / Histone H2B type 1-J / FACT complex subunit SPT16
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.98 Å
データ登録者Huang, H. / Li, Y.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)32171206 中国
引用ジャーナル: Biochem.Biophys.Res.Commun. / 年: 2023
タイトル: Structural basis for H2A-H2B recognitions by human Spt16.
著者: Li, Y. / Huang, H.
履歴
登録2023年1月12日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02023年2月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年3月8日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.name
改定 1.22024年5月29日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histone H2A type 1-B/E
B: Histone H2B type 1-J
D: Histone H2A type 1-B/E
E: Histone H2B type 1-J
G: Histone H2A type 1-B/E
H: Histone H2B type 1-J
F: FACT complex subunit SPT16
I: FACT complex subunit SPT16
C: FACT complex subunit SPT16
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)80,88211
ポリマ－80,8119
非ポリマー712
水1,72996
1
A: Histone H2A type 1-B/E
B: Histone H2B type 1-J
C: FACT complex subunit SPT16
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,9734
ポリマ－26,9373
非ポリマー351
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5970 Å2
ΔGint-62 kcal/mol
Surface area9930 Å2
手法PISA
2
D: Histone H2A type 1-B/E
E: Histone H2B type 1-J
F: FACT complex subunit SPT16
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,9734
ポリマ－26,9373
非ポリマー351
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5810 Å2
ΔGint-61 kcal/mol
Surface area9670 Å2
手法PISA
3
G: Histone H2A type 1-B/E
H: Histone H2B type 1-J
I: FACT complex subunit SPT16


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,9373
ポリマ－26,9373
非ポリマー00
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5520 Å2
ΔGint-46 kcal/mol
Surface area9440 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)46.852, 49.084, 85.195
Angle α, β, γ (deg.)85.95, 74.31, 61.80
Int Tables number1
Space group name H-MP1

-
要素

#1: タンパク質 Histone H2A type 1-B/E / Histone H2A.2 / Histone H2A/a / Histone H2A/m


分子量: 11014.780 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: H2AC4, H2AFM, HIST1H2AB, H2AC8, H2AFA, HIST1H2AE / 発現宿主: Escherichia coli B (大腸菌) / 参照: UniProt: P04908
#2: タンパク質 Histone H2B type 1-J / Histone H2B.1 / Histone H2B.r / H2B/r


分子量: 11253.011 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: H2BC11, H2BFR, HIST1H2BJ / 発現宿主: Escherichia coli B (大腸菌) / 参照: UniProt: P06899
#3: タンパク質・ペプチド FACT complex subunit SPT16 / Chromatin-specific transcription elongation factor 140 kDa subunit / FACT 140 kDa subunit / ...Chromatin-specific transcription elongation factor 140 kDa subunit / FACT 140 kDa subunit / FACTp140 / Facilitates chromatin transcription complex subunit SPT16 / hSPT16


分子量: 4669.268 Da / 分子数: 3 / Fragment: C-terminal domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SUPT16H, FACT140, FACTP140 / 発現宿主: Escherichia coli B (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9Y5B9
#4: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 96 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.32 Å3/Da / 溶媒含有率: 47 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6
詳細: 0.1 M MES monohydrate pH 6.0, 14% w/v Polyethylene glycol 4,000

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL19U1 / 波長: 0.97849 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年1月7日
放射モノクロメーター: Si111 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97849 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.98→50 Å / Num. obs: 42483 / % possible obs: 94.8 % / 冗長度: 2.9 % / CC1/2: 0.995 / CC star: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.05 / Rpim(I) all: 0.033 / Rrim(I) all: 0.06 / Χ2: 1.015 / Net I/σ(I): 24.3
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsΧ2Diffraction-ID% possible all
1.98-2.012.50.5118960.411186.6
2.01-2.052.70.41121200.452191.9
2.05-2.092.80.33720870.474194.9
2.09-2.132.90.29122160.474196.1
2.13-2.182.90.2320870.514195.9
2.18-2.232.90.19522160.545196
2.23-2.292.90.15820520.588194.6
2.29-2.352.90.13421670.667194.7
2.35-2.4230.11821500.695197.2
2.42-2.493.10.10821770.723196.5
2.49-2.5830.09221880.792196.5
2.58-2.6930.08120900.817196.4
2.69-2.812.90.07320830.993192.9
2.81-2.9630.06421791.125196.1
2.96-3.1430.06221601.439196.9
3.14-3.3930.05621711.697196.6
3.39-3.732.90.0520732.008192.2
3.73-4.263.10.04321761.813197.1
4.26-5.3730.0420951.765193.7
5.37-503.10.03921001.852193.7

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-3000データスケーリング
PHENIXPhenix1.19.2-4158精密化
HKL-3000データ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1AOI

1aoi


解像度: 1.98→40.191 Å / SU ML: 0.21 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.96 / 位相誤差: 23.17 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2111 2181 5.14 %
Rwork0.1704 --
obs0.1724 42470 94.63 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.98→40.191 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4334 0 2 96 4432
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0064394
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.7215923
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.6192695
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.048683
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004762
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.98-2.02070.32631220.2862244X-RAY DIFFRACTION85
2.0207-2.06770.28171460.23782461X-RAY DIFFRACTION93
2.0677-2.11940.26651520.22342552X-RAY DIFFRACTION96
2.1194-2.17670.26261510.19972503X-RAY DIFFRACTION96
2.1767-2.24080.22161510.18682582X-RAY DIFFRACTION96
2.2408-2.31310.21811650.17152424X-RAY DIFFRACTION93
2.3131-2.39580.22671350.17462576X-RAY DIFFRACTION97
2.3958-2.49170.231190.17062621X-RAY DIFFRACTION97
2.4917-2.60510.22851260.17272609X-RAY DIFFRACTION97
2.6051-2.74240.23451120.18442576X-RAY DIFFRACTION96
2.7424-2.91420.21351470.18862462X-RAY DIFFRACTION94
2.9142-3.13910.23961430.18692557X-RAY DIFFRACTION97
3.1391-3.45480.20321540.17162562X-RAY DIFFRACTION96
3.4548-3.95440.18281190.15732502X-RAY DIFFRACTION94
3.9544-4.98060.16311170.14632574X-RAY DIFFRACTION96
4.9806-40.1910.22251220.16472484X-RAY DIFFRACTION93
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.68770.3820.47566.83951.20794.56-0.0626-0.0843-0.0483-0.35860.05280.10530.2275-0.17310.0070.2807-0.1037-0.00580.3220.01070.19320.5078-2.3524-0.079
22.43250.73931.33823.49071.15544.5855-0.29490.05070.1771-0.28180.20430.0643-0.2719-0.03720.07830.2767-0.01640.02520.27420.01260.2531.4463.69530.5298
36.2311-3.23951.43464.3338-0.27372.67210.10030.0690.079-0.1604-0.045-0.01-0.1147-0.0225-0.03870.2868-0.0546-0.01410.24280.00550.240917.40482.499323.9936
45.1786-2.06671.38983.9126-1.05362.59420.0672-0.0138-0.1396-0.1504-0.0987-0.11330.06060.28920.03050.2225-0.02030.02550.273-0.02270.206122.487-0.694723.5929
55.07152.8519-0.57985.7754-1.81546.210.18250.2997-0.0130.6326-0.0202-0.1157-0.1560.315-0.14610.42620.0347-0.06480.4640.00720.229925.3602-9.872850.8652
62.60472.2965-1.64324.1773-2.68746.24570.3980.0179-0.04870.6317-0.17770.14380.08780.0067-0.20370.41710.0301-0.02550.30150.00940.311220.5954-13.327252.9631
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1(chain 'A' and resid 16 through 100)
2X-RAY DIFFRACTION2(chain 'B' and resid 35 through 124)
3X-RAY DIFFRACTION3(chain 'D' and resid 16 through 99)
4X-RAY DIFFRACTION4(chain 'E' and resid 34 through 124)
5X-RAY DIFFRACTION5(chain 'G' and resid 18 through 99)
6X-RAY DIFFRACTION6(chain 'H' and resid 34 through 123)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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