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万見
- PDB-8hxz: Cryo-EM structure of Eaf3 CHD in complex with nucleosome -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8hxz
タイトルCryo-EM structure of Eaf3 CHD in complex with nucleosome
要素
  • (DNA (352-MER)) x 2
  • Chromatin modification-related protein EAF3
  • Histone H2A
  • Histone H2B
  • Histone H3
  • Histone H4
キーワードGENE REGULATION / Histone modification binding domain / Histone deacetylase complex
機能・相同性
機能・相同性情報


Rpd3S complex / NuA4 histone acetyltransferase complex / structural constituent of chromatin / nucleosome / heterochromatin formation / nucleosome assembly / chromatin remodeling / protein heterodimerization activity / DNA repair / regulation of DNA-templated transcription ...Rpd3S complex / NuA4 histone acetyltransferase complex / structural constituent of chromatin / nucleosome / heterochromatin formation / nucleosome assembly / chromatin remodeling / protein heterodimerization activity / DNA repair / regulation of DNA-templated transcription / DNA binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
MRG / MRG domain / MRG, C-terminal domain superfamily / MRG / MRG domain profile. / RNA binding activity-knot of a chromodomain / RNA binding activity-knot of a chromodomain / Chromo/chromo shadow domain / Chromatin organization modifier domain / Chromo-like domain superfamily ...MRG / MRG domain / MRG, C-terminal domain superfamily / MRG / MRG domain profile. / RNA binding activity-knot of a chromodomain / RNA binding activity-knot of a chromodomain / Chromo/chromo shadow domain / Chromatin organization modifier domain / Chromo-like domain superfamily / : / Histone H2B signature. / Histone H2B / Histone H2B / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / Histone H2A / Histone 2A / TATA box binding protein associated factor / TATA box binding protein associated factor (TAF), histone-like fold domain / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / Histone H4 / Histone H4 / CENP-T/Histone H4, histone fold / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA / DNA (> 10) / DNA (> 100) / Histone H3 / Chromatin modification-related protein EAF3 / Histone H2B / Histone H4 / Histone H2A
類似検索 - 構成要素
生物種Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
synthetic construct (人工物)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.4 Å
データ登録者Cui, H. / Wang, H.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China (NSFC) 中国
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2023
タイトル: Structure of histone deacetylase complex Rpd3S bound to nucleosome.
著者: Wulong Li / Hengjun Cui / Zhimin Lu / Haibo Wang /
要旨: Crosstalk between histone modifications represents a fundamental epigenetic mechanism in gene regulation. During the transcription elongation process, the histone deacetylase complex Rpd3S is ...Crosstalk between histone modifications represents a fundamental epigenetic mechanism in gene regulation. During the transcription elongation process, the histone deacetylase complex Rpd3S is recruited to H3K36-methylated nucleosomes to suppress cryptic transcription initiation. However, how subunits of Rpd3S are assembled and coordinated to recognize nucleosomal substrates and exert their deacetylation function remains unclear. Here we report the structure of Saccharomyces cerevisiae Rpd3S deacetylase bound to H3K36me3-modified nucleosome at 3.1 Å resolution. It shows that Sin3 and Rco1 subunits orchestrate the assembly of the complex and mediate its contact with nucleosome at multiple sites, with the Sin3-DNA interface as a pivotal anchor. The PHD1 domain of Rco1 recognizes the unmodified H3K4 and places the following H3 tail toward the active site of Rpd3, while the chromodomain of Eaf3 subunit recognizes the H3K36me3 mark and contacts both nucleosomal and linker DNA. The second copy of Eaf3-Rco1 is involved in neighboring nucleosome binding. Our work unravels the structural basis of chromatin targeting and deacetylation by the Rpd3S complex.
履歴
登録2023年1月5日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBC
改定 1.02023年9月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月11日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM ..._citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN
改定 1.22023年10月18日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.32023年11月15日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2
改定 1.42023年12月27日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.52024年10月9日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: em_admin / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _em_admin.last_update / _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histone H3
B: Histone H4
C: Histone H2A
D: Histone H2B
E: Histone H3
F: Histone H4
G: Histone H2A
H: Histone H2B
I: DNA (352-MER)
J: DNA (352-MER)
M: Chromatin modification-related protein EAF3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)370,88311
ポリマ－370,88311
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

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タンパク質 , 5種, 9分子 AEBFCGDHM

#1: タンパク質 Histone H3


分子量: 15331.982 Da / 分子数: 2 / 変異: C110A / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Cys110 residues of chain A/E were mutated to Ala due to the preparation of ML3-modified nucleosome.
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
遺伝子: LOC121398065 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A310TTQ1
#2: タンパク質 Histone H4


分子量: 11263.231 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
遺伝子: LOC121398084 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A8J1LTD2
#3: タンパク質 Histone H2A


分子量: 13978.241 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
遺伝子: h2ac14.L / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q6AZJ8
#4: タンパク質 Histone H2B


分子量: 13524.752 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
遺伝子: LOC108704303 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A8J0U496
#7: タンパク質 Chromatin modification-related protein EAF3


分子量: 45266.406 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: EAF3 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: A0A8H4F719

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DNA鎖 , 2種, 2分子 IJ

#5: DNA鎖 DNA (352-MER)


分子量: 108340.836 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)
#6: DNA鎖 DNA (352-MER)


分子量: 109079.289 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Eaf3 CHD in complex with nucleosome / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: MULTIPLE SOURCES
分子量値: 0.15 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Saccharomyces (菌類)
由来(組換発現)生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
緩衝液pH: 7.5
詳細: 20 mM HEPES-Na pH 7.5, 40 mM KCl, 2 mM MgCl2, 1 mM TCEP
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277.15 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 800 nm
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影電子線照射量: 44 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
電子光学装置エネルギーフィルター名称: GIF Bioquantum / エネルギーフィルタースリット幅: 20 eV

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解析

EMソフトウェア
ID名称
1SerialEM
2Warp
3UCSF
4CHIMERAX
5PHENIX
6RELION
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 3.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 42076 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: REAL
精密化最高解像度: 3.4 Å

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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