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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 8hxz | ||||||
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タイトル | Cryo-EM structure of Eaf3 CHD in complex with nucleosome | ||||||
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![]() | GENE REGULATION / Histone modification binding domain / Histone deacetylase complex | ||||||
機能・相同性 | ![]() Rpd3S complex / NuA4 histone acetyltransferase complex / structural constituent of chromatin / nucleosome / nucleosome assembly / chromatin remodeling / protein heterodimerization activity / DNA repair / regulation of DNA-templated transcription / DNA binding / nucleus 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() ![]() ![]() synthetic construct (人工物) | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.4 Å | ||||||
![]() | Cui, H. / Wang, H. | ||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Structure of histone deacetylase complex Rpd3S bound to nucleosome. 著者: Wulong Li / Hengjun Cui / Zhimin Lu / Haibo Wang / ![]() 要旨: Crosstalk between histone modifications represents a fundamental epigenetic mechanism in gene regulation. During the transcription elongation process, the histone deacetylase complex Rpd3S is ...Crosstalk between histone modifications represents a fundamental epigenetic mechanism in gene regulation. During the transcription elongation process, the histone deacetylase complex Rpd3S is recruited to H3K36-methylated nucleosomes to suppress cryptic transcription initiation. However, how subunits of Rpd3S are assembled and coordinated to recognize nucleosomal substrates and exert their deacetylation function remains unclear. Here we report the structure of Saccharomyces cerevisiae Rpd3S deacetylase bound to H3K36me3-modified nucleosome at 3.1 Å resolution. It shows that Sin3 and Rco1 subunits orchestrate the assembly of the complex and mediate its contact with nucleosome at multiple sites, with the Sin3-DNA interface as a pivotal anchor. The PHD1 domain of Rco1 recognizes the unmodified H3K4 and places the following H3 tail toward the active site of Rpd3, while the chromodomain of Eaf3 subunit recognizes the H3K36me3 mark and contacts both nucleosomal and linker DNA. The second copy of Eaf3-Rco1 is involved in neighboring nucleosome binding. Our work unravels the structural basis of chromatin targeting and deacetylation by the Rpd3S complex. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 338.1 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 248 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 35083MC ![]() 8hxxC ![]() 8hxyC ![]() 8hy0C ![]() 8jhoC M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
-タンパク質 , 5種, 9分子 AEBFCGDHM
#1: タンパク質 | 分子量: 15331.982 Da / 分子数: 2 / 変異: C110A / 由来タイプ: 組換発現 詳細: Cys110 residues of chain A/E were mutated to Ala due to the preparation of ML3-modified nucleosome. 由来: (組換発現) ![]() 遺伝子: LOC121398065 / 発現宿主: ![]() ![]() #2: タンパク質 | 分子量: 11263.231 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() 遺伝子: LOC121398084 / 発現宿主: ![]() ![]() #3: タンパク質 | 分子量: 13978.241 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() 遺伝子: h2ac14.L / 発現宿主: ![]() ![]() #4: タンパク質 | 分子量: 13524.752 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() 遺伝子: LOC108704303 / 発現宿主: ![]() ![]() #7: タンパク質 | | 分子量: 45266.406 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() 遺伝子: EAF3 / 発現宿主: ![]() |
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-DNA鎖 , 2種, 2分子 IJ
#5: DNA鎖 | 分子量: 108340.836 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物) |
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#6: DNA鎖 | 分子量: 109079.289 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物) |
-詳細
研究の焦点であるリガンドがあるか | Y |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 | 名称: Eaf3 CHD in complex with nucleosome / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: MULTIPLE SOURCES |
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分子量 | 値: 0.15 MDa / 実験値: NO |
由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() |
由来(組換発現) | 生物種: ![]() |
緩衝液 | pH: 7.5 詳細: 20 mM HEPES-Na pH 7.5, 40 mM KCl, 2 mM MgCl2, 1 mM TCEP |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
急速凍結 | 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277.15 K |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 2000 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 800 nm |
試料ホルダ | 凍結剤: NITROGEN 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER |
撮影 | 電子線照射量: 44 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k) |
電子光学装置 | エネルギーフィルター名称: GIF Bioquantum / エネルギーフィルタースリット幅: 20 eV |
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解析
EMソフトウェア |
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 3.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 42076 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||
原子モデル構築 | プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: REAL | ||||||||||||||
精密化 | 最高解像度: 3.4 Å |