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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 8hpw | ||||||
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Title | Crystal structure of mouse LGI1 LRR domain in space group P21 | ||||||
![]() | Leucine-rich glioma-inactivated protein 1 | ||||||
![]() | SIGNALING PROTEIN / Synaptic modulator / LRR domain | ||||||
Function / homology | ![]() LGI-ADAM interactions / axon initial segment / neurotransmitter receptor localization to postsynaptic specialization membrane / positive regulation of synaptic transmission / synaptic cleft / axon guidance / neuron projection development / positive regulation of cell growth / signaling receptor binding / glutamatergic synapse ...LGI-ADAM interactions / axon initial segment / neurotransmitter receptor localization to postsynaptic specialization membrane / positive regulation of synaptic transmission / synaptic cleft / axon guidance / neuron projection development / positive regulation of cell growth / signaling receptor binding / glutamatergic synapse / dendrite / Golgi apparatus / endoplasmic reticulum / extracellular space / cytoplasm Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Liu, H. / Xu, F. | ||||||
Funding support | ![]()
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![]() | ![]() Title: Crystal structure of mouse LGI1 LRR domain in space group P21 Authors: Liu, H. / Xu, F. | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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Download
PDBx/mmCIF format | ![]() | 235.1 KB | Display | ![]() |
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PDB format | ![]() | 190.9 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | ![]() 1w8aS S: Starting model for refinement |
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Similar structure data | Similarity search - Function & homology ![]() |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 | ![]()
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2 | ![]()
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3 | ![]()
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Unit cell |
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Components
#1: Protein | Mass: 22928.094 Da / Num. of mol.: 3 / Fragment: LRR domain Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() #2: Sugar | #3: Water | ChemComp-HOH / | Has ligand of interest | N | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.64 Å3/Da / Density % sol: 58.61 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 6.2 Details: 18% PEG 3000, 0.1M potassium/sodium phosphate pH=6.2, 0.2M sodium chloride |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315r / Detector: CCD / Date: Jun 21, 2014 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.978 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.39→50 Å / Num. obs: 28150 / % possible obs: 99.3 % / Redundancy: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.077 / Rsym value: 0.076 / Net I/σ(I): 20.383 |
Reflection shell | Resolution: 2.39→2.43 Å / Redundancy: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.48 / Mean I/σ(I) obs: 3.271 / Num. unique obs: 1416 / Rsym value: 0.242 / % possible all: 99.9 |
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: 1W8A Resolution: 2.39→40.24 Å / SU ML: 0.33 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.37 / Phase error: 35.02
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.39→40.24 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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