+データを開く
-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 8hnu | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
タイトル | Cellodextrin phosphorylase stable variant from Clostridium thermocellum | ||||||
要素 | Cellodextrin phosphorylase | ||||||
キーワード | CARBOHYDRATE / cellulose / phosphorolysis / synthesis | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 | ||||||
生物種 | Acetivibrio thermocellus (バクテリア) | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.28 Å | ||||||
データ登録者 | Kuga, T. / Sunagawa, N. / Igarashi, K. | ||||||
資金援助 | 日本, 1件
| ||||||
引用 | ジャーナル: To Be Published タイトル: 11 cysteine-to-serine mutations improve the stability of cellodextrin phosphorylase 著者: Kuga, T. / Sunagawa, N. / Igarashi, K. | ||||||
履歴 |
|
-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
---|
-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 8hnu.cif.gz | 494.4 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
---|---|---|---|---|
PDB形式 | pdb8hnu.ent.gz | 322.6 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 8hnu.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 8hnu_validation.pdf.gz | 1.1 MB | 表示 | wwPDB検証レポート |
---|---|---|---|---|
文書・詳細版 | 8hnu_full_validation.pdf.gz | 1.1 MB | 表示 | |
XML形式データ | 8hnu_validation.xml.gz | 67.2 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 8hnu_validation.cif.gz | 102.7 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/hn/8hnu ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/hn/8hnu | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | 34918MC M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 (文献) |
---|---|
類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性F&H 検索 |
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
|
---|---|
1 |
|
-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 112736.172 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Acetivibrio thermocellus (バクテリア) 株: YM4 / 遺伝子: cdp-ym4 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q93HT8 #2: 化合物 | ChemComp-CL / #3: 水 | ChemComp-HOH / | 研究の焦点であるリガンドがあるか | N | |
---|
-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
---|---|
EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
-試料調製
構成要素 | 名称: cellodextrin phosphorylase dimer / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1 / 由来: RECOMBINANT |
---|---|
分子量 | 値: 0.24 MDa / 実験値: YES |
由来(天然) | 生物種: Acetivibrio thermocellus (バクテリア) / 株: YM4 |
由来(組換発現) | 生物種: Escherichia coli (大腸菌) / 株: BL21 (DE3) |
緩衝液 | pH: 7.5 |
試料 | 濃度: 3 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
試料支持 | グリッドの材料: GOLD / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3 |
急速凍結 | 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 279 K |
-電子顕微鏡撮影
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
---|---|
顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 1800 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 1000 nm |
撮影 | 電子線照射量: 49 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) |
-解析
ソフトウェア |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
EMソフトウェア |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
粒子像の選択 | 選択した粒子像数: 9582559 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
対称性 | 点対称性: C2 (2回回転対称) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 2.28 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 998544 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化 | 交差検証法: NONE 立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 99.59 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
|