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- PDB-8hlm: Crystal structure of p53/BCL2 fusion complex (complex 2) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8hlm
タイトルCrystal structure of p53/BCL2 fusion complex (complex 2)
要素
  • Apoptosis regulator Bcl-2
  • Cellular tumor antigen p53
キーワードAPOPTOSIS
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of cellular pH reduction / negative regulation of retinal cell programmed cell death / pigment granule organization / channel inhibitor activity / CD8-positive, alpha-beta T cell lineage commitment / BAD-BCL-2 complex / regulation of glycoprotein biosynthetic process / melanin metabolic process / positive regulation of skeletal muscle fiber development / positive regulation of melanocyte differentiation ...negative regulation of cellular pH reduction / negative regulation of retinal cell programmed cell death / pigment granule organization / channel inhibitor activity / CD8-positive, alpha-beta T cell lineage commitment / BAD-BCL-2 complex / regulation of glycoprotein biosynthetic process / melanin metabolic process / positive regulation of skeletal muscle fiber development / positive regulation of melanocyte differentiation / myeloid cell apoptotic process / osteoblast proliferation / cochlear nucleus development / mesenchymal cell development / retinal cell programmed cell death / positive regulation of neuron maturation / negative regulation of osteoblast proliferation / gland morphogenesis / renal system process / regulation of cell-matrix adhesion / T cell apoptotic process / stem cell development / negative regulation of calcium ion transport into cytosol / melanocyte differentiation / The NLRP1 inflammasome / dendritic cell apoptotic process / ear development / lymphoid progenitor cell differentiation / negative regulation of myeloid cell apoptotic process / negative regulation of epithelial cell apoptotic process / regulation of nitrogen utilization / BH3-only proteins associate with and inactivate anti-apoptotic BCL-2 members / B cell apoptotic process / negative regulation of T cell apoptotic process / glomerulus development / negative regulation of dendritic cell apoptotic process / oocyte development / positive regulation of multicellular organism growth / metanephros development / neuron maturation / regulation of viral genome replication / negative regulation of motor neuron apoptotic process / focal adhesion assembly / endoplasmic reticulum calcium ion homeostasis / negative regulation of ossification / negative regulation of B cell apoptotic process / Loss of function of TP53 in cancer due to loss of tetramerization ability / Regulation of TP53 Expression / signal transduction by p53 class mediator / negative regulation of G1 to G0 transition / negative regulation of glucose catabolic process to lactate via pyruvate / response to UV-B / Transcriptional activation of cell cycle inhibitor p21 / regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / Activation of NOXA and translocation to mitochondria / negative regulation of pentose-phosphate shunt / ATP-dependent DNA/DNA annealing activity / negative regulation of helicase activity / regulation of cell cycle G2/M phase transition / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to hypoxia / regulation of fibroblast apoptotic process / oxidative stress-induced premature senescence / oligodendrocyte apoptotic process / regulation of mitochondrial membrane permeability / negative regulation of miRNA processing / response to iron ion / positive regulation of thymocyte apoptotic process / glucose catabolic process to lactate via pyruvate / regulation of tissue remodeling / positive regulation of mitochondrial membrane permeability / negative regulation of mitophagy / positive regulation of programmed necrotic cell death / calcium ion transport into cytosol / mRNA transcription / bone marrow development / circadian behavior / channel activity / negative regulation of mitochondrial depolarization / histone deacetylase regulator activity / motor neuron apoptotic process / germ cell nucleus / regulation of mitochondrial membrane permeability involved in apoptotic process / RUNX3 regulates CDKN1A transcription / regulation of DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator / TP53 regulates transcription of additional cell cycle genes whose exact role in the p53 pathway remain uncertain / axon regeneration / TP53 Regulates Transcription of Death Receptors and Ligands / Activation of PUMA and translocation to mitochondria / epithelial cell apoptotic process / smooth muscle cell migration / DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator resulting in transcription of p21 class mediator / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to oxidative stress / NFE2L2 regulating tumorigenic genes / negative regulation of glial cell proliferation / Formation of Senescence-Associated Heterochromatin Foci (SAHF) / negative regulation of neuroblast proliferation / Regulation of TP53 Activity through Association with Co-factors / organ growth / digestive tract morphogenesis / branching involved in ureteric bud morphogenesis
類似検索 - 分子機能
Apoptosis regulator, Bcl-2 / Apoptosis regulator, Bcl-2/ BclX / Apoptosis regulator, Bcl-2, BH4 motif, conserved site / Apoptosis regulator, Bcl-2 family BH4 motif signature. / Apoptosis regulator, Bcl-2 protein, BH4 / Bcl-2 homology region 4 / Apoptosis regulator, Bcl-2 family BH4 motif profile. / BH4 Bcl-2 homology region 4 / Cellular tumor antigen p53, transactivation domain 2 / Transactivation domain 2 ...Apoptosis regulator, Bcl-2 / Apoptosis regulator, Bcl-2/ BclX / Apoptosis regulator, Bcl-2, BH4 motif, conserved site / Apoptosis regulator, Bcl-2 family BH4 motif signature. / Apoptosis regulator, Bcl-2 protein, BH4 / Bcl-2 homology region 4 / Apoptosis regulator, Bcl-2 family BH4 motif profile. / BH4 Bcl-2 homology region 4 / Cellular tumor antigen p53, transactivation domain 2 / Transactivation domain 2 / p53 transactivation domain / P53 transactivation motif / p53 family signature. / p53, tetramerisation domain / P53 tetramerisation motif / p53, DNA-binding domain / P53 DNA-binding domain / p53 tumour suppressor family / p53-like tetramerisation domain superfamily / Apoptosis regulator, Bcl-2, BH3 motif, conserved site / Apoptosis regulator, Bcl-2 family BH3 motif signature. / p53/RUNT-type transcription factor, DNA-binding domain superfamily / Apoptosis regulator, Bcl-2, BH1 motif, conserved site / Apoptosis regulator, Bcl-2 family BH1 motif signature. / Apoptosis regulator, Bcl-2, BH2 motif, conserved site / Apoptosis regulator, Bcl-2 family BH2 motif signature. / BCL (B-Cell lymphoma); contains BH1, BH2 regions / Bcl-2 family / Bcl-2, Bcl-2 homology region 1-3 / Bcl2-like / Apoptosis regulator proteins, Bcl-2 family / BCL2-like apoptosis inhibitors family profile. / Bcl-2-like superfamily / p53-like transcription factor, DNA-binding
類似検索 - ドメイン・相同性
Cellular tumor antigen p53 / Apoptosis regulator Bcl-2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.522 Å
データ登録者Guo, M. / Wang, H. / Wei, H. / Chen, Y.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China (NSFC) 中国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2023
タイトル: Structures of p53/BCL-2 complex suggest a mechanism for p53 to antagonize BCL-2 activity.
著者: Wei, H. / Wang, H. / Wang, G. / Qu, L. / Jiang, L. / Dai, S. / Chen, X. / Zhang, Y. / Chen, Z. / Li, Y. / Guo, M. / Chen, Y.
履歴
登録2022年11月30日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02023年7月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年8月9日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22024年5月29日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cellular tumor antigen p53
B: Apoptosis regulator Bcl-2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,6713
ポリマ－41,6052
非ポリマー651
水724
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: isothermal titration calorimetry
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1070 Å2
ΔGint-2 kcal/mol
Surface area15990 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)45.610, 70.336, 127.158
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Cellular tumor antigen p53 / Antigen NY-CO-13 / Phosphoprotein p53 / Tumor suppressor p53


分子量: 22103.092 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TP53, P53 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P04637
#2: タンパク質 Apoptosis regulator Bcl-2


分子量: 19502.291 Da / 分子数: 1
Mutation: H20S,L95Q,R106L,F124G,R127Y,G128A,R129S,P168V,L175A,T178A,E179T,R183D
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: BCL2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P10415
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.67 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.92 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.8 / 詳細: 0.1 M Imidazole, PEG8K 15-21% / PH範囲: 7.5-8.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL02U1 / 波長: 0.97918 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER2 S 9M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年10月19日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97918 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.52→63.58 Å / Num. obs: 13872 / % possible obs: 96.21 % / 冗長度: 9.1 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.08788 / Net I/σ(I): 0.0935
反射 シェル解像度: 2.522→2.612 Å / Rmerge(I) obs: 0.9106 / Num. unique obs: 1383 / CC1/2: 0.924 / CC star: 0.98 / Rpim(I) all: 0.3083

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SCALEPACKデータスケーリング
PHENIX1.15.2_3472精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
XDSデータ削減
PHENIX1.15.2_3472位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1TUP/6QGG

1tup

6qgg


解像度: 2.522→27.205 Å / SU ML: 0.38 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 38.93 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2901 2549 9.98 %
Rwork0.2338 22994 -
obs0.2394 13839 96.09 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 180.68 Å2 / Biso mean: 87.9855 Å2 / Biso min: 47.75 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.522→27.205 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2510 0 1 4 2515
Biso mean--66.58 63.36 -
残基数----333
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
2.5224-2.57090.43351420.39561288100
2.5709-2.62330.39061460.39961363100
2.6233-2.68030.4387840.378776192
2.6803-2.74260.42631300.3675116892
2.7426-2.81120.36091490.3588133499
2.8112-2.88710.42841470.3318129898
2.8871-2.97190.40581470.3294127297
2.9719-3.06770.31921470.3064133899
3.0677-3.17720.38011400.27541311100
3.1772-3.30420.37471490.2886133399
3.3042-3.45430.32261480.27841304100
3.4543-3.6360.34391450.25691334100
3.636-3.86330.34491520.226132199
3.8633-4.16060.26621460.21451341100
4.1606-4.57750.20931460.18441316100
4.5775-5.23580.22971420.1812131299
5.2358-6.5810.2461450.2075129697
6.581-27.20.22531440.1657130498
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
15.9426-0.0608-0.12657.10810.48188.98240.91740.34420.10690.569-0.6695-0.4534-0.6181.0894-0.45420.5912-0.03890.0810.61060.1050.58316.078539.531-19.0526
21.73390.6676-1.82657.12711.59325.87230.4612-0.13610.21660.4364-0.3005-0.2067-0.02530.2298-0.10280.5276-0.0250.06240.59920.03820.5852.557933.0292-11.0318
35.418103.02977.49581.21235.35460.01280.09910.50040.5128-0.3970.5986-0.666-0.09130.29220.69990.01490.10980.5149-0.04760.5843-4.635838.3095-9.5592
44.40372.1722-1.86263.92242.75326.73680.064-0.0034-0.54590.45330.4574-0.70791.51590.8491-0.27650.77460.1958-0.14410.5825-0.1780.72011.31531.3177-21.5293
53.7303-3.3925-1.87372.51842.24778.18090.3380.34010.37240.16030.3368-1.9148-0.90951.809-0.53360.60740.08550.03541.1518-0.31850.95977.970911.4025-28.5248
68.92241.6153-1.49816.32721.27546.5851-0.26131.3693-0.3655-0.00770.14040.5051.1572-1.28340.17830.6393-0.05410.02920.8025-0.10820.6184-13.05074.3052-22.524
77.97673.9174-3.92513.2111-3.51867.46441.1923-0.92721.43341.7479-0.87981.2541-1.397-0.5462-0.25370.9987-0.05560.1620.6453-0.09180.6914-12.655214.2853-9.7536
87.22776.6088-4.86139.3318-6.17315.67980.7262-0.35220.21981.93450.0433-0.146-1.57630.5289-0.66750.64270.25470.05040.5972-0.19020.7904-0.721317.9685-16.6684
95.05512.52140.47625.85341.42641.1247-0.3061-0.37390.9384-1.6275-0.26840.9703-0.7616-0.6280.75781.01930.36670.06921.08950.00460.7363-14.453515.2757-24.8718
106.83690.3305-0.78552.73291.0444.28990.1354-0.513-0.33930.20340.2992-1.20250.38111.1644-0.26410.37950.1169-0.08140.9801-0.16420.95885.928215.0665-24.4836
114.25571.8094-1.53952.43563.534910.16120.09720.1889-0.51180.61140.0044-0.4804-0.0142-0.4604-0.04320.5350.074-0.10680.5322-0.05970.7113-6.35346.3486-19.7544
121.5968-0.1303-2.6646.507-4.3716.4145-0.4370.2201-0.29010.39360.5594-0.24310.6737-1.28070.19850.82360.0415-0.07520.693-0.21710.79-2.85222.7759-25.2911
133.6468-0.5632-0.5670.0896-0.07630.3459-0.8240.4534-0.55812.63450.6131-0.27663.8171-0.04450.45152.51320.16580.04380.86830.19841.0022-0.4812-9.1866-10.9877
148.393-2.26240.56436.38082.01285.5674-0.511-0.5340.92151.21260.00490.1029-0.04040.48320.49550.9136-0.12690.0340.5949-0.02360.7587-0.447139.7719-1.5397
156.38443.25390.37767.6101-4.36963.27990.815-0.86150.56880.9583-0.7587-0.82330.2180.23330.29641.51430.1502-0.11980.79060.05970.91758.418240.8221.7847
163.08741.1851-0.9521.5485-0.91547.4524-0.3688-1.8754-1.71631.3140.71131.05361.26760.6671-0.14381.17490.07210.04580.78840.0940.9338-1.293627.5498-1.5658
172.16322.7894-0.567.55983.49726.7890.58021.7083-0.4078-1.48870.1104-0.71580.5320.6358-0.20290.73770.09960.03260.80630.03390.93578.467128.1435-16.2117
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'B' and (resid 119 through 137 )B119 - 137
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'B' and (resid 138 through 164 )B138 - 164
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'B' and (resid 165 through 202 )B165 - 202
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 95 through 140 )A95 - 140
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 141 through 155 )A141 - 155
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resid 156 through 176 )A156 - 176
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'A' and (resid 177 through 194 )A177 - 194
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'A' and (resid 195 through 203 )A195 - 203
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'A' and (resid 204 through 213 )A204 - 213
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'A' and (resid 214 through 229 )A214 - 229
11X-RAY DIFFRACTION11chain 'A' and (resid 230 through 263 )A230 - 263
12X-RAY DIFFRACTION12chain 'A' and (resid 264 through 274 )A264 - 274
13X-RAY DIFFRACTION13chain 'A' and (resid 275 through 288 )A275 - 288
14X-RAY DIFFRACTION14chain 'B' and (resid 7 through 25 )B7 - 25
15X-RAY DIFFRACTION15chain 'B' and (resid 26 through 90 )B26 - 90
16X-RAY DIFFRACTION16chain 'B' and (resid 91 through 107 )B91 - 107
17X-RAY DIFFRACTION17chain 'B' and (resid 108 through 118 )B108 - 118

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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