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- PDB-8hl7: Crystal structure of p97 N/D1 in complex with a valosin-containin... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8hl7
タイトルCrystal structure of p97 N/D1 in complex with a valosin-containing protein methyltransferase
要素
  • Protein N-lysine methyltransferase METTL21D
  • Transitional endoplasmic reticulum ATPase
キーワードPROTEIN BINDING / VCPKMT / methyltransferase / trimethylated lysine / ASPL / ASPSCR1 / UBXD9 / TUG
機能・相同性
機能・相同性情報


peptidyl-lysine methylation / peptidyl-lysine trimethylation / negative regulation of ATP-dependent activity / positive regulation of Lys63-specific deubiquitinase activity / flavin adenine dinucleotide catabolic process / positive regulation of oxidative phosphorylation / VCP-NSFL1C complex / protein-lysine N-methyltransferase activity / protein-DNA covalent cross-linking repair / endoplasmic reticulum stress-induced pre-emptive quality control ...peptidyl-lysine methylation / peptidyl-lysine trimethylation / negative regulation of ATP-dependent activity / positive regulation of Lys63-specific deubiquitinase activity / flavin adenine dinucleotide catabolic process / positive regulation of oxidative phosphorylation / VCP-NSFL1C complex / protein-lysine N-methyltransferase activity / protein-DNA covalent cross-linking repair / endoplasmic reticulum stress-induced pre-emptive quality control / endosome to lysosome transport via multivesicular body sorting pathway / cellular response to arsenite ion / Derlin-1 retrotranslocation complex / BAT3 complex binding / positive regulation of protein K63-linked deubiquitination / deubiquitinase activator activity / mitotic spindle disassembly / aggresome assembly / VCP-NPL4-UFD1 AAA ATPase complex / regulation of protein localization to chromatin / vesicle-fusing ATPase / NADH metabolic process / cellular response to misfolded protein / stress granule disassembly / positive regulation of mitochondrial membrane potential / negative regulation of protein localization to chromatin / K48-linked polyubiquitin modification-dependent protein binding / ubiquitin-modified protein reader activity / retrograde protein transport, ER to cytosol / regulation of aerobic respiration / positive regulation of ATP biosynthetic process / regulation of synapse organization / histone methyltransferase activity / ATPase complex / ubiquitin-specific protease binding / ubiquitin-like protein ligase binding / MHC class I protein binding / RHOH GTPase cycle / autophagosome maturation / polyubiquitin modification-dependent protein binding / HSF1 activation / proteasomal protein catabolic process / Protein methylation / endoplasmic reticulum to Golgi vesicle-mediated transport / translesion synthesis / interstrand cross-link repair / ERAD pathway / negative regulation of smoothened signaling pathway / ATP metabolic process / endoplasmic reticulum unfolded protein response / Attachment and Entry / proteasome complex / viral genome replication / lipid droplet / 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの / Josephin domain DUBs / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / macroautophagy / Hh mutants are degraded by ERAD / Hedgehog ligand biogenesis / Defective CFTR causes cystic fibrosis / Translesion Synthesis by POLH / positive regulation of protein-containing complex assembly / establishment of protein localization / ABC-family proteins mediated transport / ADP binding / autophagy / Aggrephagy / cytoplasmic stress granule / positive regulation of non-canonical NF-kappaB signal transduction / positive regulation of protein catabolic process / activation of cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic process / azurophil granule lumen / KEAP1-NFE2L2 pathway / double-strand break repair / Ovarian tumor domain proteases / positive regulation of canonical Wnt signaling pathway / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / Neddylation / site of double-strand break / cellular response to heat / ATPase binding / ubiquitin-dependent protein catabolic process / regulation of apoptotic process / protein phosphatase binding / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / secretory granule lumen / ficolin-1-rich granule lumen / Attachment and Entry / protein ubiquitination / protein domain specific binding / intracellular membrane-bounded organelle / DNA repair / glutamatergic synapse / lipid binding / ubiquitin protein ligase binding / DNA damage response / Neutrophil degranulation / endoplasmic reticulum membrane
類似検索 - 分子機能
Lysine methyltransferase / Lysine methyltransferase / : / AAA ATPase, CDC48 family / Cell division protein 48 (CDC48), N-terminal domain / CDC48, N-terminal subdomain / Cell division protein 48 (CDC48) N-terminal domain / CDC48, domain 2 / Cell division protein 48 (CDC48), domain 2 / Cell division protein 48 (CDC48) domain 2 ...Lysine methyltransferase / Lysine methyltransferase / : / AAA ATPase, CDC48 family / Cell division protein 48 (CDC48), N-terminal domain / CDC48, N-terminal subdomain / Cell division protein 48 (CDC48) N-terminal domain / CDC48, domain 2 / Cell division protein 48 (CDC48), domain 2 / Cell division protein 48 (CDC48) domain 2 / CDC48 domain 2-like superfamily / Aspartate decarboxylase-like domain superfamily / AAA ATPase, AAA+ lid domain / AAA+ lid domain / ATPase, AAA-type, conserved site / AAA-protein family signature. / ATPase family associated with various cellular activities (AAA) / ATPase, AAA-type, core / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETATE ION / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / FORMIC ACID / S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / Transitional endoplasmic reticulum ATPase / Protein N-lysine methyltransferase METTL21D
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Kang, W. / Yang, J.K.
資金援助 韓国, 2件
組織認可番号国
National Research Foundation (NRF, Korea)2021R1A6A1A10044154 韓国
National Research Foundation (NRF, Korea)2022R1C1C1004221 韓国
引用ジャーナル: Iscience / 年: 2023
タイトル: Structural basis for recognition and methylation of p97 by METTL21D, a valosin-containing protein lysine methyltransferase.
著者: Nguyen, T.Q. / Koh, S. / Kwon, J. / Jang, S. / Kang, W. / Yang, J.K.
履歴
登録2022年11月29日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02023年7月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年8月2日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_last ..._citation.journal_volume / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein N-lysine methyltransferase METTL21D
B: Transitional endoplasmic reticulum ATPase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)73,76911
ポリマ－72,2922
非ポリマー1,4779
水18010
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4090 Å2
ΔGint-12 kcal/mol
Surface area27440 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)60.780, 60.780, 473.910
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number96
Space group name H-MP43212
Space group name HallP4nw2abw

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要素

-
タンパク質 , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Protein N-lysine methyltransferase METTL21D / Methyltransferase-like protein 21D


分子量: 23500.980 Da / 分子数: 1 / 変異: I130V / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: METTL21D / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q9H867, 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの
#2: タンパク質 Transitional endoplasmic reticulum ATPase / TER ATPase / 15S Mg(2+)-ATPase p97 subunit / Valosin-containing protein / VCP


分子量: 48791.023 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: VCP / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P55072, vesicle-fusing ATPase

-
非ポリマー , 7種, 19分子

#3: 化合物 ChemComp-SAH / S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / S-アデノシルホモシステイン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 384.411 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H20N6O5S / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 化合物 ChemComp-FMT / FORMIC ACID / ギ酸


分子量: 46.025 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: CH2O2
#6: 化合物 ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 式: C2H3O2
#7: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#8: 化合物 ChemComp-EPE / 4-(2-HYDROXYETHYL)-1-PIPERAZINE ETHANESULFONIC ACID / HEPES / HEPES


分子量: 238.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H18N2O4S / コメント: pH緩衝剤*YM
#9: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.16 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.04 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 20 % (w/v) polyethylene glycol (PEG) 3350, 0.1M Na-HEPES (pH 7.5), 2 % (v/v) Tacsimate (pH 7.0), and 3 % (w/v) 6-aminohexanoic acid

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PAL/PLS / ビームライン: 5C (4A) / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2013年9月11日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→30 Å / Num. obs: 26103 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 12.7 % / Biso Wilson estimate: 60.32 Å2 / CC1/2: 0.974 / Rpim(I) all: 0.058 / Net I/σ(I): 8.8
反射 シェル解像度: 2.8→2.95 Å / Num. unique obs: 2787 / CC1/2: 0.89 / Rpim(I) all: 0.31

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.19.2_4158精密化
MOSFLMデータ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.8→29.57 Å / SU ML: 0.4305 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.38 / 位相誤差: 26.0368
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2609 1121 4.81 %
Rwork0.2172 22163 -
obs0.2194 23284 99.7 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 66.14 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→29.57 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4574 0 96 10 4680
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00944743
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.346448
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.066764
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0102824
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d18.6011708
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.8-2.930.39341180.31142721X-RAY DIFFRACTION100
2.93-3.080.36421010.28012758X-RAY DIFFRACTION100
3.08-3.270.34331520.25492659X-RAY DIFFRACTION99.96
3.27-3.530.28321500.24412715X-RAY DIFFRACTION99.97
3.53-3.880.25071330.20982756X-RAY DIFFRACTION100
3.88-4.440.23381410.18582761X-RAY DIFFRACTION99.97
4.44-5.590.22891460.18222843X-RAY DIFFRACTION100
5.59-29.570.24061800.2152950X-RAY DIFFRACTION97.93
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
14.45754160865-1.11720529423-0.7815017621433.036998183672.380192056193.94892090873-0.175437059547-0.3557656003560.3167215746880.2635978357760.256734884115-0.0265098618510.107034491780.45254604287-0.08037850933270.8010893125620.06926898413990.1022858193690.306721779691-0.1495301196880.43930869678666.6983121959120.61036309954.3676860277
20.174682029105-1.19144394246-0.1549713795578.528280345852.439090782485.17904594067-0.537524874743-0.305973523051-0.2983497477520.9207022169430.2084168553061.265446406130.712481571743-0.5624670037370.3361634729830.914237889775-0.0563886640540.3359155631620.508443058798-0.07062216876220.62816870538356.1830057657116.10647136862.9502465765
33.53563956098-1.03722716692-1.377506093885.242493794311.169285257347.17593070659-0.2015982080130.687572142145-0.1678986508940.0389074030834-0.187198008441.125801185080.261344647908-1.911940343690.3514235233720.534361826952-0.02782175706250.07274543718660.667497755693-0.1888213338350.67779408045450.8423202751120.23368486346.5940950411
42.63230693916-1.00989081554-0.2882098445877.633976303612.06301772243.63307728772-0.03556897310720.628775653756-0.504774583418-0.6383187894050.0818793686210.5844149876490.0230201696977-0.1948903185380.002497866563820.736643821996-0.0890567694491-0.009480694991370.339218837362-0.1894436852260.5173833774981.423014058586.710455689219.6545999528
52.81592522776-0.5740135680831.038536082523.215557811930.9082037597373.621053488740.1341433047070.322578944145-0.05141245958650.3361487423610.0756984467536-0.6225236010760.09790549785120.582057441672-0.2390834626150.681146629832-0.1043303197610.007492470742070.347656458881-0.2063831079890.53846370386693.2308286888.889643580331.2556204825
60.402645216469-0.210210420165-0.05579455545271.785159012440.4069192430310.09276055593540.2777545532070.02538104758470.160213683329-0.519568282990.0599425578507-0.0563964097448-0.3461510083240.132725932109-0.061027165621.19980243007-0.09624475557590.1758196512020.415529567306-0.1913481790030.6725243221286.6181564687119.99762530125.3457038734
71.42907974965-0.501014611657-0.9663601178173.256241677821.747391674224.144840089270.107079081811-0.09322408216420.0744519495688-0.1874727863360.209881913077-0.2039256460970.003777145652850.675111161729-0.5570608730830.839686091104-0.09469512924360.09412574612440.368310814946-0.2305687951030.50765838165581.2909720825113.57081649428.4364976337
84.69584214806-0.352814237402-1.883733645125.971843498032.459776713926.530865045580.03661630679190.0937309685480.175608740658-0.152744769239-0.3350262820820.5841357629020.0816811222296-0.4478054339620.372962574070.728414880989-0.03050766778390.08980826883380.30760863772-0.1854498291840.38789846353470.2550338969115.14786533534.5112922987
92.17843555732-1.13101608273-1.711985149031.599319056061.900125891185.096573681260.6039716502310.849688574965-0.0211802476014-0.890738994861-0.5529358098050.048407961043-1.35361320445-0.174896578844-0.08816514354921.0390400694-0.03606258339630.08124153956370.703425216987-0.1882203186430.41656613043883.1946512301109.3586771882.06679963601
精密化 TLSグループ

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11chain 'A' and (resid 15 through 114 )AA15 - 1141 - 95
22chain 'A' and (resid 115 through 138 )AA115 - 13896 - 116
33chain 'A' and (resid 139 through 222 )AA139 - 222117 - 200
44chain 'B' and (resid 23 through 80 )BC23 - 801 - 58
55chain 'B' and (resid 81 through 176 )BC81 - 17659 - 154
66chain 'B' and (resid 177 through 239 )BC177 - 239155 - 207
77chain 'B' and (resid 240 through 309 )BC240 - 309208 - 277
88chain 'B' and (resid 310 through 358 )BC310 - 358278 - 326
99chain 'B' and (resid 359 through 458 )BC359 - 458327 - 416

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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