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- PDB-8hgz: Crystal structure of insulin -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8hgz
タイトルCrystal structure of insulin
要素
  • Insulin A chain
  • Insulin B chain
キーワードHORMONE / insulin / long-acting analog / insulin receptor / insulin dynamics
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of NAD(P)H oxidase activity / negative regulation of glycogen catabolic process / positive regulation of nitric oxide mediated signal transduction / negative regulation of fatty acid metabolic process / negative regulation of feeding behavior / Signaling by Insulin receptor / IRS activation / Insulin processing / regulation of protein secretion / positive regulation of peptide hormone secretion ...negative regulation of NAD(P)H oxidase activity / negative regulation of glycogen catabolic process / positive regulation of nitric oxide mediated signal transduction / negative regulation of fatty acid metabolic process / negative regulation of feeding behavior / Signaling by Insulin receptor / IRS activation / Insulin processing / regulation of protein secretion / positive regulation of peptide hormone secretion / positive regulation of respiratory burst / negative regulation of acute inflammatory response / Regulation of gene expression in beta cells / alpha-beta T cell activation / regulation of amino acid metabolic process / negative regulation of respiratory burst involved in inflammatory response / negative regulation of protein secretion / positive regulation of dendritic spine maintenance / positive regulation of glycogen biosynthetic process / Synthesis, secretion, and deacylation of Ghrelin / regulation of protein localization to plasma membrane / fatty acid homeostasis / negative regulation of gluconeogenesis / negative regulation of lipid catabolic process / Signal attenuation / FOXO-mediated transcription of oxidative stress, metabolic and neuronal genes / COPI-mediated anterograde transport / positive regulation of lipid biosynthetic process / negative regulation of oxidative stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / positive regulation of insulin receptor signaling pathway / nitric oxide-cGMP-mediated signaling / negative regulation of reactive oxygen species biosynthetic process / positive regulation of protein autophosphorylation / Insulin receptor recycling / transport vesicle / insulin-like growth factor receptor binding / neuron projection maintenance / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment membrane / positive regulation of brown fat cell differentiation / positive regulation of protein metabolic process / NPAS4 regulates expression of target genes / activation of protein kinase B activity / positive regulation of glycolytic process / Insulin receptor signalling cascade / positive regulation of mitotic nuclear division / positive regulation of nitric-oxide synthase activity / positive regulation of cytokine production / positive regulation of long-term synaptic potentiation / acute-phase response / endosome lumen / Regulation of insulin secretion / positive regulation of D-glucose import / positive regulation of protein secretion / negative regulation of proteolysis / positive regulation of cell differentiation / regulation of transmembrane transporter activity / insulin receptor binding / wound healing / regulation of synaptic plasticity / negative regulation of protein catabolic process / hormone activity / positive regulation of neuron projection development / cognition / positive regulation of protein localization to nucleus / Golgi lumen / vasodilation / glucose metabolic process / cell-cell signaling / insulin receptor signaling pathway / glucose homeostasis / regulation of protein localization / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / positive regulation of cell growth / protease binding / secretory granule lumen / positive regulation of MAPK cascade / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / positive regulation of cell migration / G protein-coupled receptor signaling pathway / Amyloid fiber formation / endoplasmic reticulum lumen / Golgi membrane / negative regulation of gene expression / positive regulation of cell population proliferation / regulation of DNA-templated transcription / positive regulation of gene expression / extracellular space / extracellular region / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Insulin / Insulin family / Insulin-like / Insulin/IGF/Relaxin family / Insulin / insulin-like growth factor / relaxin family. / Insulin, conserved site / Insulin family signature. / Insulin-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
PHENOL / MYRISTIC ACID / Insulin
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者DeMirci, H. / Ayan, E.
資金援助 トルコ, 1件
組織認可番号国
Other government トルコ
引用ジャーナル: Crystals / 年: 2023
タイトル: Comparative Study of High-Resolution LysB29(N epsilon-myristoyl) des(B30) Insulin Structures Display Novel Dynamic Causal Interrelations in Monomeric-Dimeric Motions
著者: Ayan, E. / Destan, E. / Kepceoglu, A. / Ciftci, H.I. / Kati, A. / DeMirci, H.
履歴
登録2022年11月16日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02024年3月6日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
E: Insulin A chain
F: Insulin B chain
A: Insulin A chain
B: Insulin B chain
I: Insulin A chain
J: Insulin B chain
M: Insulin A chain
N: Insulin B chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,65425
ポリマ－22,8668
非ポリマー1,78717
水3,387188
1
E: Insulin A chain
F: Insulin B chain
ヘテロ分子

I: Insulin A chain
J: Insulin B chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,37413
ポリマ－11,4334
非ポリマー9419
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-y,x-y,z1
Buried area4590 Å2
ΔGint-25 kcal/mol
Surface area6830 Å2
手法PISA
2
A: Insulin A chain
B: Insulin B chain
M: Insulin A chain
N: Insulin B chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,28012
ポリマ－11,4334
非ポリマー8478
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4270 Å2
ΔGint-31 kcal/mol
Surface area7300 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)78.885, 78.885, 79.272
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number146
Space group name H-MH3
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11F-102-

ZN

21F-103-

CL

31B-101-

ZN

41B-102-

CL

51J-102-

ZN

61J-103-

CL

71N-101-

ZN

81N-102-

CL

91J-229-

HOH

101N-216-

HOH

111N-219-

HOH

-
要素

-
タンパク質・ペプチド , 2種, 8分子 EAIMFBJN

#1: タンパク質・ペプチド
Insulin A chain / Small chain


分子量: 2383.698 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: INS / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P01308
#2: タンパク質・ペプチド
Insulin B chain


分子量: 3332.849 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: INS / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P01308

-
非ポリマー , 5種, 205分子

#3: 化合物
ChemComp-IPH / PHENOL / フェノ-ル


分子量: 94.111 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H6O / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#6: 化合物
ChemComp-MYR / MYRISTIC ACID / ミリスチン酸


分子量: 228.371 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H28O2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 188 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.08 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.75 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 0.2M sodium acetate trihydrate, 0.1M tris hydrochloride pH 9

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU PhotonJet-R / 波長: 1.5 Å
検出器タイプ: RIGAKU HyPix-3000 / 検出器: PIXEL / 日付: 2022年2月17日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→21.64 Å / Num. obs: 110176 / % possible obs: 96.94 % / 冗長度: 2 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.05 / Net I/σ(I): 23.33
反射 シェル解像度: 1.7→1.76 Å / Num. unique obs: 9012 / CC1/2: 0.87

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIXv1.0精密化
CrysalisProデータ削減
CrysalisProデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1XDA

1xda


解像度: 1.7→21.64 Å / SU ML: 0.23 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0.01 / 位相誤差: 27.29 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2578 1939 9.88 %
Rwork0.2175 --
obs0.2214 19616 96.99 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.7→21.64 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1592 0 103 188 1883
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0021727
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.3662304
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.877624
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.031244
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.002289
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.7-1.740.31561250.27131198X-RAY DIFFRACTION91
1.74-1.790.32911310.26831163X-RAY DIFFRACTION91
1.79-1.840.30541320.24931229X-RAY DIFFRACTION94
1.84-1.90.29791350.24421215X-RAY DIFFRACTION94
1.9-1.970.25511430.24111260X-RAY DIFFRACTION96
1.97-2.050.25661420.23511265X-RAY DIFFRACTION98
2.05-2.140.291400.23441275X-RAY DIFFRACTION98
2.14-2.250.24711410.221306X-RAY DIFFRACTION99
2.25-2.40.22871450.21293X-RAY DIFFRACTION99
2.4-2.580.27541340.23151270X-RAY DIFFRACTION99
2.58-2.840.22821410.21285X-RAY DIFFRACTION100
2.84-3.250.29461470.21971301X-RAY DIFFRACTION100
3.25-4.090.23691440.18951314X-RAY DIFFRACTION100
4.09-210.23221390.18021303X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.7895-2.15960.58344.0859-4.34985.68410.10740.5910.1143-0.3490.25720.37870.627-0.3342-0.28320.25840.0274-0.0320.26420.02360.2223-12.00429.75770.3263
22.25172.38842.27552.50632.37792.3821-0.10690.2930.265-0.45350.4601-0.0864-0.3640.6675-0.41910.27730.03640.08190.2630.03920.2196-5.357812.30780.0729
36.24683.4778-4.22226.7241-3.02393.51550.7338-0.33960.44350.2402-0.54350.0381-1.2896-0.0523-0.14640.22320.04310.01820.17160.0180.2405-11.752216.40549.2134
43.6481-1.6503-0.75036.24823.21526.76080.05650.1078-0.08580.0877-0.03240.12710.1933-0.2710.02570.1387-0.03310.02850.1030.02280.0851-7.77555.59959.1705
56.4122.1555-1.71767.5156-5.0893.49520.30091.20550.1122-0.8771-0.12890.62550.1605-0.3004-0.13840.24970.0977-0.03870.33970.00690.1661-16.11755.74987.3937
62.7140.9875-2.59583.4466-1.89982.7503-0.10020.2823-0.1697-0.33430.06750.09830.09650.01730.10670.1979-0.0162-0.02440.14670.00650.1306-3.379531.922113.3331
78.4546-4.99494.13956.5271-2.97873.4438-0.0721-0.5205-0.62330.04770.1020.02720.2048-0.6665-0.05460.1999-0.03830.00090.11790.03640.1697-6.312326.552621.9711
86.07152.7377-3.51824.437-2.55447.4681-0.1296-0.0091-0.0505-0.07220.13030.08540.2702-0.1052-0.02570.07220.006-0.01630.0489-0.01820.08720.013136.016922.3119
97.27242.77473.80228.5994-2.35983.92160.27840.648-0.3056-0.273-0.1873-0.8329-0.47650.2648-0.03820.29580.08560.04760.15360.02590.25344.657429.00220.6069
109.23795.0236-4.15058.99061.15133.74410.0246-0.70030.01160.1249-0.071-0.19780.07760.31220.080.19620.0234-0.00950.17750.00190.09577.913713.227526.1395
113.8926-5.2184.30689.1004-8.95149.9495-0.1129-0.1221-0.13390.44890.29940.5368-0.7599-0.0097-0.22040.2179-0.02210.02410.10490.00370.16190.943813.000126.4811
127.0341-2.0688-3.03584.55061.19944.29170.11480.210.3236-0.03870.1557-0.405-0.30410.0198-0.31090.2638-0.04140.01910.1008-0.01230.20354.346819.234317.2966
132.6505-1.87770.84766.9878-3.09094.2655-0.00340.0598-0.0476-0.01250.0053-0.06860.07540.14370.03870.08660.0023-0.00170.0884-0.02550.07555.15757.958217.4228
147.28610.8042-0.08415.95356.527.26110.1234-0.08110.32110.7727-0.3074-0.68520.56190.43960.19510.218-0.0543-0.01350.14360.0440.202813.524511.602218.3138
155.92442.08692.50994.22185.13556.2764-0.3389-1.7627-0.95960.3034-0.488-0.60830.5725-0.06010.6270.2620.10820.06810.42470.10920.27289.476433.412339.1919
167.51832.2662-3.36144.1686-0.61761.55-0.0134-0.3921-0.44210.62370.2005-0.22380.42130.6615-0.12880.16280.1065-0.03460.3647-0.02370.139312.065740.040839.374
174.16213.25261.73733.99672.35093.2964-0.0807-0.051-0.1153-0.0955-0.15360.05390.31730.21310.12770.20920.10460.01130.23330.07460.207416.157233.907730.482
186.5959-1.0454-3.85654.73371.25693.4601-0.0055-0.1062-0.16120.1254-0.0179-0.08750.3054-0.05740.06210.1063-0.0038-0.04010.16820.00620.0975.350637.573630.5729
193.63062.50332.55763.81441.09351.963-0.3849-1.4849-0.5861.62110.68350.01390.88680.11760.160.51440.14470.02090.33290.12090.18724.937428.658531.6251
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'E' and (resid 1 through 6 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'E' and (resid 7 through 12 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'E' and (resid 13 through 21 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'F' and (resid 1 through 22 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'F' and (resid 23 through 29 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resid 1 through 12 )
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'A' and (resid 13 through 21 )
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'B' and (resid 1 through 22 )
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'B' and (resid 23 through 29 )
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'I' and (resid 1 through 6 )
11X-RAY DIFFRACTION11chain 'I' and (resid 7 through 12 )
12X-RAY DIFFRACTION12chain 'I' and (resid 13 through 21 )
13X-RAY DIFFRACTION13chain 'J' and (resid 1 through 22 )
14X-RAY DIFFRACTION14chain 'J' and (resid 23 through 29 )
15X-RAY DIFFRACTION15chain 'M' and (resid 1 through 6 )
16X-RAY DIFFRACTION16chain 'M' and (resid 7 through 12 )
17X-RAY DIFFRACTION17chain 'M' and (resid 13 through 21 )
18X-RAY DIFFRACTION18chain 'N' and (resid 1 through 22 )
19X-RAY DIFFRACTION19chain 'N' and (resid 23 through 29 )

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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