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- PDB-8hgx: NMR solution structure of subunit epsilon of the Acinetobacter ba... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8hgx
タイトルNMR solution structure of subunit epsilon of the Acinetobacter baumannii F-ATP synthase
要素ATP synthase epsilon chain
キーワードELECTRON TRANSPORT / F-ATP synthase / subunit eosilon / bioenergetics / Acinetobacter / baumannii
機能・相同性
機能・相同性情報


: / proton-transporting ATP synthase activity, rotational mechanism / hydrolase activity / ATP binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
ATP synthase delta/epsilon subunit, C-terminal domain superfamily / ATP synthase, F1 complex, delta/epsilon subunit / ATP synthase, F1 complex, delta/epsilon subunit, N-terminal / F0F1 ATP synthase delta/epsilon subunit, N-terminal / ATP synthase, Delta/Epsilon chain, beta-sandwich domain
類似検索 - ドメイン・相同性
ATP synthase epsilon chain
類似検索 - 構成要素
生物種Acinetobacter baumannii (バクテリア)
手法溶液NMR / simulated annealing
データ登録者Shin, J. / Grueber, G.
資金援助 シンガポール, 1件
組織認可番号国
National Research Foundation (NRF, Singapore) シンガポール
引用ジャーナル: FASEB J / 年: 2023
タイトル: Atomic insights of an up and down conformation of the Acinetobacter baumannii F -ATPase subunit ε and deciphering the residues critical for ATP hydrolysis inhibition and ATP synthesis.
著者: Wuan-Geok Saw / Khoa Cong Minh Le / Joon Shin / Jes Hui Min Kwek / Chui Fann Wong / Priya Ragunathan / Tuck Choy Fong / Volker Müller / Gerhard Grüber /
要旨: The Acinetobacter baumannii F F -ATP synthase (α :β :γ:δ:ε:a:b :c ), which is essential for this strictly respiratory opportunistic human pathogen, is incapable of ATP-driven proton ...The Acinetobacter baumannii F F -ATP synthase (α :β :γ:δ:ε:a:b :c ), which is essential for this strictly respiratory opportunistic human pathogen, is incapable of ATP-driven proton translocation due to its latent ATPase activity. Here, we generated and purified the first recombinant A. baumannii F -ATPase (AbF -ATPase) composed of subunits α :β :γ:ε, showing latent ATP hydrolysis. A 3.0 Å cryo-electron microscopy structure visualizes the architecture and regulatory element of this enzyme, in which the C-terminal domain of subunit ε (Abε) is present in an extended position. An ε-free AbF -ɑβγ complex generated showed a 21.5-fold ATP hydrolysis increase, demonstrating that Abε is the major regulator of AbF -ATPase's latent ATP hydrolysis. The recombinant system enabled mutational studies of single amino acid substitutions within Abε or its interacting subunits β and γ, respectively, as well as C-terminal truncated mutants of Abε, providing a detailed picture of Abε's main element for the self-inhibition mechanism of ATP hydrolysis. Using a heterologous expression system, the importance of Abε's C-terminus in ATP synthesis of inverted membrane vesicles, including AbF F -ATP synthases, has been explored. In addition, we are presenting the first NMR solution structure of the compact form of Abε, revealing interaction of its N-terminal β-barrel and C-terminal ɑ-hairpin domain. A double mutant of Abε highlights critical residues for Abε's domain-domain formation which is important also for AbF -ATPase's stability. Abε does not bind MgATP, which is described to regulate the up and down movements in other bacterial counterparts. The data are compared to regulatory elements of F -ATPases in bacteria, chloroplasts, and mitochondria to prevent wasting of ATP.
履歴
登録2022年11月15日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02023年11月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年5月15日Group: Database references / カテゴリ: database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI
改定 1.22024年6月12日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ATP synthase epsilon chain


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,5121
ポリマ－15,5121
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)21 / 200structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1minimized average structure

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要素

#1: タンパク質 ATP synthase epsilon chain / ATP synthase F1 sector epsilon subunit / F-ATPase epsilon subunit


分子量: 15511.765 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Acinetobacter baumannii (バクテリア)
遺伝子: atpC, A7M90_08520, AB945B12_00682, Aba9201_12755, ABCAM1_0172, ABKPCSM17A_01727, ABR2091_0173, ABUW_3731, ACX61_17950, APC21_14385, APD31_00885, AUO97_06420, AYR68_18050, B7L45_18620, ...遺伝子: atpC, A7M90_08520, AB945B12_00682, Aba9201_12755, ABCAM1_0172, ABKPCSM17A_01727, ABR2091_0173, ABUW_3731, ACX61_17950, APC21_14385, APD31_00885, AUO97_06420, AYR68_18050, B7L45_18620, B9X95_01230, BAA1790NC_3496, BS065_18355, C2U32_15275, C6N18_19570, CBE85_14435, CBL15_17785, CSB70_3895, CTZ19_18500, D8O08_000335, DLI71_10775, DLI72_06180, DOL94_02920, DVA69_09710, E1A86_02075, E1A87_05110, E2532_15790, E2533_14640, E2534_11110, E2535_10530, E2536_13180, E2538_11270, E2539_11975, E2540_15325, E2541_09260, EA686_08570, EA706_05510, EA720_009765, EA722_10625, EGM95_19705, EKS29_01635, EWO96_15825, F2P40_12650, F4T85_15175, FDN00_02385, FE003_18665, FJU36_14065, FJU42_13255, FJU76_16610, FR761_02125, G3N53_14500, GNY86_14290, GSE42_00725, H0529_15450, H1058_00785, HB367_12610, HBK86_18985, HIN86_18905, IMO23_00750, NCTC13305_02274, NCTC13421_03737, SAMEA104305318_03328, SAMEA104305340_02247, SAMEA104305385_03000, SI89_14475
発現宿主: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
参照: UniProt: V5VHG0

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDSample stateSpectrometer-IDタイプ
111isotropic12D 1H-15N HSQC
222isotropic13D HN(CA)CB
232isotropic13D CBCA(CO)NH
242isotropic13D HNCA
252isotropic13D HN(CO)CA
161isotropic13D 1H-15N NOESY
373isotropic13D (H)CCH-TOCSY
383isotropic13D 1H-13C NOESY

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試料調製

詳細
タイプSolution-ID内容Label溶媒系
solution10.5 mM [U-100% 15N] A. baumannii F-ATP synthase subunit epsilon, 20 mM sodium phosphate, 100 mM sodium chloride, 0.01 % w/v sodium azide, 90% H2O/10% D2O15N_sample90% H2O/10% D2O
solution20.5 mM [U-100% 15N] A. baumannii F-ATP synthase subunit epsilon, 20 mM sodium phosphate, 100 mM sodium chloride, 0.01 % w/v sodium azide, 90% H2O/10% D2O13C15N_sample90% H2O/10% D2O
solution30.5 mM [U-100% 15N] A. baumannii F-ATP synthase subunit epsilon, 20 mM sodium phosphate, 100 mM sodium chloride, 0.01 % w/v sodium azide, 100% D2O13C15N_sample100% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
0.5 mMA. baumannii F-ATP synthase subunit epsilon[U-100% 15N]1
20 mMsodium phosphatenatural abundance1
100 mMsodium chloridenatural abundance1
0.01 % w/vsodium azidenatural abundance1
0.5 mMA. baumannii F-ATP synthase subunit epsilon[U-100% 15N]2
20 mMsodium phosphatenatural abundance2
100 mMsodium chloridenatural abundance2
0.01 % w/vsodium azidenatural abundance2
0.5 mMA. baumannii F-ATP synthase subunit epsilon[U-100% 15N]3
20 mMsodium phosphatenatural abundance3
100 mMsodium chloridenatural abundance3
0.01 % w/vsodium azidenatural abundance3
試料状態
Conditions-IDイオン強度LabelpH圧 (kPa)温度 (K)
1100 mM15N_171 atm298 K
2100 mM13C15N_171 atm298 K
3100 mM13C15N_271 atm298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker AVANCE / 製造業者: Bruker / モデル: AVANCE / 磁場強度: 700 MHz

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解析

NMR software
名称開発者分類
TopSpinBruker Biospincollection
NMRPipeDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
NMRDrawDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
SparkyGoddardデータ解析
CYANAGuntert, Mumenthaler and Wuthrichstructure calculation
CNSBrunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Read精密化
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 8
代表構造選択基準: minimized average structure
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 200 / 登録したコンフォーマーの数: 21

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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