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- PDB-8hfq: Cryo-EM structure of CpcL-PBS from cyanobacterium Synechocystis s... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8hfq
タイトルCryo-EM structure of CpcL-PBS from cyanobacterium Synechocystis sp. PCC 6803
要素
  • (C-phycocyanin ...) x 2
  • (Phycobilisome 32.1 kDa linker polypeptide, phycocyanin-associated, rod ...) x 2
  • Ferredoxin--NADP reductase
  • Photosystem I-associated linker protein CpcL
キーワードPHOTOSYNTHESIS / CpcL-phycobilisome / energy transfer / ferredoxin:NADP+ oxidoreductase / ultrafast spectroscopy
機能・相同性
機能・相同性情報


ferredoxin-NADP+ reductase / ferredoxin-NADP+ reductase activity / phycobilisome / plasma membrane-derived thylakoid membrane / photosynthesis
類似検索 - 分子機能
Phycobilisome linker protein / Phycobilisome linker domain / Phycobilisome linker domain superfamily / Phycobilisome Linker polypeptide / Phycobilisome (PBS) linker domain profile. / Phycocyanin, alpha subunit / Ferredoxin--NADP reductase, plant and Cyanobacteria type / Phycocyanin, beta subunit / CpcD-like domain / CpcD/allophycocyanin linker domain ...Phycobilisome linker protein / Phycobilisome linker domain / Phycobilisome linker domain superfamily / Phycobilisome Linker polypeptide / Phycobilisome (PBS) linker domain profile. / Phycocyanin, alpha subunit / Ferredoxin--NADP reductase, plant and Cyanobacteria type / Phycocyanin, beta subunit / CpcD-like domain / CpcD/allophycocyanin linker domain / CpcD-like domain profile. / CpcD/allophycocyanin linker domain / Ferredoxin--NADP reductase / Phycobilisome, alpha/beta subunit / Phycobilisome, alpha/beta subunit superfamily / Phycobilisome protein / Flavoprotein pyridine nucleotide cytochrome reductase / Oxidoreductase FAD/NAD(P)-binding / Oxidoreductase NAD-binding domain / FAD-binding domain, ferredoxin reductase-type / Ferredoxin-NADP reductase (FNR), nucleotide-binding domain / Ferredoxin reductase-type FAD binding domain profile. / Riboflavin synthase-like beta-barrel / Globin-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
PHYCOCYANOBILIN / Phycobilisome 32.1 kDa linker polypeptide, phycocyanin-associated, rod 1 / Phycobilisome 32.1 kDa linker polypeptide, phycocyanin-associated, rod 2 / Photosystem I-associated linker protein CpcL / C-phycocyanin beta subunit / C-phycocyanin alpha subunit / Ferredoxin--NADP reductase
類似検索 - 構成要素
生物種Synechocystis sp. (バクテリア)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.64 Å
データ登録者Zheng, L. / Zhang, Z. / Wang, H. / Zheng, Z. / Gao, N. / Zhao, J.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
National Science Foundation (NSF, China) 中国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2023
タイトル: Cryo-EM and femtosecond spectroscopic studies provide mechanistic insight into the energy transfer in CpcL-phycobilisomes.
著者: Lvqin Zheng / Zhengdong Zhang / Hongrui Wang / Zhenggao Zheng / Jiayu Wang / Heyuan Liu / Hailong Chen / Chunxia Dong / Guopeng Wang / Yuxiang Weng / Ning Gao / Jindong Zhao /
要旨: Phycobilisomes (PBS) are the major light harvesting complexes of photosynthesis in the cyanobacteria and red algae. CpcL-PBS is a type of small PBS in cyanobacteria that transfers energy directly to ...Phycobilisomes (PBS) are the major light harvesting complexes of photosynthesis in the cyanobacteria and red algae. CpcL-PBS is a type of small PBS in cyanobacteria that transfers energy directly to photosystem I without the core structure. Here we report the cryo-EM structure of the CpcL-PBS from the cyanobacterium Synechocystis sp. PCC 6803 at 2.6-Å resolution. The structure shows the CpcD domain of ferredoxin: NADP oxidoreductase is located at the distal end of CpcL-PBS, responsible for its attachment to PBS. With the evidence of ultrafast transient absorption and fluorescence spectroscopy, the roles of individual bilins in energy transfer are revealed. The bilin β located near photosystem I has an enhanced planarity and is the red-bilin responsible for the direct energy transfer to photosystem I.
履歴
登録2022年11月11日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBC
改定 1.02023年11月8日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: C-phycocyanin alpha subunit
B: C-phycocyanin beta subunit
C: C-phycocyanin alpha subunit
D: C-phycocyanin beta subunit
E: C-phycocyanin alpha subunit
F: C-phycocyanin beta subunit
G: C-phycocyanin alpha subunit
H: C-phycocyanin beta subunit
I: C-phycocyanin alpha subunit
J: C-phycocyanin beta subunit
K: C-phycocyanin alpha subunit
L: C-phycocyanin beta subunit
M: C-phycocyanin alpha subunit
N: C-phycocyanin beta subunit
O: C-phycocyanin alpha subunit
P: C-phycocyanin beta subunit
Q: C-phycocyanin alpha subunit
R: C-phycocyanin beta subunit
S: C-phycocyanin alpha subunit
T: C-phycocyanin beta subunit
U: C-phycocyanin alpha subunit
V: C-phycocyanin beta subunit
W: C-phycocyanin alpha subunit
X: C-phycocyanin beta subunit
Y: C-phycocyanin alpha subunit
Z: C-phycocyanin beta subunit
a: C-phycocyanin alpha subunit
b: C-phycocyanin beta subunit
c: C-phycocyanin alpha subunit
d: C-phycocyanin beta subunit
e: C-phycocyanin alpha subunit
f: C-phycocyanin beta subunit
g: C-phycocyanin alpha subunit
h: C-phycocyanin beta subunit
i: C-phycocyanin alpha subunit
j: C-phycocyanin beta subunit
k: Phycobilisome 32.1 kDa linker polypeptide, phycocyanin-associated, rod 1
l: Phycobilisome 32.1 kDa linker polypeptide, phycocyanin-associated, rod 2
m: Ferredoxin--NADP reductase
n: Photosystem I-associated linker protein CpcL
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)813,56394
ポリマ－781,77340
非ポリマー31,78954
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

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C-phycocyanin ... , 2種, 36分子 ACEGIKMOQSUWYacegiBDFHJLNPRTVX...

#1: タンパク質
C-phycocyanin alpha subunit


分子量: 17602.529 Da / 分子数: 18 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Synechocystis sp. (strain PCC 6803 / Kazusa) (バクテリア)
遺伝子: cpcA, sll1578 / 発現宿主: Synechocystis sp. PCC 6803 (バクテリア) / 参照: UniProt: Q54715
#2: タンパク質
C-phycocyanin beta subunit


分子量: 18142.426 Da / 分子数: 18 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Synechocystis sp. (strain PCC 6803 / Kazusa) (バクテリア)
遺伝子: cpcB, sll1577 / 発現宿主: Synechocystis sp. PCC 6803 (バクテリア) / 参照: UniProt: Q54714

-
Phycobilisome 32.1 kDa linker polypeptide, phycocyanin-associated, rod ... , 2種, 2分子 kl

#3: タンパク質 Phycobilisome 32.1 kDa linker polypeptide, phycocyanin-associated, rod 1


分子量: 32558.607 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Synechocystis sp. (strain PCC 6803 / Kazusa) (バクテリア)
遺伝子: cpcC1, sll1580 / 発現宿主: Synechocystis sp. PCC 6803 (バクテリア) / 参照: UniProt: P73203
#4: タンパク質 Phycobilisome 32.1 kDa linker polypeptide, phycocyanin-associated, rod 2 / LR30


分子量: 30836.346 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Synechocystis sp. (strain PCC 6803 / Kazusa) (バクテリア)
遺伝子: cpcC2, sll1579 / 発現宿主: Synechocystis sp. PCC 6803 (バクテリア) / 参照: UniProt: P73204

-
タンパク質 , 2種, 2分子 mn

#5: タンパク質 Ferredoxin--NADP reductase / FNR


分子量: 46417.469 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Synechocystis sp. (strain PCC 6803 / Kazusa) (バクテリア)
遺伝子: petH, slr1643 / 発現宿主: Synechocystis sp. PCC 6803 (バクテリア) / 参照: UniProt: Q55318, ferredoxin-NADP+ reductase
#6: タンパク質 Photosystem I-associated linker protein CpcL / Phycobilisome rod-core linker polypeptide CpcG2


分子量: 28551.516 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Synechocystis sp. (strain PCC 6803 / Kazusa) (バクテリア)
遺伝子: cpcL, cpcG2, sll1471 / 発現宿主: Synechocystis sp. PCC 6803 (バクテリア) / 参照: UniProt: P74625

-
非ポリマー , 1種, 54分子

#7: 化合物...
ChemComp-CYC / PHYCOCYANOBILIN


分子量: 588.694 Da / 分子数: 54 / 由来タイプ: 合成 / 式: C33H40N4O6 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Cryo-EM structure of CpcL-PBS from cyanobacterium Synechocystis sp. PCC 6803
タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#6 / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Synechocystis sp. PCC 6803 (バクテリア)
由来(組換発現)生物種: Synechocystis sp. PCC 6803 (バクテリア)
緩衝液pH: 7
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
詳細: Cryo-EM structure of CpcL-PBS from cyanobacterium Synechocystis sp. PCC 6803
急速凍結凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 %

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 1800 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1000 nm
撮影電子線照射量: 60 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)

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解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 2.64 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 124441 / 対称性のタイプ: POINT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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