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万見
- PDB-8hf3: Cryo-EM structure of human ZDHHC9/GCP16 complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8hf3
タイトルCryo-EM structure of human ZDHHC9/GCP16 complex
要素
  • Golgin subfamily A member 7
  • Palmitoyltransferase ZDHHC9
キーワードTRANSFERASE / plamitoytransferase / palmitoylation / DHHC / RAS
機能・相同性
機能・相同性情報


palmitoyltransferase complex / Ras palmitoyltransferase activity / peptidyl-L-cysteine S-palmitoylation / protein S-acyltransferase / protein palmitoylation / protein-cysteine S-palmitoyltransferase activity / palmitoyltransferase activity / Golgi to plasma membrane transport / Golgi to plasma membrane protein transport / Golgi stack ...palmitoyltransferase complex / Ras palmitoyltransferase activity / peptidyl-L-cysteine S-palmitoylation / protein S-acyltransferase / protein palmitoylation / protein-cysteine S-palmitoyltransferase activity / palmitoyltransferase activity / Golgi to plasma membrane transport / Golgi to plasma membrane protein transport / Golgi stack / positive regulation by host of viral process / protein targeting to membrane / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment membrane / RAS processing / MAPK cascade / tertiary granule lumen / Maturation of spike protein / protein stabilization / Golgi membrane / Neutrophil degranulation / endoplasmic reticulum membrane / Golgi apparatus / endoplasmic reticulum / extracellular exosome / extracellular region / cytosol
類似検索 - 分子機能
Golgin subfamily A member 7/ERF4 / Golgin subfamily A member 7/ERF4 family / Palmitoyltransferase, DHHC domain / DHHC palmitoyltransferase / DHHC domain profile.
類似検索 - ドメイン・相同性
PALMITIC ACID / 1,2-DILAUROYL-SN-GLYCERO-3-PHOSPHATE / Golgin subfamily A member 7 / Palmitoyltransferase ZDHHC9
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.4 Å
データ登録者Wu, J. / Hu, Q. / Zhang, Y. / Liu, S. / Yang, A.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
Ministry of Science and Technology (MoST, China) 中国
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2024
タイトル: Regulation of RAS palmitoyltransferases by accessory proteins and palmitoylation.
著者: Anlan Yang / Shengjie Liu / Yuqi Zhang / Jia Chen / Yujing Fan / Fengxiang Wang / Yilong Zou / Shan Feng / Jianping Wu / Qi Hu /
要旨: Palmitoylation of cysteine residues at the C-terminal hypervariable regions in human HRAS and NRAS, which is necessary for RAS signaling, is catalyzed by the acyltransferase DHHC9 in complex with its ...Palmitoylation of cysteine residues at the C-terminal hypervariable regions in human HRAS and NRAS, which is necessary for RAS signaling, is catalyzed by the acyltransferase DHHC9 in complex with its accessory protein GCP16. The molecular basis for the acyltransferase activity and the regulation of DHHC9 by GCP16 is not clear. Here we report the cryo-electron microscopy structures of the human DHHC9-GCP16 complex and its yeast counterpart-the Erf2-Erf4 complex, demonstrating that GCP16 and Erf4 are not directly involved in the catalytic process but stabilize the architecture of DHHC9 and Erf2, respectively. We found that a phospholipid binding to an arginine-rich region of DHHC9 and palmitoylation on three residues (C24, C25 and C288) were essential for the catalytic activity of the DHHC9-GCP16 complex. Moreover, we showed that GCP16 also formed complexes with DHHC14 and DHHC18 to catalyze RAS palmitoylation. These findings provide insights into the regulatory mechanism of RAS palmitoyltransferases.
履歴
登録2022年11月9日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBC
改定 1.02023年11月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年6月5日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Palmitoyltransferase ZDHHC9
B: Golgin subfamily A member 7
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,4509
ポリマ－58,7582
非ポリマー1,6927
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質 Palmitoyltransferase ZDHHC9 / Zinc finger DHHC domain-containing protein 9 / DHHC-9 / DHHC9 / Zinc finger protein 379 / Zinc ...Zinc finger DHHC domain-containing protein 9 / DHHC-9 / DHHC9 / Zinc finger protein 379 / Zinc finger protein 380


分子量: 41954.457 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: ZDHHC9, CXorf11, ZDHHC10, ZNF379, ZNF380, CGI-89, UNQ261/PRO298
発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q9Y397, protein S-acyltransferase
#2: タンパク質 Golgin subfamily A member 7 / Golgi complex-associated protein of 16 kDa


分子量: 16803.133 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GOLGA7, GCP16, HDCKB03P, HSPC041 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q7Z5G4
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 化合物
ChemComp-PLM / PALMITIC ACID / パルミチン酸


分子量: 256.424 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C16H32O2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 化合物 ChemComp-PX2 / 1,2-DILAUROYL-SN-GLYCERO-3-PHOSPHATE


分子量: 535.671 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H52O8P
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Human ZDHHC9/GCP16 complex / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#2 / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Homo sapiens (ヒト)
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: SPOT SCAN
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1500 nm
撮影電子線照射量: 50 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.17.1_3660: / 分類: 精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 3.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 236435 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.0063538
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.6714762
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d10.192537
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.043525
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.004594

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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