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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 8hex | ||||||
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タイトル | C5 portal vertex in HCMV B-capsid | ||||||
要素 |
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キーワード | VIRAL PROTEIN / B-capsid / C5 portal vertex / in-situ structure / VIRUS | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 T=16 icosahedral viral capsid / viral genome packaging / viral capsid assembly / viral release from host cell / chromosome organization / viral process / viral capsid / host cell nucleus / structural molecule activity / DNA binding 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Human betaherpesvirus 5 (ヘルペスウイルス) | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4 Å | ||||||
データ登録者 | Li, Z. / Yu, X. | ||||||
資金援助 | 中国, 1件
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引用 | ジャーナル: Nat Commun / 年: 2023 タイトル: Cryo-electron microscopy structures of capsids and in situ portals of DNA-devoid capsids of human cytomegalovirus. 著者: Zhihai Li / Jingjing Pang / Rongchao Gao / Qingxia Wang / Maoyan Zhang / Xuekui Yu / 要旨: The portal-scaffold complex is believed to nucleate the assembly of herpesvirus procapsids. During capsid maturation, two events occur: scaffold expulsion and DNA incorporation. The portal-scaffold ...The portal-scaffold complex is believed to nucleate the assembly of herpesvirus procapsids. During capsid maturation, two events occur: scaffold expulsion and DNA incorporation. The portal-scaffold interaction and the conformational changes that occur to the portal during the different stages of capsid formation have yet to be elucidated structurally. Here we present high-resolution structures of the A- and B-capsids and in-situ portals of human cytomegalovirus. We show that scaffolds bind to the hydrophobic cavities formed by the dimerization and Johnson-fold domains of the major capsid proteins. We further show that 12 loop-helix-loop fragments-presumably from the scaffold domain-insert into the hydrophobic pocket of the portal crown domain. The portal also undergoes significant changes both positionally and conformationally as it accompanies DNA packaging. These findings unravel the mechanism by which the portal interacts with the scaffold to nucleate capsid assembly and further our understanding of scaffold expulsion and DNA incorporation. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 8hex.cif.gz | 1.8 MB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb8hex.ent.gz | 表示 | PDB形式 | |
PDBx/mmJSON形式 | 8hex.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/he/8hex ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/he/8hex | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
| x 5
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3 |
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対称性 | 点対称性: (シェーンフリース記号: C5 (5回回転対称)) |
-要素
-Triplex capsid protein ... , 2種, 6分子 hInogm
#1: タンパク質 | 分子量: 34635.750 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) Human betaherpesvirus 5 (ヘルペスウイルス) 参照: UniProt: Q6RXF2 #2: タンパク質 | 分子量: 33071.270 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) Human betaherpesvirus 5 (ヘルペスウイルス) 参照: UniProt: Q6RXH2 |
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-Capsid vertex component ... , 2種, 3分子 MNO
#3: タンパク質 | 分子量: 68567.211 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) Human betaherpesvirus 5 (ヘルペスウイルス) 参照: UniProt: A0A6C0PJD3 |
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#4: タンパク質 | 分子量: 71269.570 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) Human betaherpesvirus 5 (ヘルペスウイルス) 参照: UniProt: A0A3G6XKK5 |
-タンパク質 , 2種, 10分子 RSijaBCDYZ
#5: タンパク質 | 分子量: 8495.924 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) Human betaherpesvirus 5 (ヘルペスウイルス) 参照: UniProt: A8T7C4 #6: タンパク質 | 分子量: 154048.906 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) Human betaherpesvirus 5 (ヘルペスウイルス) 参照: UniProt: A0A1U8QPG3 |
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-タンパク質・ペプチド , 3種, 4分子 AEFG
#7: タンパク質・ペプチド | 分子量: 3592.419 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) Human betaherpesvirus 5 (ヘルペスウイルス) #8: タンパク質・ペプチド | | 分子量: 1294.587 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) Human betaherpesvirus 5 (ヘルペスウイルス) #9: タンパク質・ペプチド | | 分子量: 1124.378 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) Human betaherpesvirus 5 (ヘルペスウイルス) |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
-試料調製
構成要素 | 名称: Human betaherpesvirus 5 / タイプ: VIRUS / Entity ID: all / 由来: NATURAL |
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由来(天然) | 生物種: Human betaherpesvirus 5 (ヘルペスウイルス) |
ウイルスについての詳細 | 中空か: YES / エンベロープを持つか: NO / 単離: STRAIN / タイプ: VIRION |
緩衝液 | pH: 7.4 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡撮影
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 2300 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 900 nm |
撮影 | 電子線照射量: 30 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k) |
-解析
ソフトウェア | 名称: PHENIX / バージョン: 1.14_3260: / 分類: 精密化 |
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION |
3次元再構成 | 解像度: 4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 26181 / 対称性のタイプ: POINT |