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- PDB-8hbg: FMDV (A/TUR/14/98) in complex with M678F -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8hbg
タイトルFMDV (A/TUR/14/98) in complex with M678F
要素
  • M678F nab
  • VP1 of capsid protein
  • VP2 of capsid protein
  • VP3 of capsid protein
  • VP4 of capsid protein
キーワードVIRUS / FMDV / antibody
機能・相同性
機能・相同性情報


icosahedral viral capsid / host cell cytoplasm / symbiont entry into host cell / virion attachment to host cell / structural molecule activity / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Foot-and-mouth disease virus VP1 coat / Capsid protein VP4, Picornavirus / Viral protein VP4 subunit / Capsid protein VP4 superfamily, Picornavirus / Picornavirus coat protein / Picornavirus capsid / picornavirus capsid protein / Picornavirus/Calicivirus coat protein / Viral coat protein subunit
類似検索 - ドメイン・相同性
Genome polyprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Lama glama (ラマ)
Foot-and-mouth disease virus A (ウイルス)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.6 Å
データ登録者Li, H.Z. / Dong, H. / Liu, P.
資金援助1件
組織認可番号国
Not funded
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2024
タイトル: Foot-and-mouth disease virus antigenic landscape and reduced immunogenicity elucidated in atomic detail.
著者: Haozhou Li / Pan Liu / Hu Dong / Aldo Dekker / Michiel M Harmsen / Huichen Guo / Xiangxi Wang / Shiqi Sun /
要旨: Unlike most other picornaviruses, foot-and-mouth disease (FMD) intact virions (146S) dissociate easily into small pentameric subunits (12S). This causes a dramatically decreased immunogenicity by a ...Unlike most other picornaviruses, foot-and-mouth disease (FMD) intact virions (146S) dissociate easily into small pentameric subunits (12S). This causes a dramatically decreased immunogenicity by a mechanism that remains elusive. Here, we present the high-resolution structures of 12S (3.2 Å) and its immune complex of a single-domain antibody (VHH) targeting the particle interior (3.2 Å), as well as two 146S-specific VHHs complexed to distinct sites on the 146S capsid surface (3.6 Å and 2.9 Å). The antigenic landscape of 146S is depicted using 13 known FMD virus-antibody complexes. Comparison of the immunogenicity of 146S and 12S in pigs, focusing on the resulting antigenic sites and incorporating structural analysis, reveals that dissociation of 146S leads to structural alteration and destruction of multiple epitopes, resulting in significant differences in antibody profiles/lineages induced by 12S and 146S. Furthermore, 146S generates higher synergistic neutralizing antibody titers compared to 12S, whereas both particles induce similar total FMD virus specific antibody titers. This study can guide the structure-based rational design of novel multivalent and broad-spectrum recombinant vaccines for protection against FMD.
履歴
登録2022年10月28日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBC
改定 1.02023年11月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年10月23日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: citation / citation_author ...citation / citation_author / em_admin / pdbx_entry_details
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: VP1 of capsid protein
B: VP2 of capsid protein
C: VP3 of capsid protein
D: VP4 of capsid protein
E: M678F nab


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)93,5025
ポリマ－93,5025
非ポリマー00
水00
1
A: VP1 of capsid protein
B: VP2 of capsid protein
C: VP3 of capsid protein
D: VP4 of capsid protein
E: M678F nab
x 60


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)5,610,138300
ポリマ－5,610,138300
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation59
2


  • 登録構造と同一
  • icosahedral asymmetric unit
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
A: VP1 of capsid protein
B: VP2 of capsid protein
C: VP3 of capsid protein
D: VP4 of capsid protein
E: M678F nab
x 5


  • icosahedral pentamer
  • 468 kDa, 25 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)467,51225
ポリマ－467,51225
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation4
4
A: VP1 of capsid protein
B: VP2 of capsid protein
C: VP3 of capsid protein
D: VP4 of capsid protein
E: M678F nab
x 6


  • icosahedral 23 hexamer
  • 561 kDa, 30 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)561,01430
ポリマ－561,01430
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation5
5


  • 登録構造と同一（異なる座標系）
  • icosahedral asymmetric unit, std point frame
タイプ名称対称操作数
transform to point frame1
対称性点対称性: (シェーンフリース記号: I (正20面体型対称))

-
要素

#1: タンパク質 VP1 of capsid protein


分子量: 23111.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Foot-and-mouth disease virus A (ウイルス)
参照: UniProt: A0A7D5BJ70
#2: タンパク質 VP2 of capsid protein


分子量: 24575.779 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Foot-and-mouth disease virus A (ウイルス)
参照: UniProt: A0A7D5BJ70
#3: タンパク質 VP3 of capsid protein


分子量: 24284.121 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Foot-and-mouth disease virus A (ウイルス)
参照: UniProt: A0A7D5BJ70
#4: タンパク質 VP4 of capsid protein


分子量: 8778.129 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Foot-and-mouth disease virus A (ウイルス)
参照: UniProt: A0A7D5BJ70
#5: タンパク質 M678F nab


分子量: 12753.181 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Lama glama (ラマ)
発現宿主: Yeast centromeric expression vector p416TEF (その他)
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: FMDV capsid protein in complex with M678F nab / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: MULTIPLE SOURCES
由来(天然)生物種: Foot-and-mouth disease virus A (ウイルス)
緩衝液pH: 7
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TALOS ARCTICA
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: DIFFRACTION / 最大 デフォーカス（公称値）: 2800 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1200 nm
撮影電子線照射量: 30 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.17.1_3660: / 分類: 精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING ONLY
3次元再構成解像度: 3.6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 46708 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.0066226
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.5988479
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d16.224857
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.044945
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0051098

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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