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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8h8c
タイトルType VI secretion system effector RhsP in its post-autoproteolysis and dimeric form
要素
  • C-terminal peptide from Putative Rhs-family protein
  • Putative Rhs-family protein
キーワードTOXIN / T6SS / Rhs proteins / polymorphic toxins
機能・相同性
機能・相同性情報


WHH domain-containing protein / A nuclease of the HNH/ENDO VII superfamily with conserved WHH / Domain of unknown function DUF6531 / Domain of unknown function (DUF6531) / RHS protein / RHS protein / : / RHS repeat / RHS Repeat / YD repeat / Rhs repeat-associated core
類似検索 - ドメイン・相同性
Putative Rhs-family protein
類似検索 - 構成要素
生物種Vibrio parahaemolyticus serotype O3:K6
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.36 Å
データ登録者Tang, L. / Dong, S.Q. / Rasheed, N. / Wu, H.W. / Zhou, N.K. / Li, H.D. / Wang, M.L. / Zheng, J. / He, J. / Chao, W.C.H.
資金援助 中国, 2件
組織認可番号
National Natural Science Foundation of China (NSFC)NSFC U20A2013 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)32170189 中国
引用ジャーナル: Cell Rep / : 2022
タイトル: Vibrio parahaemolyticus prey targeting requires autoproteolysis-triggered dimerization of the type VI secretion system effector RhsP.
著者: Le Tang / Shuqi Dong / Nadia Rasheed / Hao Weng Wu / Ningkun Zhou / Huadong Li / Meilin Wang / Jun Zheng / Jun He / William Chong Hang Chao /
要旨: The rearrangement hotspot (Rhs) repeat is an ancient giant protein fold found in all domains of life. Rhs proteins are polymorphic toxins that could either be deployed as an ABC complex or via a type ...The rearrangement hotspot (Rhs) repeat is an ancient giant protein fold found in all domains of life. Rhs proteins are polymorphic toxins that could either be deployed as an ABC complex or via a type VI secretion system (T6SS) in interbacterial competitions. To explore the mechanism of T6SS-delivered Rhs toxins, we used the gastroenteritis-associated Vibrio parahaemolyticus as a model organism and identified an Rhs toxin-immunity pair, RhsP-RhsP. Our data show that RhsP-dependent prey targeting by V. parahaemolyticus requires T6SS2. RhsP can bind to VgrG2 independently without a chaperone and spontaneously self-cleaves into three fragments. The toxic C-terminal fragment (RhsP) can bind to VgrG2 via a VgrG2-interacting region (VIR). Our electron microscopy (EM) analysis reveals that the VIR is encapsulated inside the Rhs β barrel structure and that autoproteolysis triggers a dramatic conformational change of the VIR. This alternative VIR conformation promotes RhsP dimerization, which significantly contributes to T6SS2-mediated prey targeting by V. parahaemolyticus.
履歴
登録2022年10月22日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBC
改定 1.02023年1月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年5月29日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Putative Rhs-family protein
C: C-terminal peptide from Putative Rhs-family protein
A: Putative Rhs-family protein
D: C-terminal peptide from Putative Rhs-family protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)320,2584
ポリマ-320,2584
非ポリマー00
00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: microscopy
タイプ名称対称操作
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質 Putative Rhs-family protein


分子量: 131985.109 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: In cleaved RhsP, the cleavage at F1131/L1132 allows the VIR to re-position itself in a U-shape manner with both the N and C termini located at the lid region.
由来: (組換発現) Vibrio parahaemolyticus serotype O3:K6 (strain RIMD 2210633) (腸炎ビブリオ)
遺伝子: VP1517 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q87PI5
#2: タンパク質 C-terminal peptide from Putative Rhs-family protein


分子量: 28143.795 Da / 分子数: 2 / Mutation: H1354A / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: Cleaved RhsP in its dimeric form
由来: (組換発現) Vibrio parahaemolyticus serotype O3:K6 (strain RIMD 2210633) (腸炎ビブリオ)
遺伝子: VP1517 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q87PI5

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: 3D ARRAY / 3次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Type VI secretion system effector RhsP in its post-autoproteolysis form
タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: MULTIPLE SOURCES
由来(天然)生物種: Vibrio parahaemolyticus serotype O3:K6 (strain RIMD 2210633) (腸炎ビブリオ)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TALOS ARCTICA
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 2000 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 1000 nm
撮影電子線照射量: 60 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.17.1_3660: / 分類: 精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 3.36 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 212763 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00117288
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.423388
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d26.9072344
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.042400
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0023086

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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