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- PDB-8h7a: Crystal structure of the dimer form KAT6A WH domain with its boun... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8h7a
タイトルCrystal structure of the dimer form KAT6A WH domain with its bound double stranded DNA
要素
  • DNA (5'-D(*GP*GP*TP*CP*CP*GP*AP*CP*GP*GP*AP*CP*C)-3')
  • DNA (5'-D(*GP*GP*TP*CP*CP*GP*TP*CP*GP*GP*AP*CP*C)-3')
  • Histone acetyltransferase KAT6A
キーワードDNA BINDING PROTEIN/DNA / CpG islands / Winged-helix domain / acetyltransferase / DNA BINDING PROTEIN-DNA COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


histone H3 acetyltransferase activity / myeloid cell differentiation / MOZ/MORF histone acetyltransferase complex / regulation of developmental process / regulation of hemopoiesis / protein acetylation / histone acetyltransferase activity / acetyltransferase activity / chromosome organization / histone H4K16 acetyltransferase activity ...histone H3 acetyltransferase activity / myeloid cell differentiation / MOZ/MORF histone acetyltransferase complex / regulation of developmental process / regulation of hemopoiesis / protein acetylation / histone acetyltransferase activity / acetyltransferase activity / chromosome organization / histone H4K16 acetyltransferase activity / histone H3K56 acetyltransferase activity / histone H3K23 acetyltransferase activity / histone H2AK5 acetyltransferase activity / histone H2AK9 acetyltransferase activity / histone H2BK5 acetyltransferase activity / histone H2BK12 acetyltransferase activity / histone H3K4 acetyltransferase activity / histone H3K27 acetyltransferase activity / histone H3K36 acetyltransferase activity / histone H3K122 acetyltransferase activity / histone H3K18 acetyltransferase activity / histone H3K9 acetyltransferase activity / histone H3K14 acetyltransferase activity / histone H4K5 acetyltransferase activity / histone H4K8 acetyltransferase activity / histone H4K12 acetyltransferase activity / histone acetyltransferase / Regulation of TP53 Activity through Acetylation / regulation of signal transduction by p53 class mediator / transcription coregulator activity / PML body / cellular senescence / nucleosome / nucleosome assembly / HATs acetylate histones / DNA-binding transcription factor binding / transcription coactivator activity / nuclear speck / negative regulation of DNA-templated transcription / chromatin binding / positive regulation of gene expression / regulation of DNA-templated transcription / regulation of transcription by RNA polymerase II / chromatin / positive regulation of DNA-templated transcription / nucleolus / DNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / SAM domain-containing protein 1, WH domain / SAMD1-like winged helix (WH) domain profile. / : / MYST, zinc finger domain / MYST family zinc finger domain / Histone acetyltransferase domain, MYST-type / MOZ/SAS family / MYST-type histone acetyltransferase (HAT) domain profile. / Linker histone H1/H5, domain H15 ...: / SAM domain-containing protein 1, WH domain / SAMD1-like winged helix (WH) domain profile. / : / MYST, zinc finger domain / MYST family zinc finger domain / Histone acetyltransferase domain, MYST-type / MOZ/SAS family / MYST-type histone acetyltransferase (HAT) domain profile. / Linker histone H1/H5, domain H15 / Linker histone H1/H5 globular (H15) domain profile. / Domain in histone families 1 and 5 / PHD-finger / Acyl-CoA N-acyltransferase / Zinc finger PHD-type signature. / Zinc finger PHD-type profile. / Zinc finger, PHD-finger / Zinc finger, PHD-type / PHD zinc finger / Zinc finger, FYVE/PHD-type / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Winged helix DNA-binding domain superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA / DNA (> 10) / Histone acetyltransferase KAT6A
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.92 Å
データ登録者Wang, Z. / Cao, Y.
資金援助 中国, 2件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)32071204 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)31870725 中国
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res. / 年: 2023
タイトル: The histone acetyltransferase KAT6A is recruited to unmethylated CpG islands via a DNA binding winged helix domain.
著者: Weber, L.M. / Jia, Y. / Stielow, B. / Gisselbrecht, S.S. / Cao, Y. / Ren, Y. / Rohner, I. / King, J. / Rothman, E. / Fischer, S. / Simon, C. / Forne, I. / Nist, A. / Stiewe, T. / Bulyk, M.L. ...著者: Weber, L.M. / Jia, Y. / Stielow, B. / Gisselbrecht, S.S. / Cao, Y. / Ren, Y. / Rohner, I. / King, J. / Rothman, E. / Fischer, S. / Simon, C. / Forne, I. / Nist, A. / Stiewe, T. / Bulyk, M.L. / Wang, Z. / Liefke, R.
履歴
登録2022年10月19日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02023年1月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年1月25日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22023年2月8日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.year
改定 1.32023年11月29日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.42025年3月12日Group: Database references / Structure summary / カテゴリ: pdbx_database_related / pdbx_entry_details
Item: _pdbx_database_related.content_type / _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histone acetyltransferase KAT6A
B: Histone acetyltransferase KAT6A
C: DNA (5'-D(*GP*GP*TP*CP*CP*GP*AP*CP*GP*GP*AP*CP*C)-3')
D: DNA (5'-D(*GP*GP*TP*CP*CP*GP*TP*CP*GP*GP*AP*CP*C)-3')
E: Histone acetyltransferase KAT6A
F: Histone acetyltransferase KAT6A
G: DNA (5'-D(*GP*GP*TP*CP*CP*GP*TP*CP*GP*GP*AP*CP*C)-3')
H: DNA (5'-D(*GP*GP*TP*CP*CP*GP*AP*CP*GP*GP*AP*CP*C)-3')
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,62612
ポリマ－54,5298
非ポリマー974
水4,630257
1
A: Histone acetyltransferase KAT6A
B: Histone acetyltransferase KAT6A
C: DNA (5'-D(*GP*GP*TP*CP*CP*GP*AP*CP*GP*GP*AP*CP*C)-3')
D: DNA (5'-D(*GP*GP*TP*CP*CP*GP*TP*CP*GP*GP*AP*CP*C)-3')
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,3136
ポリマ－27,2654
非ポリマー492
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3990 Å2
ΔGint-17 kcal/mol
Surface area12410 Å2
手法PISA
2
E: Histone acetyltransferase KAT6A
F: Histone acetyltransferase KAT6A
G: DNA (5'-D(*GP*GP*TP*CP*CP*GP*TP*CP*GP*GP*AP*CP*C)-3')
H: DNA (5'-D(*GP*GP*TP*CP*CP*GP*AP*CP*GP*GP*AP*CP*C)-3')
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,3136
ポリマ－27,2654
非ポリマー492
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4070 Å2
ΔGint-17 kcal/mol
Surface area12600 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)40.007, 40.060, 81.252
Angle α, β, γ (deg.)90.116, 89.989, 113.880
Int Tables number1
Space group name H-MP1
Space group name HallP1
Symmetry operation#1: x,y,z

-
要素

#1: タンパク質
Histone acetyltransferase KAT6A


分子量: 9659.217 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: KAT6A / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q92794, histone acetyltransferase
#2: DNA鎖 DNA (5'-D(*GP*GP*TP*CP*CP*GP*AP*CP*GP*GP*AP*CP*C)-3')


分子量: 3977.587 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)
#3: DNA鎖 DNA (5'-D(*GP*GP*TP*CP*CP*GP*TP*CP*GP*GP*AP*CP*C)-3')


分子量: 3968.573 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)
#4: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 257 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.18 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.67 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 0.01 M Magnesium chloride hexahydrate, 0.005 M Nickel(II) chloride hexahydrate, 0.1 M HEPES sodium pH 7.0, 15% w/v Polyethylene glycol 3,350

-
データ収集

回折平均測定温度: 80 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL19U1 / 波長: 0.97853 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2022年9月25日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97853 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.92→50 Å / Num. obs: 33965 / % possible obs: 97.6 % / 冗長度: 3.5 % / Biso Wilson estimate: 33.54 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.046 / Net I/σ(I): 20.97
反射 シェル解像度: 1.93→1.96 Å / Rmerge(I) obs: 0.399 / Num. unique obs: 1640

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.13_2998精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 7Y43

7y43


解像度: 1.92→27.23 Å / SU ML: 0.2718 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 2 / 位相誤差: 28.2574 / 立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2346 1583 4.67 %
Rwork0.195 32333 -
obs0.1969 33916 96.96 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 36.36 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.92→27.23 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2439 1054 4 257 3754
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00813651
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.95585136
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0491585
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0059474
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d26.02421490
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.92-1.990.37981550.27182719X-RAY DIFFRACTION89.98
1.99-2.060.29951550.22392864X-RAY DIFFRACTION97.2
2.06-2.140.25291300.21042975X-RAY DIFFRACTION97.52
2.14-2.240.25421530.21632992X-RAY DIFFRACTION97.22
2.24-2.350.30481020.21092978X-RAY DIFFRACTION97.59
2.35-2.50.26911140.21093028X-RAY DIFFRACTION97.67
2.5-2.690.24741750.22662903X-RAY DIFFRACTION97.62
2.69-2.970.27341360.22822950X-RAY DIFFRACTION97.53
2.97-3.390.24411780.20882953X-RAY DIFFRACTION98.06
3.39-4.270.20361450.16942995X-RAY DIFFRACTION98.43
4.27-27.230.18561400.1652976X-RAY DIFFRACTION97.83

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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