[日本語] English
万見
- PDB-7y43: Crystal structure of the KAT6A WH domain and its bound double str... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7y43
タイトルCrystal structure of the KAT6A WH domain and its bound double stranded DNA
要素
  • DNA (5'-D(*GP*GP*AP*GP*TP*GP*CP*GP*CP*AP*CP*TP*CP*C)-3')
  • Histone acetyltransferase KAT6A
キーワードDNA BINDING PROTEIN/DNA / CpG islands / Winged-helix domain / acetyltransferase / DNA BINDING PROTEIN-DNA COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


histone H4K12 acetyltransferase activity / histone H4K16 acetyltransferase activity / histone H3K14 acetyltransferase activity / histone H4K5 acetyltransferase activity / histone H4K8 acetyltransferase activity / histone H3 acetyltransferase activity / myeloid cell differentiation / regulation of developmental process / MOZ/MORF histone acetyltransferase complex / regulation of hemopoiesis ...histone H4K12 acetyltransferase activity / histone H4K16 acetyltransferase activity / histone H3K14 acetyltransferase activity / histone H4K5 acetyltransferase activity / histone H4K8 acetyltransferase activity / histone H3 acetyltransferase activity / myeloid cell differentiation / regulation of developmental process / MOZ/MORF histone acetyltransferase complex / regulation of hemopoiesis / protein acetylation / acetyltransferase activity / chromosome organization / histone acetyltransferase activity / histone acetyltransferase / Regulation of TP53 Activity through Acetylation / regulation of signal transduction by p53 class mediator / transcription coregulator activity / PML body / cellular senescence / nucleosome / nucleosome assembly / HATs acetylate histones / DNA-binding transcription factor binding / transcription coactivator activity / nuclear speck / negative regulation of DNA-templated transcription / chromatin binding / positive regulation of gene expression / regulation of DNA-templated transcription / regulation of transcription by RNA polymerase II / chromatin / positive regulation of DNA-templated transcription / nucleolus / DNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / SAM domain-containing protein 1, WH domain / SAMD1-like winged helix (WH) domain profile. / : / MYST, zinc finger domain / MYST family zinc finger domain / Histone acetyltransferase domain, MYST-type / MOZ/SAS family / MYST-type histone acetyltransferase (HAT) domain profile. / Linker histone H1/H5, domain H15 ...: / SAM domain-containing protein 1, WH domain / SAMD1-like winged helix (WH) domain profile. / : / MYST, zinc finger domain / MYST family zinc finger domain / Histone acetyltransferase domain, MYST-type / MOZ/SAS family / MYST-type histone acetyltransferase (HAT) domain profile. / Linker histone H1/H5, domain H15 / Linker histone H1/H5 globular (H15) domain profile. / Domain in histone families 1 and 5 / PHD-finger / Acyl-CoA N-acyltransferase / Zinc finger PHD-type signature. / Zinc finger PHD-type profile. / Zinc finger, PHD-finger / Zinc finger, PHD-type / PHD zinc finger / Zinc finger, FYVE/PHD-type / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Winged helix DNA-binding domain superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA / DNA (> 10) / Histone acetyltransferase KAT6A
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.5 Å
データ登録者Wang, Z. / Jia, Y.
資金援助 中国, 2件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)32071204 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)31870725 中国
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res. / 年: 2023
タイトル: The histone acetyltransferase KAT6A is recruited to unmethylated CpG islands via a DNA binding winged helix domain.
著者: Weber, L.M. / Jia, Y. / Stielow, B. / Gisselbrecht, S.S. / Cao, Y. / Ren, Y. / Rohner, I. / King, J. / Rothman, E. / Fischer, S. / Simon, C. / Forne, I. / Nist, A. / Stiewe, T. / Bulyk, M.L. ...著者: Weber, L.M. / Jia, Y. / Stielow, B. / Gisselbrecht, S.S. / Cao, Y. / Ren, Y. / Rohner, I. / King, J. / Rothman, E. / Fischer, S. / Simon, C. / Forne, I. / Nist, A. / Stiewe, T. / Bulyk, M.L. / Wang, Z. / Liefke, R.
履歴
登録2022年6月13日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02023年1月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年1月25日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22023年2月8日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.year
改定 1.32023年11月29日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Histone acetyltransferase KAT6A
B: DNA (5'-D(*GP*GP*AP*GP*TP*GP*CP*GP*CP*AP*CP*TP*CP*C)-3')
C: DNA (5'-D(*GP*GP*AP*GP*TP*GP*CP*GP*CP*AP*CP*TP*CP*C)-3')
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,2474
ポリマ－18,2233
非ポリマー241
水2,486138
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2890 Å2
ΔGint-19 kcal/mol
Surface area9060 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)46.479, 46.479, 153.518
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number96
Space group name H-MP43212
Space group name HallP4nw2abw
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -y+1/2,x+1/2,z+3/4
#3: y+1/2,-x+1/2,z+1/4
#4: x+1/2,-y+1/2,-z+1/4
#5: -x+1/2,y+1/2,-z+3/4
#6: -x,-y,z+1/2
#7: y,x,-z
#8: -y,-x,-z+1/2
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-210-

HOH

21B-109-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Histone acetyltransferase KAT6A / MOZ / YBF2/SAS3 / SAS2 and TIP60 protein 3 / MYST-3 / Monocytic leukemia zinc finger protein / Runt- ...MOZ / YBF2/SAS3 / SAS2 and TIP60 protein 3 / MYST-3 / Monocytic leukemia zinc finger protein / Runt-related transcription factor-binding protein 2 / Zinc finger protein 220


分子量: 9659.217 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: KAT6A / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q92794, histone acetyltransferase
#2: DNA鎖 DNA (5'-D(*GP*GP*AP*GP*TP*GP*CP*GP*CP*AP*CP*TP*CP*C)-3')


分子量: 4281.779 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 138 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.27 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.93 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 0.2 M magnesium acetate tetrahydrate, 20% polyethylene glycol 3,350

-
データ収集

回折平均測定温度: 80 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL18U1 / 波長: 0.9793 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年11月11日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9793 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.5→50 Å / Num. obs: 28018 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 24.7 % / Biso Wilson estimate: 22.67 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.097 / Net I/σ(I): 41.7
反射 シェル解像度: 1.5→1.53 Å / Rmerge(I) obs: 1.29 / Num. unique obs: 1352

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.19_4092精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6LUI

6lui


解像度: 1.5→20.6 Å / SU ML: 0.1861 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 25.7507
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2352 1345 4.82 %
Rwork0.2269 26535 -
obs0.2274 27880 99.84 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 34.04 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.5→20.6 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数624 568 1 138 1331
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00641268
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.88371827
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0476207
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0051136
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d26.0966525
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.5-1.550.27211270.26752588X-RAY DIFFRACTION99.78
1.55-1.620.2761260.24882595X-RAY DIFFRACTION100
1.62-1.690.30271240.25272592X-RAY DIFFRACTION99.45
1.69-1.780.31491220.27562626X-RAY DIFFRACTION100
1.78-1.890.29181210.25972632X-RAY DIFFRACTION100
1.89-2.040.24441330.24032644X-RAY DIFFRACTION100
2.04-2.240.27021350.22442629X-RAY DIFFRACTION100
2.24-2.560.21931420.23632673X-RAY DIFFRACTION100
2.57-3.230.27281510.23762695X-RAY DIFFRACTION99.93
3.23-20.60.19221640.2012861X-RAY DIFFRACTION99.31

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る