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万見
- PDB-8h1c: Cryo-EM structure of Oryza sativa plastid glycyl-tRNA synthetase ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8h1c
タイトルCryo-EM structure of Oryza sativa plastid glycyl-tRNA synthetase in complex with two tRNAs (one in tRNA binding state and the other in tRNA locked state)
要素
  • Glycine--tRNA ligase
  • tRNA(gly) (74-MER)
キーワードLIGASE/RNA / GlyRS2 / Glycine-tRNA ligase / tRNA selection / GlyRS tRNA complex / chloroplasts / LIGASE / LIGASE-RNA complex
機能・相同性
機能・相同性情報


arginine-tRNA ligase activity / arginyl-tRNA aminoacylation / glycyl-tRNA aminoacylation / glycine-tRNA ligase / glycine-tRNA ligase activity / embryo development ending in seed dormancy / regulation of embryonic development / chloroplast / mitochondrion / ATP binding
類似検索 - 分子機能
Glycine-tRNA ligase, beta subunit / Glycyl-tRNA synthetase beta subunit / Glycine-tRNA ligase, alpha subunit / Glycine-tRNA synthetase, heterodimeric / Glycyl-tRNA synthetase alpha subunit / Heterodimeric glycyl-transfer RNA synthetases family profile. / DALR anticodon binding / DALR anticodon binding domain / Class II Aminoacyl-tRNA synthetase/Biotinyl protein ligase (BPL) and lipoyl protein ligase (LPL)
類似検索 - ドメイン・相同性
RNA / RNA (> 10) / glycine--tRNA ligase
類似検索 - 構成要素
生物種Oryza sativa Japonica Group (イネ)
Oryza sativa (イネ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.5 Å
データ登録者Yu, Z. / Wu, Z. / Li, Y. / Lu, G. / Lin, J.
資金援助 中国, 2件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)31770784 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)31802147 中国
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res / 年: 2023
タイトル: Structural basis of a two-step tRNA recognition mechanism for plastid glycyl-tRNA synthetase.
著者: Zhaoli Yu / Zihan Wu / Ye Li / Qiang Hao / Xiaofeng Cao / Gregor M Blaha / Jinzhong Lin / Guoliang Lu /
要旨: Two types of glycyl-tRNA synthetase (GlyRS) are known, the α2 and the α2β2 GlyRSs. Both types of synthetase employ a class II catalytic domain to aminoacylate tRNAGly. In plastids and some ...Two types of glycyl-tRNA synthetase (GlyRS) are known, the α2 and the α2β2 GlyRSs. Both types of synthetase employ a class II catalytic domain to aminoacylate tRNAGly. In plastids and some bacteria, the α and β subunits are fused and are designated as (αβ)2 GlyRSs. While the tRNA recognition and aminoacylation mechanisms are well understood for α2 GlyRSs, little is known about the mechanisms for α2β2/(αβ)2 GlyRSs. Here we describe structures of the (αβ)2 GlyRS from Oryza sativa chloroplast by itself and in complex with cognate tRNAGly. The set of structures reveals that the U-shaped β half of the synthetase selects the tRNA in a two-step manner. In the first step, the synthetase engages the elbow and the anticodon base C35 of the tRNA. In the second step, the tRNA has rotated ∼9° toward the catalytic centre. The synthetase probes the tRNA for the presence of anticodon base C36 and discriminator base C73. This intricate mechanism enables the tRNA to access the active site of the synthetase from a direction opposite to that of most other class II synthetases.
履歴
登録2022年10月2日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02023年4月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年5月24日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22024年7月3日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / em_admin / Item: _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Glycine--tRNA ligase
C: tRNA(gly) (74-MER)
A: Glycine--tRNA ligase
D: tRNA(gly) (74-MER)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)281,9134
ポリマ－281,9134
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質 Glycine--tRNA ligase


分子量: 117050.477 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Oryza sativa Japonica Group (イネ) / 遺伝子: Os06g0103600, OsJ_19814, OSNPB_060103600 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q0DFB6, glycine-tRNA ligase
#2: RNA鎖 tRNA(gly) (74-MER)


分子量: 23906.104 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Oryza sativa (イネ)
発現宿主: in vitro transcription vector pT7-TP(deltai) (その他)
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: complex / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Oryza sativa Japonica Group (イネ)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
緩衝液pH: 7.4
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TALOS ARCTICA
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 3000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 800 nm
撮影電子線照射量: 1.25 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.20.1_4487: / 分類: 精密化
CTF補正タイプ: NONE
3次元再構成解像度: 4.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 24747 / 対称性のタイプ: POINT
精密化交差検証法: NONE

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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