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- PDB-8gx3: The crystal structure of human Calpain-1 protease core in complex... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8gx3
タイトルThe crystal structure of human Calpain-1 protease core in complex with 14c
要素Calpain-1 catalytic subunit
キーワードHYDROLASE / Human protease / Calpain-1 / Antiviral inhibitor / 14a
機能・相同性
機能・相同性情報


calpain-1 / calpain complex / mammary gland involution / calcium-dependent cysteine-type endopeptidase activity / regulation of catalytic activity / self proteolysis / Formation of the cornified envelope / receptor catabolic process / cornified envelope / NMDA selective glutamate receptor signaling pathway ...calpain-1 / calpain complex / mammary gland involution / calcium-dependent cysteine-type endopeptidase activity / regulation of catalytic activity / self proteolysis / Formation of the cornified envelope / receptor catabolic process / cornified envelope / NMDA selective glutamate receptor signaling pathway / Deregulated CDK5 triggers multiple neurodegenerative pathways in Alzheimer's disease models / regulation of macroautophagy / Degradation of the extracellular matrix / peptidase activity / ficolin-1-rich granule lumen / lysosome / focal adhesion / positive regulation of cell population proliferation / calcium ion binding / Neutrophil degranulation / mitochondrion / proteolysis / extracellular exosome / extracellular region / membrane / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Calpain subdomain III / Peptidase C2, calpain, domain III / calpain_III / Peptidase C2, calpain, large subunit, domain III / Peptidase C2, calpain family / Calpain large subunit, domain III superfamily / Calpain large subunit, domain III / Peptidase C2, calpain, catalytic domain / Calpain family cysteine protease / Cysteine proteinase, calpain-type, catalytic domain profile. ...Calpain subdomain III / Peptidase C2, calpain, domain III / calpain_III / Peptidase C2, calpain, large subunit, domain III / Peptidase C2, calpain family / Calpain large subunit, domain III superfamily / Calpain large subunit, domain III / Peptidase C2, calpain, catalytic domain / Calpain family cysteine protease / Cysteine proteinase, calpain-type, catalytic domain profile. / Calpain-like thiol protease family. / EF-hand domain pair / Cysteine peptidase, cysteine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases cysteine active site. / Papain-like cysteine peptidase superfamily / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-KJ0 / Calpain-1 catalytic subunit
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.99 Å
データ登録者Zhao, Y. / Zhao, J. / Shao, M. / Yang, H. / Rao, Z.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)32200131 中国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: The crystal structure of human Calpain-1 protease core in complex with 14c
著者: Zhao, Y. / Zhao, J. / Shao, M. / Yang, H. / Rao, Z.
履歴
登録2022年9月18日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02023年9月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Calpain-1 catalytic subunit
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)82,6214
ポリマ－81,9881
非ポリマー6333
水5,423301
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area170 Å2
ΔGint-26 kcal/mol
Surface area15320 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)50.329, 64.140, 99.782
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Calpain-1 catalytic subunit / Calpain-1 protease core / Calcium-activated neutral proteinase 1 / CANP 1 / Calpain mu-type / ...Calpain-1 protease core / Calcium-activated neutral proteinase 1 / CANP 1 / Calpain mu-type / Calpain-1 large subunit / Cell proliferation-inducing gene 30 protein / Micromolar-calpain / muCANP


分子量: 81987.891 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CAPN1, CANPL1, PIG30 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P07384, calpain-1
#2: 化合物 ChemComp-KJ0 / N-[(2S)-3-cyclohexyl-1-[[(2S,3S)-4-(cyclopropylamino)-3-oxidanyl-4-oxidanylidene-1-[(3S)-2-oxidanylidenepiperidin-3-yl]butan-2-yl]amino]-1-oxidanylidene-propan-2-yl]-1-benzofuran-2-carboxamide


分子量: 552.662 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C30H40N4O6 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 301 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 0.98 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.52 %
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 4.6
詳細: 0.1M sodium acetate (pH 4.6), 8% (w/v) PEG 4000, 13mg/ml protein

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL19U1 / 波長: 0.97853 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2022年3月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97853 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.99→44.94 Å / Num. obs: 22811 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 13.028 % / Biso Wilson estimate: 26.78 Å2 / CC1/2: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.191 / Rrim(I) all: 0.199 / Χ2: 0.831 / Net I/σ(I): 10.68 / Num. measured all: 297187
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. possibleNum. unique obsCC1/2Rrim(I) all% possible all
1.99-2.0413.3181.5831.6121975165216500.7181.64699.9
2.04-2.113.3041.1872.321619162516250.7931.235100
2.1-2.1612.7780.8922.9419998156515650.8560.929100
2.16-2.2313.4030.7193.7320467152715270.9160.748100
2.23-2.313.2330.5984.3619691148814880.9420.622100
2.3-2.3812.8630.4945.2418535144114410.9540.514100
2.38-2.4713.4840.4266.1418796139413940.9690.443100
2.47-2.5713.3110.367.1917637132513250.9740.375100
2.57-2.6812.5830.3028.2516282129412940.9790.315100
2.68-2.8113.3840.2589.9316676124612460.9870.268100
2.81-2.9712.9370.21311.615085116611660.990.222100
2.97-3.1513.4040.16814.6515120112811280.9930.175100
3.15-3.3613.3480.13417.8714015105010500.9950.139100
3.36-3.6312.5990.1120.83123099779770.9960.114100
3.63-3.9813.1480.09623.92120839199190.9970.1100
3.98-4.4512.6690.08127.52104398248240.9970.085100
4.45-5.1412.8530.08127.4395887467460.9970.085100
5.14-6.2912.1990.08724.7378326426420.9960.091100
6.29-8.911.9560.07925.8559664994990.9980.083100
8.9-44.9410.0790.06328.2930743083050.9980.06699

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.19.2_4158精密化
XSCALEデータスケーリング
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
XDSデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1ZCM

1zcm


解像度: 1.99→44.94 Å / SU ML: 0.24 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 20.62 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.215 2000 8.77 %
Rwork0.1732 20805 -
obs0.1769 22805 99.92 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 82.23 Å2 / Biso mean: 28.6894 Å2 / Biso min: 12.31 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.99→44.94 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2608 0 42 301 2951
Biso mean--26.93 35.09 -
残基数----327
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 14

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.99-2.040.351380.32551437157599
2.04-2.090.28641410.23614661607100
2.09-2.160.25531400.201514651605100
2.16-2.230.2461410.190714591600100
2.23-2.310.26461400.197614641604100
2.31-2.40.22661440.191114871631100
2.4-2.510.24071400.191414561596100
2.51-2.640.27171410.181914831624100
2.64-2.80.23471430.181914801623100
2.8-3.020.22861420.191614821624100
3.02-3.320.23391440.169414861630100
3.32-3.810.18051440.145815101654100
3.81-4.790.14931480.126815261674100
4.79-44.940.19411540.16781604175899
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -36.6068 Å / Origin y: 9.9672 Å / Origin z: 34.7721 Å
111213212223313233
T0.1129 Å20.0057 Å2-0.0147 Å2-0.136 Å2-0.0175 Å2--0.1354 Å2
L0.6312 °20.3734 °2-0.2541 °2-1.1003 °2-0.2568 °2--1.0805 °2
S-0.0303 Å °-0.0008 Å °-0.0135 Å °0.0283 Å °-0.0175 Å °-0.0241 Å °0.0429 Å °-0.0235 Å °0.0457 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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