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- PDB-8guw: Structure of Aurora Kinase A in complex with activator peptide -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8guw
タイトルStructure of Aurora Kinase A in complex with activator peptide
要素Peptide from Centrosomal protein of 192 kDa,Aurora kinase A
キーワードCYTOSOLIC PROTEIN / Complex / Kinase
機能・相同性
機能・相同性情報


centrosome-templated microtubule nucleation / procentriole / procentriole replication complex / Interaction between PHLDA1 and AURKA / regulation of centrosome cycle / axon hillock / spindle assembly involved in female meiosis I / cilium disassembly / spindle pole centrosome / chromosome passenger complex ...centrosome-templated microtubule nucleation / procentriole / procentriole replication complex / Interaction between PHLDA1 and AURKA / regulation of centrosome cycle / axon hillock / spindle assembly involved in female meiosis I / cilium disassembly / spindle pole centrosome / chromosome passenger complex / positive regulation of oocyte maturation / histone H3S10 kinase activity / mitotic centrosome separation / pronucleus / germinal vesicle / meiotic spindle / centrosome cycle / protein localization to centrosome / anterior/posterior axis specification / neuron projection extension / spindle organization / centrosome localization / positive regulation of mitochondrial fission / mitotic spindle pole / spindle midzone / pericentriolar material / centriole replication / SUMOylation of DNA replication proteins / mitotic spindle assembly / phosphatase binding / negative regulation of protein binding / regulation of G2/M transition of mitotic cell cycle / centriole / liver regeneration / protein serine/threonine/tyrosine kinase activity / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / positive regulation of mitotic nuclear division / positive regulation of mitotic cell cycle / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in G2 Cell Cycle Arrest / molecular function activator activity / regulation of signal transduction by p53 class mediator / AURKA Activation by TPX2 / regulation of cytokinesis / mitotic spindle organization / FBXL7 down-regulates AURKA during mitotic entry and in early mitosis / APC/C:Cdh1 mediated degradation of Cdc20 and other APC/C:Cdh1 targeted proteins in late mitosis/early G1 / response to bacterium / peptidyl-serine phosphorylation / kinetochore / regulation of protein stability / response to wounding / spindle / G2/M transition of mitotic cell cycle / spindle pole / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / mitotic spindle / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / mitotic cell cycle / microtubule cytoskeleton / protein autophosphorylation / midbody / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / basolateral plasma membrane / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / microtubule / protein phosphorylation / non-specific serine/threonine protein kinase / protein kinase activity / postsynaptic density / ciliary basal body / protein heterodimerization activity / negative regulation of gene expression / cell division / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / ubiquitin protein ligase binding / apoptotic process / centrosome / protein kinase binding / negative regulation of apoptotic process / perinuclear region of cytoplasm / glutamatergic synapse / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Centrosomal protein Spd-2/CEP192 / : / : / : / : / : / Cep192 domain 1 / Cep192 domain 2 / Cep192 domain 7 / Cep192 domain 8 ...Centrosomal protein Spd-2/CEP192 / : / : / : / : / : / Cep192 domain 1 / Cep192 domain 2 / Cep192 domain 7 / Cep192 domain 8 / Cep192 domain 3 / : / : / : / Cep192 domain 4 / Cep192 domain 5 / Cep192 domain 6 / Aurora kinase A / Aurora kinase / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Immunoglobulin-like fold / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Aurora kinase A / Centrosomal protein of 192 kDa
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Lee, I.-G. / Park, J.
資金援助 韓国, 1件
組織認可番号国
National Research Foundation (NRF, Korea) 韓国
引用ジャーナル: Sci Adv / 年: 2023
タイトル: Structural basis for CEP192-mediated regulation of centrosomal AURKA.
著者: Park, J.G. / Jeon, H. / Shin, S. / Song, C. / Lee, H. / Kim, N.K. / Kim, E.E. / Hwang, K.Y. / Lee, B.J. / Lee, I.G.
履歴
登録2022年9月13日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02023年5月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月29日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Peptide from Centrosomal protein of 192 kDa,Aurora kinase A
B: Peptide from Centrosomal protein of 192 kDa,Aurora kinase A
C: Peptide from Centrosomal protein of 192 kDa,Aurora kinase A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)106,6236
ポリマ－105,3423
非ポリマー1,2823
水1,31573
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: assay for oligomerization
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area11800 Å2
ΔGint-62 kcal/mol
Surface area41190 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)64.859, 78.695, 185.634
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Peptide from Centrosomal protein of 192 kDa,Aurora kinase A / Cep192 / Cep192/SPD-2 / Aurora 2 / Aurora/IPL1-related kinase 1 / ARK-1 / Aurora-related kinase 1 / ...Cep192 / Cep192/SPD-2 / Aurora 2 / Aurora/IPL1-related kinase 1 / ARK-1 / Aurora-related kinase 1 / hARK1 / Breast tumor-amplified kinase / Serine/threonine-protein kinase 15 / Serine/threonine-protein kinase 6 / Serine/threonine-protein kinase aurora-A


分子量: 35113.895 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: Aurora Kinase A fused with activator peptide / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: CEP192, KIAA1569, PP8407, AURKA, AIK, AIRK1, ARK1, AURA, AYK1, BTAK, IAK1, STK15, STK6
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q8TEP8, UniProt: O14965, non-specific serine/threonine protein kinase
#2: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 73 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.25 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.3 %
結晶化温度: 291 K / 手法: liquid diffusion
詳細: 0.1M Tris pH 8.0, 0.2M lithium sulfate, 15% (w/v) polyethylene glycol 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PAL/PLS / ビームライン: 5C (4A) / 波長: 1.00003 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 9M / 検出器: PIXEL / 日付: 2022年7月5日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.00003 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→50 Å / Num. obs: 26742 / % possible obs: 99.58 % / 冗長度: 9.4 % / CC1/2: 0.991 / CC star: 0.998 / Rpim(I) all: 0.03 / Net I/σ(I): 16.625
反射 シェル解像度: 2.7→2.8 Å / Num. unique obs: 2635 / CC1/2: 0.693 / Rpim(I) all: 0.17

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.20.1_4487精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5DT3

5dt3


解像度: 2.7→39.98 Å / SU ML: 0.38 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.43 / 位相誤差: 24.8 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2576 2000 7.48 %
Rwork0.2125 24732 -
obs0.2159 26732 99.58 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 162.39 Å2 / Biso mean: 59.3375 Å2 / Biso min: 18.57 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.7→39.98 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6743 0 81 74 6898
Biso mean--66.7 48.43 -
残基数----819
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 14

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.7-2.770.36761380.30731701183998
2.77-2.840.33831380.27781716185499
2.84-2.930.30371420.25831748189099
2.93-3.020.29661390.253417251864100
3.02-3.130.32251410.246117411882100
3.13-3.250.291420.241117591901100
3.25-3.40.28961430.232317641907100
3.4-3.580.28171410.225117451886100
3.58-3.810.2411420.218517601902100
3.81-4.10.25081440.190917731917100
4.1-4.510.2181430.178517671910100
4.51-5.160.21991450.173918001945100
5.16-6.50.27011470.22718201967100
6.5-39.980.21951550.187519132068100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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