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万見
- PDB-8gqd: Complex Structure of Arginine Kinase McsB and McsA from Staphyloc... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8gqd
タイトルComplex Structure of Arginine Kinase McsB and McsA from Staphylococcus aureus
要素
  • Protein-arginine kinase
  • Protein-arginine kinase activator protein
キーワードTRANSFERASE / Arginine kinase / Protein quality control / Zinc finger / Enzyme activation
機能・相同性
機能・相同性情報


protein arginine kinase / stress response to cadmium ion / phosphocreatine biosynthetic process / stress response to copper ion / creatine kinase activity / cobalt ion binding / cadmium ion binding / kinase activity / protein kinase activity / copper ion binding ...protein arginine kinase / stress response to cadmium ion / phosphocreatine biosynthetic process / stress response to copper ion / creatine kinase activity / cobalt ion binding / cadmium ion binding / kinase activity / protein kinase activity / copper ion binding / extracellular space / DNA binding / zinc ion binding / ATP binding
類似検索 - 分子機能
YacH protein / Protein arginine kinase / UvrB/uvrC motif / ATP:guanido phosphotransferase active site / Phosphagen kinase active site signature. / ATP:guanido phosphotransferase / ATP:guanido phosphotransferase, catalytic domain / ATP:guanido phosphotransferase, C-terminal catalytic domain / Phosphagen kinase C-terminal domain profile. / UVR domain ...YacH protein / Protein arginine kinase / UvrB/uvrC motif / ATP:guanido phosphotransferase active site / Phosphagen kinase active site signature. / ATP:guanido phosphotransferase / ATP:guanido phosphotransferase, catalytic domain / ATP:guanido phosphotransferase, C-terminal catalytic domain / Phosphagen kinase C-terminal domain profile. / UVR domain / UVR domain profile. / Zinc finger, PARP-type / Glutamine synthetase/guanido kinase, catalytic domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Protein-arginine kinase / Protein-arginine kinase activator protein
類似検索 - 構成要素
生物種Staphylococcus aureus (黄色ブドウ球菌)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.41 Å
データ登録者Lu, K. / Luo, B. / Tao, X. / Li, H. / Xie, Y. / Zhao, Z. / Xia, W. / Su, Z. / Mao, Z.
資金援助 中国, 8件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)22077142 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)22022706 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)21837006 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)91953117 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)21877131 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)32070049 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)32222040 中国
Ministry of Science and Technology (MoST, China)2021YFA1301900 中国
引用ジャーナル: Nat Chem Biol / 年: 2025
タイトル: Complex structure and activation mechanism of arginine kinase McsB by McsA.
著者: Kai Lu / Bingnan Luo / Xuan Tao / Yongbo Luo / Mingjun Ao / Bin Zheng / Xiang Xu / Xiaoyan Ma / Jingling Niu / Huinan Li / Yanxuan Xie / Zhennan Zhao / Peng Zheng / Guanbo Wang / Song Gao / ...著者: Kai Lu / Bingnan Luo / Xuan Tao / Yongbo Luo / Mingjun Ao / Bin Zheng / Xiang Xu / Xiaoyan Ma / Jingling Niu / Huinan Li / Yanxuan Xie / Zhennan Zhao / Peng Zheng / Guanbo Wang / Song Gao / Chao Wang / Wei Xia / Zhaoming Su / Zong-Wan Mao /
要旨: Protein phosphorylation is a pivotal post-translational modification modulating various cellular processes. In Gram-positive bacteria, the protein arginine kinase McsB, along with its activator McsA, ...Protein phosphorylation is a pivotal post-translational modification modulating various cellular processes. In Gram-positive bacteria, the protein arginine kinase McsB, along with its activator McsA, has a key role in labeling misfolded and damaged proteins during stress. However, the activation mechanism of McsB by McsA remains elusive. Here we report the cryo-electron microscopy structure of a tetrameric McsA-McsB complex at 3.41 Å resolution. Biochemical analysis indicates that the homotetrameric assembly is essential for McsB's kinase activity. The conserved C-terminal zinc finger of McsA interacts with an extended loop in McsB, optimally orienting a critical catalytic cysteine residue. In addition, McsA binding decreases the CtsR's affinity for McsB, enhancing McsB's kinase activity and accelerating the turnover rate of CtsR phosphorylation. Furthermore, McsA binding also increases McsB's thermostability, ensuring its activity under heat stress. These findings elucidate the structural basis and activation mechanism of McsB in stress response.
履歴
登録2022年8月30日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: RCSB
改定 1.02024年3月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年9月18日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
D: Protein-arginine kinase
A: Protein-arginine kinase
B: Protein-arginine kinase
C: Protein-arginine kinase
E: Protein-arginine kinase activator protein
F: Protein-arginine kinase activator protein
G: Protein-arginine kinase activator protein
H: Protein-arginine kinase activator protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)181,26412
ポリマ－181,0028
非ポリマー2624
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質
Protein-arginine kinase


分子量: 38653.918 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Staphylococcus aureus (黄色ブドウ球菌)
遺伝子: mcsB / プラスミド: pET47b / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q2G0P6, protein arginine kinase
#2: タンパク質
Protein-arginine kinase activator protein


分子量: 6596.689 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Staphylococcus aureus (黄色ブドウ球菌)
遺伝子: mcsA / プラスミド: pET47b / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q2G0P7
#3: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: McsA-McsB complex / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#2 / 由来: RECOMBINANT
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Staphylococcus aureus (黄色ブドウ球菌)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / プラスミド: pET47b
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 130000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 1600 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1200 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 50 µm / アライメント法: COMA FREE
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
最低温度: 78.2 K
撮影電子線照射量: 53 e/Å2 / 検出モード: COUNTING
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 QUANTUM (4k x 4k)

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.15.2_3472: / 分類: 精密化
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1EMAN23.12粒子像選択
2EPU2.8画像取得
4CTFFIND4CTF補正
7UCSF Chimera1.15モデルフィッティング
9RELION3.1初期オイラー角割当
10RELION3.1最終オイラー角割当
11RELION3.1分類
12RELION3.1３次元再構成
13Coot0.9モデル精密化
14PHENIX1.15モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 4563787
対称性点対称性: C2 (2回回転対称)
3次元再構成解像度: 3.41 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 268536 / アルゴリズム: BACK PROJECTION / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: AB INITIO MODEL
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00625439
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d1.4245983
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d10.19610211
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0611960
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0043780

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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