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万見
- PDB-8gmn: Crystal structure of human C1s in complex with inhibitor -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8gmn
タイトルCrystal structure of human C1s in complex with inhibitor
要素Complement C1s subcomponent
キーワードHYDROLASE/INHIBITOR / Complement C1s Hydrolase. Protease Serine protease / HYDROLASE / HYDROLASE-INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


complement subcomponent C_overbar_1s_ / Classical antibody-mediated complement activation / Initial triggering of complement / complement activation, classical pathway / Regulation of Complement cascade / blood microparticle / serine-type endopeptidase activity / innate immune response / calcium ion binding / proteolysis ...complement subcomponent C_overbar_1s_ / Classical antibody-mediated complement activation / Initial triggering of complement / complement activation, classical pathway / Regulation of Complement cascade / blood microparticle / serine-type endopeptidase activity / innate immune response / calcium ion binding / proteolysis / extracellular space / extracellular region / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Peptidase S1A, complement C1r/C1S/mannan-binding / CUB domain / Domain first found in C1r, C1s, uEGF, and bone morphogenetic protein. / CUB domain / CUB domain profile. / Spermadhesin, CUB domain superfamily / Sushi repeat (SCR repeat) / Domain abundant in complement control proteins; SUSHI repeat; short complement-like repeat (SCR) / Sushi/SCR/CCP domain / Sushi/CCP/SCR domain profile. ...Peptidase S1A, complement C1r/C1S/mannan-binding / CUB domain / Domain first found in C1r, C1s, uEGF, and bone morphogenetic protein. / CUB domain / CUB domain profile. / Spermadhesin, CUB domain superfamily / Sushi repeat (SCR repeat) / Domain abundant in complement control proteins; SUSHI repeat; short complement-like repeat (SCR) / Sushi/SCR/CCP domain / Sushi/CCP/SCR domain profile. / Sushi/SCR/CCP superfamily / Coagulation Factor Xa inhibitory site / EGF-type aspartate/asparagine hydroxylation site / EGF-like calcium-binding, conserved site / Calcium-binding EGF-like domain signature. / Aspartic acid and asparagine hydroxylation site. / EGF-like calcium-binding domain / Calcium-binding EGF-like domain / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-ZWK / Complement C1s subcomponent
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Dougan, D.R. / Lane, W.
資金援助1件
組織認可番号国
Not funded
引用ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2023
タイトル: Discovery of a Novel Series of Potent, Selective, Orally Available, and Brain-Penetrable C1s Inhibitors for Modulation of the Complement Pathway.
著者: Ikeda, Z. / Kamei, T. / Sasaki, Y. / Reynolds, M. / Sakai, N. / Yoshikawa, M. / Tawada, M. / Morishita, N. / Dougan, D.R. / Chen, C.H. / Levin, I. / Zou, H. / Kuno, M. / Arimura, N. / ...著者: Ikeda, Z. / Kamei, T. / Sasaki, Y. / Reynolds, M. / Sakai, N. / Yoshikawa, M. / Tawada, M. / Morishita, N. / Dougan, D.R. / Chen, C.H. / Levin, I. / Zou, H. / Kuno, M. / Arimura, N. / Kikukawa, Y. / Kondo, M. / Tohyama, K. / Sato, K.
履歴
登録2023年3月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02023年5月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 2.02023年5月24日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Database references / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / citation / citation_author / database_PDB_caveat / pdbx_poly_seq_scheme / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues
Item: _atom_site.label_seq_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_seq_id ..._atom_site.label_seq_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_seq_id / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID / _database_PDB_caveat.text / _pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id / _pdbx_poly_seq_scheme.auth_seq_num / _pdbx_poly_seq_scheme.pdb_ins_code / _pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id / _pdbx_poly_seq_scheme.pdb_seq_num / _pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.PDB_ins_code / _pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.auth_seq_id / _pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.label_seq_id
改定 2.12024年11月20日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Complement C1s subcomponent
B: Complement C1s subcomponent
C: Complement C1s subcomponent
D: Complement C1s subcomponent
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)164,67510
ポリマ－163,0934
非ポリマー1,5826
水4,306239
1
A: Complement C1s subcomponent
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,1212
ポリマ－40,7731
非ポリマー3471
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Complement C1s subcomponent
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,2173
ポリマ－40,7731
非ポリマー4432
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
C: Complement C1s subcomponent
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,2173
ポリマ－40,7731
非ポリマー4432
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
4
D: Complement C1s subcomponent
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,1212
ポリマ－40,7731
非ポリマー3471
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)50.471, 77.647, 108.484
Angle α, β, γ (deg.)86.13, 79.09, 71.08
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

#1: タンパク質
Complement C1s subcomponent / C1 esterase / Complement component 1 subcomponent s


分子量: 40773.234 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: C1S
発現宿主: Baculovirus expression vector pFastBac1-HM (ウイルス)
参照: UniProt: P09871, complement subcomponent C_overbar_1s_
#2: 化合物
ChemComp-ZWK / [4-(1-aminophthalazin-6-yl)piperazin-1-yl](2-methylphenyl)methanone


分子量: 347.414 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C20H21N5O / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 239 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.61 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.81 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 22% PEG 3350, 50-100 mM Ammonium Sulphate and 100 mM TRIS pH 7.5-8.0
PH範囲: 7.5-8.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.3 / 波長: 0.9765 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2018年9月21日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9765 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.51→46.99 Å / Num. obs: 47284 / % possible obs: 90.5 % / 冗長度: 1.9 % / CC1/2: 0.989 / Rmerge(I) obs: 0.106 / Rpim(I) all: 0.106 / Rrim(I) all: 0.15 / Χ2: 0.96 / Net I/σ(I): 5.9 / Num. measured all: 91592
反射 シェル解像度: 2.51→2.59 Å / % possible obs: 56.1 % / 冗長度: 1.8 % / Rmerge(I) obs: 0.928 / Num. measured all: 4921 / Num. unique obs: 2687 / CC1/2: 0.322 / Rpim(I) all: 0.928 / Rrim(I) all: 1.313 / Χ2: 0.95 / Net I/σ(I) obs: 0.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0257精密化
Aimlessデータスケーリング
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.6→35 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.921 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.86 / SU B: 31.697 / SU ML: 0.32 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.664 / ESU R Free: 0.345 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.28141 2196 5 %RANDOM
Rwork0.22428 ---
obs0.22714 42122 94.14 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 50.25 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.6 Å20.83 Å2-0.63 Å2
2--0.98 Å20.38 Å2
3---0.63 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 2.6→35 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8362 0 114 239 8715
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0060.0128713
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4571.66211823
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg10.6215.0381054
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.07122.634410
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg19.667151395
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.2191545
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1040.21080
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.026850
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it3.0863.1464281
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it4.934.6865304
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.6743.4424432
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined8.91341.26113010
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.6→2.667 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.437 125 -
Rwork0.378 2290 -
obs--69.2 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.11210.20160.00460.54360.24920.36280.02140.00340.00570.09710.0027-0.0388-0.06060.0035-0.02410.1462-0.0191-0.0920.0309-0.05220.28628.46427.656.572
20.9703-0.3404-0.13080.74570.18490.4585-0.00420.0249-0.0175-0.04230.043-0.04310.0392-0.0164-0.03880.1469-0.04650.0130.0315-0.06450.254933.23260.1442.231
31.51820.33170.06270.4218-0.12411.31020.01320.4696-0.19630.07240.1422-0.0241-0.1167-0.0662-0.15530.08-0.0258-0.03710.2806-0.10570.1663-3.25110.415-28.54
41.6257-0.26580.45450.2505-0.31441.413-0.1485-0.68670.2873-0.12530.1897-0.08110.112-0.2182-0.04130.12630.0188-0.00980.3612-0.17490.1241-2.4862.94636.889
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A364 - 682
2X-RAY DIFFRACTION1A700
3X-RAY DIFFRACTION1C701
4X-RAY DIFFRACTION2B365 - 683
5X-RAY DIFFRACTION2B701 - 702
6X-RAY DIFFRACTION3C365 - 684
7X-RAY DIFFRACTION3C702
8X-RAY DIFFRACTION4D365 - 684
9X-RAY DIFFRACTION4D700

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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