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- PDB-8gm5: Functional construct of the Eukaryotic elongation factor 2 kinase... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8gm5
タイトルFunctional construct of the Eukaryotic elongation factor 2 kinase bound to Calmodulin, ADP and to the A-484954 inhibitor and showing two conformations for the 498-520 loop
要素
  • Calmodulin-1カルモジュリン
  • Eukaryotic elongation factor 2 kinase
キーワードTRANSLATION/Transferase / elongation factor 2 kinase / eEF2 / eEF2K / eEF-2K / Calmodulin (カルモジュリン) / TRANSLATION (翻訳 (生物学)) / A-484954 / ADP (アデノシン二リン酸) / allostery (アロステリック効果) / TRANSLATION-Transferase complex / alternate conformations / SIGNALING PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


elongation factor 2 kinase / elongation factor-2 kinase activity / response to prolactin / regulation of translation at postsynapse / regulation of protein autophosphorylation / myosin heavy chain kinase activity / myosin II filament disassembly / cellular response to anoxia / response to differentiation-inducing factor 1 / actomyosin contractile ring ...elongation factor 2 kinase / elongation factor-2 kinase activity / response to prolactin / regulation of translation at postsynapse / regulation of protein autophosphorylation / myosin heavy chain kinase activity / myosin II filament disassembly / cellular response to anoxia / response to differentiation-inducing factor 1 / actomyosin contractile ring / positive regulation of dendritic spine morphogenesis / translation factor activity, RNA binding / positive regulation of synapse assembly / CAM型光合成 / Cam-PDE 1 activation / Sodium/Calcium exchangers / Calmodulin induced events / Reduction of cytosolic Ca++ levels / CREB1 phosphorylation through the activation of CaMKII/CaMKK/CaMKIV cascasde / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / Loss of phosphorylation of MECP2 at T308 / CREB1 phosphorylation through the activation of Adenylate Cyclase / PKA activation / negative regulation of high voltage-gated calcium channel activity / translational elongation / CaMK IV-mediated phosphorylation of CREB / Glycogen breakdown (glycogenolysis) / organelle localization by membrane tethering / negative regulation of calcium ion export across plasma membrane / Activation of RAC1 downstream of NMDARs / mitochondrion-endoplasmic reticulum membrane tethering / CLEC7A (Dectin-1) induces NFAT activation / regulation of cardiac muscle cell action potential / autophagosome membrane docking / positive regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / regulation of cell communication by electrical coupling involved in cardiac conduction / Negative regulation of NMDA receptor-mediated neuronal transmission / negative regulation of peptidyl-threonine phosphorylation / Synthesis of IP3 and IP4 in the cytosol / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / Phase 0 - rapid depolarisation / mTORC1-mediated signalling / protein phosphatase activator activity / RHO GTPases activate PAKs / positive regulation of endocytosis / positive regulation of cyclic-nucleotide phosphodiesterase activity / positive regulation of phosphoprotein phosphatase activity / Ion transport by P-type ATPases / 長期増強 / Uptake and function of anthrax toxins / Regulation of MECP2 expression and activity / Calcineurin activates NFAT / catalytic complex / DARPP-32 events / detection of calcium ion / negative regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / Smooth Muscle Contraction / RHO GTPases activate IQGAPs / regulation of cardiac muscle contraction / calcium channel inhibitor activity / cellular response to interferon-beta / regulation of cardiac muscle contraction by regulation of the release of sequestered calcium ion / Protein methylation / eNOS activation / Activation of AMPK downstream of NMDARs / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / cellular response to cAMP / regulation of calcium-mediated signaling / Tetrahydrobiopterin (BH4) synthesis, recycling, salvage and regulation / positive regulation of protein dephosphorylation / voltage-gated potassium channel complex / Ion homeostasis / regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / titin binding / positive regulation of protein autophosphorylation / sperm midpiece / cellular response to brain-derived neurotrophic factor stimulus / calcium channel complex / substantia nigra development / cellular response to calcium ion / adenylate cyclase activator activity / Ras activation upon Ca2+ influx through NMDA receptor / regulation of heart rate / sarcomere / protein serine/threonine kinase activator activity / FCERI mediated Ca+2 mobilization / FCGR3A-mediated IL10 synthesis / VEGFR2 mediated vascular permeability / positive regulation of peptidyl-threonine phosphorylation / regulation of cytokinesis / Antigen activates B Cell Receptor (BCR) leading to generation of second messengers / VEGFR2 mediated cell proliferation / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / response to ischemia / RAF activation / positive regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / Transcriptional activation of mitochondrial biogenesis / positive regulation of protein serine/threonine kinase activity / spindle microtubule / Stimuli-sensing channels
類似検索 - 分子機能
Eukaryotic elongation factor 2 kinase / : / MHCK/EF2 kinase / Alpha-kinase family / Alpha-type protein kinase domain profile. / Alpha-kinase family / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. ...Eukaryotic elongation factor 2 kinase / : / MHCK/EF2 kinase / Alpha-kinase family / Alpha-type protein kinase domain profile. / Alpha-kinase family / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Chem-EKI / Eukaryotic elongation factor 2 kinase / Calmodulin-1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.12 Å
データ登録者Piserchio, A. / Isiorho, E.A. / Dalby, K.N. / Ghose, R.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM123252 米国
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2023
タイトル: Structure of the complex between calmodulin and a functional construct of eukaryotic elongation factor 2 kinase bound to an ATP-competitive inhibitor.
著者: Piserchio, A. / Isiorho, E.A. / Dalby, K.N. / Ghose, R.
履歴
登録2023年3月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02023年5月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年6月21日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.journal_volume
改定 1.22023年10月25日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Eukaryotic elongation factor 2 kinase
B: Calmodulin-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)77,9647
ポリマ－77,1022
非ポリマー8625
水4,324240
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4480 Å2
ΔGint-55 kcal/mol
Surface area25280 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)80.909, 61.041, 88.958
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 111.26, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y+1/2,-z

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要素

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タンパク質 , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Eukaryotic elongation factor 2 kinase / eEF-2 kinase / eEF-2K / Calcium/calmodulin-dependent eukaryotic elongation factor 2 kinase


分子量: 60380.727 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: EEF2K / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: O00418, elongation factor 2 kinase
#2: タンパク質 Calmodulin-1 / カルモジュリン


分子量: 16721.350 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CALM1, CALM, CAM, CAM1 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P0DP23

-
非ポリマー , 5種, 245分子

#3: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / アデノシン二リン酸


分子量: 427.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 化合物 ChemComp-EKI / 7-amino-1-cyclopropyl-3-ethyl-2,4-dioxo-1,2,3,4-tetrahydropyrido[2,3-d]pyrimidine-6-carboxamide / A-484954


分子量: 289.290 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C13H15N5O3
#5: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#6: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#7: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 240 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.68 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.71 %
結晶化温度: 295.15 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 6.5
詳細: Cocktail:16.55% PEG-3350, 0.2 M NaF, 100 mM BisTris-Propane Protein solution: 10.3 mg/mL 20 mM Tris pH 7.5, 100 mM NaCl, 3 mM CaCl2, 1mM TCEP, 1.5 m Inhibitor , 3.1 % DMSO 2protein/1cocktail (0.2 ul total)
Temp details: Room temperature, not controlled

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Ambient temp details: Cold nitrogen stream / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS-II / ビームライン: 17-ID-2 / 波長: 0.97934 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2022年5月28日
詳細: Horizontal pre-focus bimorph mirror & KB bimorph mirrors
放射モノクロメーター: Si(111) DCM / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97934 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.12→82.906 Å / Num. obs: 30789 / % possible obs: 92 % / 冗長度: 4.93 % / CC1/2: 0.996 / Rmerge(I) obs: 0.1221 / Rpim(I) all: 0.0603 / Rrim(I) all: 0.1367 / Net I/σ(I): 5.89
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. measured obsNum. unique allNum. unique obsCC1/2CC1/2 anomalousRpim(I) allRrim(I) allAbsDiff over sigma anomalous% possible anomalous% possible ellipsoidal% possible ellipsoidal anomalous% possible spherical% possible spherical anomalousRedundancy anomalous% possible all
6.673-82.9064.940.048813.4476017601153915390.997-0.4440.02350.05440.40798.79998.79998.72.6899
5.288-6.6725.030.068511.4977477747154015400.995-0.210.03330.07640.48299.799.999.799.999.72.6399.9
4.605-5.2864.830.066211.3474397439153915390.995-0.1820.03290.07420.51698.999.898.999.898.92.5499.8
4.179-4.6054.60.067910.8770847084154015400.995-0.0380.03550.07690.52798.599.798.599.798.52.499.7
3.871-4.1794.790.08199.8573727372153915390.994-0.0450.04150.09220.56596.699.796.699.796.62.5299.7
3.643-3.8714.940.1078.6576057605154015400.993-0.0450.0530.11980.619910099100992.57100
3.458-3.6435.150.1235879237923153915390.989-0.010.06020.13790.60399.910099.910099.92.64100
3.308-3.4585.180.15347.0579727972154015400.987-0.0270.07450.17110.62299.799.999.799.999.72.6599.9
3.176-3.3075.260.18856.0380968096153915390.9850.0490.09060.20990.65199.899.999.899.999.82.799.9
3.065-3.1765.310.23395.1581698169153915390.981-0.0790.11120.25990.62699.899.899.899.899.82.7299.8
2.97-3.0655.340.29194.4382228222154015400.968-0.0050.13770.32390.63199.899.999.899.999.82.7399.9
2.884-2.975.320.36293.6981918191153915390.9530.0310.1710.40260.64799.810099.810099.82.73100
2.807-2.8845.380.4543.1382808280154015400.929-0.0050.21240.50290.66699.599.699.599.699.52.7599.6
2.734-2.8075.260.46462.9681018101153915390.9230.010.22020.5160.65296.395.796.393.494.32.6895.7
2.659-2.7345.020.55512.4277247724154015400.890.0380.27060.61990.6892.892.792.883.884.52.5592.7
2.586-2.6594.610.57282.1871007100153915390.854-0.0130.29570.64760.63788.890.988.875.574.72.3790.9
2.509-2.5864.60.56482.1670847084154015400.854-0.040.28970.63720.65583.886.183.864.163.12.3886.1
2.429-2.5094.490.6361.9269156915153915390.782-0.0050.33280.72080.66680.883.280.854.653.62.3283.2
2.338-2.4294.120.7121.6663506350154015400.68-0.0130.39610.81830.65272.776.472.741.539.92.1576.4
2.124-2.3384.450.88881.4668536853153915390.5670.030.47361.00910.66354.153.454.113.513.82.2553.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.20.1_4487精密化
autoPROC1.0.5 20221121data processing
XDSJan 10, 2022データ削減
Aimless0.7.7データスケーリング
PHASER2.3.90位相決定
Coot0.9.6モデル構築
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 7SHQ

7shq


解像度: 2.12→45.94 Å / SU ML: 0.241 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 27.122
立体化学のターゲット値: GEOSTD + MONOMER LIBRARY + CDL V1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.225 1534 4.98 %
Rwork0.181 --
obs0.183 30782 67.1 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 42.27 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.12→45.94 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4304 0 51 240 4595
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0034502
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.5186084
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d5.304613
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.039637
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004793
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.12-2.190.3201140.2591168X-RAY DIFFRACTION4
2.19-2.270.3538220.2504491X-RAY DIFFRACTION13
2.27-2.360.3113570.25831148X-RAY DIFFRACTION29
2.36-2.470.28291060.25771851X-RAY DIFFRACTION47
2.47-2.60.29071050.2382502X-RAY DIFFRACTION63
2.6-2.760.2981770.24743230X-RAY DIFFRACTION82
2.76-2.980.28442160.21683876X-RAY DIFFRACTION99
2.98-3.280.21772150.19713964X-RAY DIFFRACTION100
3.28-3.750.21112320.15993945X-RAY DIFFRACTION100
3.75-4.720.18951910.13783996X-RAY DIFFRACTION100
4.72-45.940.19871990.17214077X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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