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- PDB-8gju: Crystal structure of human methylmalonyl-CoA mutase (MMUT) in com... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8gju
タイトルCrystal structure of human methylmalonyl-CoA mutase (MMUT) in complex with methylmalonic acidemia type A protein (MMAA), coenzyme A, and GDP
要素
  • Methylmalonic aciduria type A protein, mitochondrial
  • Methylmalonyl-CoA mutase, mitochondrial
キーワードIsomerase/Hydrolase / protein-protein complex / isomerase / GTPase / G-protein / cobalamin / vitamin B12 / transport / organometallic cofactor / Isomerase-Hydrolase complex
機能・相同性
機能・相同性情報


Defective MMAA causes MMA, cblA type / Defective MUT causes MMAM / propionate metabolic process, methylmalonyl pathway / methylmalonyl-CoA mutase / Propionyl-CoA catabolism / Cobalamin (Cbl) metabolism / cobalamin metabolic process / methylmalonyl-CoA mutase activity / sulfur compound metabolic process / 加水分解酵素; 酸無水物に作用 ...Defective MMAA causes MMA, cblA type / Defective MUT causes MMAM / propionate metabolic process, methylmalonyl pathway / methylmalonyl-CoA mutase / Propionyl-CoA catabolism / Cobalamin (Cbl) metabolism / cobalamin metabolic process / methylmalonyl-CoA mutase activity / sulfur compound metabolic process / 加水分解酵素; 酸無水物に作用 / molecular carrier activity / cobalamin binding / mitochondrial matrix / GTPase activity / GTP binding / protein homodimerization activity / mitochondrion / metal ion binding / identical protein binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
SIMIBI class G3E GTPase, ArgK/MeaB / Methylmalonyl-CoA mutase signature. / Methylmalonyl Co-A mutase-associated GTPase MeaB / Methylmalonyl-CoA mutase, alpha chain, catalytic / Methylmalonyl-CoA mutase, alpha/beta chain, catalytic / Methylmalonyl-CoA mutase / Methylmalonyl-CoA mutase, C-terminal / Cobalamin (vitamin B12)-dependent enzyme, catalytic / B12 binding domain / Cobalamin-binding domain superfamily ...SIMIBI class G3E GTPase, ArgK/MeaB / Methylmalonyl-CoA mutase signature. / Methylmalonyl Co-A mutase-associated GTPase MeaB / Methylmalonyl-CoA mutase, alpha chain, catalytic / Methylmalonyl-CoA mutase, alpha/beta chain, catalytic / Methylmalonyl-CoA mutase / Methylmalonyl-CoA mutase, C-terminal / Cobalamin (vitamin B12)-dependent enzyme, catalytic / B12 binding domain / Cobalamin-binding domain superfamily / B12-binding domain profile. / Cobalamin (vitamin B12)-binding domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
COENZYME A / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Methylmalonyl-CoA mutase, mitochondrial / Methylmalonic aciduria type A protein, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.79 Å
データ登録者Mascarenhas, R.M. / Ruetz, M. / Gouda, H. / Yaw, M. / Banerjee, R.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of Diabetes and Digestive and Kidney Disease (NIH/NIDDK)DK45776 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)K99-GM1434820 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2023
タイトル: Architecture of the human G-protein-methylmalonyl-CoA mutase nanoassembly for B 12 delivery and repair.
著者: Mascarenhas, R. / Ruetz, M. / Gouda, H. / Heitman, N. / Yaw, M. / Banerjee, R.
履歴
登録2023年3月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02023年8月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
D: Methylmalonic aciduria type A protein, mitochondrial
F: Methylmalonic aciduria type A protein, mitochondrial
J: Methylmalonyl-CoA mutase, mitochondrial
K: Methylmalonyl-CoA mutase, mitochondrial
L: Methylmalonyl-CoA mutase, mitochondrial
A: Methylmalonic aciduria type A protein, mitochondrial
B: Methylmalonic aciduria type A protein, mitochondrial
H: Methylmalonyl-CoA mutase, mitochondrial
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)491,85620
ポリマ－486,9158
非ポリマー4,94012
水23413
1
D: Methylmalonic aciduria type A protein, mitochondrial
F: Methylmalonic aciduria type A protein, mitochondrial
J: Methylmalonyl-CoA mutase, mitochondrial
K: Methylmalonyl-CoA mutase, mitochondrial
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)245,92810
ポリマ－243,4584
非ポリマー2,4706
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area16880 Å2
ΔGint-78 kcal/mol
Surface area80700 Å2
手法PISA
2
L: Methylmalonyl-CoA mutase, mitochondrial
A: Methylmalonic aciduria type A protein, mitochondrial
B: Methylmalonic aciduria type A protein, mitochondrial
H: Methylmalonyl-CoA mutase, mitochondrial
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)245,92810
ポリマ－243,4584
非ポリマー2,4706
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area17830 Å2
ΔGint-85 kcal/mol
Surface area79630 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)95.806, 221.872, 121.824
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 105.53, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

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タンパク質 , 2種, 8分子 DFABJKLH

#1: タンパク質
Methylmalonic aciduria type A protein, mitochondrial


分子量: 38718.867 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MMAA / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
参照: UniProt: Q8IVH4, 加水分解酵素; 酸無水物に作用
#2: タンパク質
Methylmalonyl-CoA mutase, mitochondrial / Methylmalonyl-CoA isomerase


分子量: 83009.969 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MUT / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A2S1PH20, methylmalonyl-CoA mutase

-
非ポリマー , 4種, 25分子

#3: 化合物
ChemComp-GDP / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GDP


タイプ: RNA linking / 分子量: 443.201 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O11P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: GDP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#5: 化合物
ChemComp-COA / COENZYME A / CoA


分子量: 767.534 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 式: C21H36N7O16P3S / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 13 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.56 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.99 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: Morpheus1-F11 (Molecular Dimensions): 120 mM monosaccharides mix, 100 mM buffer system 3, pH 8.5, 30% precipitant mix 3

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データ収集

回折平均測定温度: 80 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-B / 波長: 1.033 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年11月2日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.033 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→117 Å / Num. obs: 74830 / % possible obs: 89 % / 冗長度: 3.1 % / CC1/2: 0.991 / Rmerge(I) obs: 0.137 / Rpim(I) all: 0.092 / Net I/σ(I): 5.2
反射 シェル解像度: 2.794→3.074 Å / Rmerge(I) obs: 0.775 / Num. unique obs: 2737 / CC1/2: 0.562 / Rpim(I) all: 0.504

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.20.1_4487: ???)精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2WWW

2www


解像度: 2.79→80.62 Å / SU ML: 0.31 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 33.92 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2761 3731 4.99 %RANDOM
Rwork0.2291 ---
obs0.2315 74782 61.86 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.79→80.62 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数30209 0 308 13 30530
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0044362
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.6334362
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d6.824362
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0414889
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0055440
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.79-2.830.356990.3873116X-RAY DIFFRACTION3
2.83-2.870.5471100.3908198X-RAY DIFFRACTION5
2.87-2.910.3803160.3368305X-RAY DIFFRACTION7
2.91-2.950.4132140.3884338X-RAY DIFFRACTION8
2.95-2.990.4581250.3719482X-RAY DIFFRACTION11
2.99-3.040.4346290.3698606X-RAY DIFFRACTION14
3.04-3.090.4029560.3559838X-RAY DIFFRACTION20
3.09-3.140.3539470.34321001X-RAY DIFFRACTION24
3.14-3.20.4215840.3421418X-RAY DIFFRACTION33
3.2-3.260.3599940.3141823X-RAY DIFFRACTION43
3.26-3.330.34641260.32372276X-RAY DIFFRACTION54
3.33-3.40.35791280.31582592X-RAY DIFFRACTION61
3.4-3.480.34731490.29892999X-RAY DIFFRACTION70
3.48-3.570.32152170.28843722X-RAY DIFFRACTION88
3.57-3.660.32811950.27914035X-RAY DIFFRACTION95
3.66-3.770.33342340.26194097X-RAY DIFFRACTION98
3.77-3.890.34722280.25414157X-RAY DIFFRACTION98
3.89-4.030.30122220.23744145X-RAY DIFFRACTION97
4.03-4.190.27262070.22514136X-RAY DIFFRACTION97
4.19-4.380.28832060.2074097X-RAY DIFFRACTION96
4.38-4.610.24611840.1934037X-RAY DIFFRACTION94
4.61-4.90.24582290.19183909X-RAY DIFFRACTION92
4.9-5.280.25692120.20843699X-RAY DIFFRACTION87
5.28-5.810.27642080.22154101X-RAY DIFFRACTION96
5.81-6.650.28511960.23274051X-RAY DIFFRACTION94
6.65-8.380.23381880.19973949X-RAY DIFFRACTION92
8.38-80.620.18182180.18073924X-RAY DIFFRACTION91

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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