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万見
- PDB-8gjs: Stapled Peptide ALRN-6924 Bound to MDMX -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8gjs
タイトルStapled Peptide ALRN-6924 Bound to MDMX
要素
  • ACE-LEU-THR-PHE-ALA-GLU-TYR-TRP-ALA-GLN-LEU-DAL-ALA-ALA-ALA-ALA-ALA-DAL
  • Protein Mdm4
キーワードAPOPTOSIS / Stapled Peptide Inhibitor Complex / MDMX
機能・相同性
機能・相同性情報


Oxidative Stress Induced Senescence / Oncogene Induced Senescence / Regulation of TP53 Degradation / Stabilization of p53 / ubiquitin-protein transferase activity / protein ubiquitination / regulation of cell cycle / negative regulation of apoptotic process / zinc ion binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
MDM4 / : / MDM2 / SWIB/MDM2 domain / p53 negative regulator Mdm2/Mdm4 / SWIB/MDM2 domain / SWIB/MDM2 domain / SWIB/MDM2 domain profile. / SWIB/MDM2 domain superfamily / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) ...MDM4 / : / MDM2 / SWIB/MDM2 domain / p53 negative regulator Mdm2/Mdm4 / SWIB/MDM2 domain / SWIB/MDM2 domain / SWIB/MDM2 domain profile. / SWIB/MDM2 domain superfamily / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) / Zinc finger RanBP2 type profile. / Zinc finger, RanBP2-type superfamily / Zinc finger RanBP2-type signature. / Zinc finger, RanBP2-type / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Danio rerio (ゼブラフィッシュ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.75 Å
データ登録者Graves, B.J. / Janson, C. / Lukacs, C.
資金援助 スイス, 1件
組織認可番号国
F. Hoffmann-La Roche LTD スイス
引用ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2023
タイトル: Discovery of Sulanemadlin (ALRN-6924), the First Cell-Permeating, Stabilized alpha-Helical Peptide in Clinical Development.
著者: Guerlavais, V. / Sawyer, T.K. / Carvajal, L. / Chang, Y.S. / Graves, B. / Ren, J.G. / Sutton, D. / Olson, K.A. / Packman, K. / Darlak, K. / Elkin, C. / Feyfant, E. / Kesavan, K. / Gangurde, P. ...著者: Guerlavais, V. / Sawyer, T.K. / Carvajal, L. / Chang, Y.S. / Graves, B. / Ren, J.G. / Sutton, D. / Olson, K.A. / Packman, K. / Darlak, K. / Elkin, C. / Feyfant, E. / Kesavan, K. / Gangurde, P. / Vassilev, L.T. / Nash, H.M. / Vukovic, V. / Aivado, M. / Annis, D.A.
履歴
登録2023年3月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02023年7月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年8月9日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 2.02023年11月15日Group: Atomic model / Data collection / Derived calculations
カテゴリ: atom_site / chem_comp_atom ...atom_site / chem_comp_atom / chem_comp_bond / struct_conn
Item: _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id ..._atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id
改定 2.12024年10月9日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein Mdm4
B: ACE-LEU-THR-PHE-ALA-GLU-TYR-TRP-ALA-GLN-LEU-DAL-ALA-ALA-ALA-ALA-ALA-DAL


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,2412
ポリマ－12,2412
非ポリマー00
水2,270126
1
A: Protein Mdm4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,3221
ポリマ－10,3221
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: ACE-LEU-THR-PHE-ALA-GLU-TYR-TRP-ALA-GLN-LEU-DAL-ALA-ALA-ALA-ALA-ALA-DAL


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,9191
ポリマ－1,9191
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)81.513, 108.942, 31.434
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-212-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Protein Mdm4 / Double minute 4 protein / Mdm2-like p53-binding protein / Protein Mdmx / p53-binding protein Mdm4


分子量: 10322.081 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: The sequence is a humanized form of zebra fish MDM4 employing L46V and V95L mutations
由来: (組換発現) Danio rerio (ゼブラフィッシュ)
遺伝子: mdm4, mdmx / プラスミド: pET15B / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q7ZUW7
#2: タンパク質・ペプチド ACE-LEU-THR-PHE-ALA-GLU-TYR-TRP-ALA-GLN-LEU-DAL-ALA-ALA-ALA-ALA-ALA-DAL


分子量: 1919.265 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Danio rerio (ゼブラフィッシュ)
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 126 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.85 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.85 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法 / 詳細: PEG 4000,sodium chloride

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データ収集

回折平均測定温度: 80 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 0.99997 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2012年4月30日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.99997 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.56→33.17 Å / Num. obs: 20439 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 6.3 % / Rpim(I) all: 0.024 / Rrim(I) all: 0.061 / Net I/σ(I): 14.4 / Num. measured all: 128319
反射 シェル解像度: 1.56→1.64 Å / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 6.2 % / Num. measured all: 18142 / Num. unique obs: 2917 / Rpim(I) all: 0.458 / Rrim(I) all: 1.148 / Net I/σ(I) obs: 1.7

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解析

ソフトウェア
名称分類
SCALAデータスケーリング
CNX精密化
HKL-2000データ削減
CNX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.75→33.17 Å / Rfactor Rfree error: 0.008 / Data cutoff high absF: 1134104.06 / Data cutoff low absF: 0 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.217 736 5.1 %RANDOM
Rwork0.202 ---
obs0.203 14546 99.8 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 40.6727 Å2 / ksol: 0.33017 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 28 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.76 Å20 Å20 Å2
2--1.03 Å20 Å2
3----0.27 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.23 Å0.21 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.18 Å0.15 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.75→33.17 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数851 0 11 126 988
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.004
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg0.7
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d19.3
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.62
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.551.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.592
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.242
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.452.5
LS精密化 シェル解像度: 1.75→1.86 Å / Rfactor Rfree error: 0.031 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.342 118 5 %
Rwork0.299 2261 -
obs--99.7 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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