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- PDB-8gcb: Structure of RNF125 in complex with a UbcH5b~Ub conjugate -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8gcb
タイトルStructure of RNF125 in complex with a UbcH5b~Ub conjugate
要素
  • E3 ubiquitin-protein ligase RNF125
  • Ubiquitin-conjugating enzyme E2 D2
キーワードLIGASE / ubiquitin RING E3 ligase Ubiquitin conjugating enzyme Complex
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of RIG-I signaling pathway / (E3-independent) E2 ubiquitin-conjugating enzyme / VCP-NPL4-UFD1 AAA ATPase complex / ubiquitin conjugating enzyme binding / negative regulation of type I interferon production / E2 ubiquitin-conjugating enzyme / ubiquitin conjugating enzyme activity / protein K48-linked ubiquitination / protein autoubiquitination / cellular response to leukemia inhibitory factor ...negative regulation of RIG-I signaling pathway / (E3-independent) E2 ubiquitin-conjugating enzyme / VCP-NPL4-UFD1 AAA ATPase complex / ubiquitin conjugating enzyme binding / negative regulation of type I interferon production / E2 ubiquitin-conjugating enzyme / ubiquitin conjugating enzyme activity / protein K48-linked ubiquitination / protein autoubiquitination / cellular response to leukemia inhibitory factor / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / TICAM1, RIP1-mediated IKK complex recruitment / IKK complex recruitment mediated by RIP1 / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / Peroxisomal protein import / Regulation of TNFR1 signaling / Inactivation of CSF3 (G-CSF) signaling / RING-type E3 ubiquitin transferase / protein modification process / Oxygen-dependent proline hydroxylation of Hypoxia-inducible Factor Alpha / CLEC7A (Dectin-1) signaling / FCERI mediated NF-kB activation / protein polyubiquitination / ubiquitin-protein transferase activity / p53 binding / ubiquitin protein ligase activity / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / Downstream TCR signaling / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / Neddylation / ubiquitin-dependent protein catabolic process / adaptive immune response / protein ubiquitination / Golgi membrane / intracellular membrane-bounded organelle / protein-containing complex / extracellular exosome / zinc ion binding / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Zinc finger C2HC RNF-type / : / C2HC Zing finger domain / Zinc finger C2HC RNF-type profile. / Drought induced 19 protein type, zinc-binding domain / Drought induced 19 protein (Di19), zinc-binding / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Ubiquitin-conjugating enzyme, active site ...Zinc finger C2HC RNF-type / : / C2HC Zing finger domain / Zinc finger C2HC RNF-type profile. / Drought induced 19 protein type, zinc-binding domain / Drought induced 19 protein (Di19), zinc-binding / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Ubiquitin-conjugating enzyme, active site / Ubiquitin-conjugating (UBC) active site signature. / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 / Ubiquitin-conjugating enzyme / Ubiquitin-conjugating (UBC) core domain profile. / Ubiquitin-conjugating enzyme E2, catalytic domain homologues / Ubiquitin-conjugating enzyme/RWD-like / Zinc finger, RING-type, conserved site / Zinc finger RING-type signature. / Ring finger / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Ubiquitin-conjugating enzyme E2 D2 / E3 ubiquitin-protein ligase RNF125
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.39 Å
データ登録者Middleton, A.J. / Day, C.L. / Fokkens, T.J.
資金援助 ニュージーランド, 1件
組織認可番号国
Health Research Council (HRC) ニュージーランド
引用ジャーナル: Structure / 年: 2023
タイトル: Zinc finger 1 of the RING E3 ligase, RNF125, interacts with the E2 to enhance ubiquitylation.
著者: Middleton, A.J. / Barzak, F.M. / Fokkens, T.J. / Nguyen, K. / Day, C.L.
履歴
登録2023年3月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02023年7月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年8月16日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / citation_author
Item: _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed ..._citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.22023年10月18日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ubiquitin-conjugating enzyme E2 D2
B: E3 ubiquitin-protein ligase RNF125
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,7565
ポリマ－28,5602
非ポリマー1963
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)59.325, 59.325, 185.821
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

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要素

#1: タンパク質 Ubiquitin-conjugating enzyme E2 D2 / (E3-independent) E2 ubiquitin-conjugating enzyme D2 / E2 ubiquitin-conjugating enzyme D2 / ...(E3-independent) E2 ubiquitin-conjugating enzyme D2 / E2 ubiquitin-conjugating enzyme D2 / Ubiquitin carrier protein D2 / Ubiquitin-conjugating enzyme E2(17)KB 2 / Ubiquitin-conjugating enzyme E2-17 kDa 2 / Ubiquitin-protein ligase D2 / p53-regulated ubiquitin-conjugating enzyme 1


分子量: 17214.643 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UBE2D2, PUBC1, UBC4, UBC5B, UBCH4, UBCH5B / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P62837, E2 ubiquitin-conjugating enzyme, (E3-independent) E2 ubiquitin-conjugating enzyme
#2: タンパク質 E3 ubiquitin-protein ligase RNF125 / RING finger protein 125 / T-cell RING activation protein 1 / TRAC-1


分子量: 11345.220 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RNF125 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q96EQ8, RING-type E3 ubiquitin transferase
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.86 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.03 %
結晶化温度: 289 K / 手法: マイクロバッチ法 / pH: 9 / 詳細: 0.1 M BICINE pH 9.0, 20% PEG 6000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Australian Synchrotron / ビームライン: MX2 / 波長: 0.953646 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年9月25日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.953646 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.39→46.5 Å / Num. obs: 13972 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 25.1 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.12 / Rpim(I) all: 0.024 / Rrim(I) all: 0.123 / Net I/σ(I): 16.8
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. measured allNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allNet I/σ(I) obs% possible all
2.39-2.4824.72.5073507514180.6840.5062.561.598.6
8.94-46.46200.0568713440.9990.0110.05149.699.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSデータ削減
Aimless0.7.4データスケーリング
REFMAC5.8.0267精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.39→46.5 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.936 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.93 / SU B: 9.665 / SU ML: 0.219 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.366 / ESU R Free: 0.252 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2708 654 4.7 %RANDOM
Rwork0.2528 ---
obs0.2536 13250 99.81 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 114.87 Å2 / Biso mean: 67.274 Å2 / Biso min: 44.73 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.52 Å2-0 Å2-0 Å2
2--1.52 Å20 Å2
3----3.04 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.39→46.5 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1933 0 3 0 1936
Biso mean--63.4 --
残基数----242
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0050.0132004
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0171873
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3611.6682718
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.1291.5824331
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.5875241
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg27.78720.874103
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.33515340
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.1771516
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0520.2263
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.022218
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02458
LS精密化 シェル解像度: 2.39→2.452 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.353 45 -
Rwork0.341 939 -
all-984 -
obs--97.81 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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