+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 8gbq | ||||||
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Title | Structure of RNF125 in complex with UbcH5b | ||||||
Components |
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Keywords | LIGASE / ubiquitin RING E3 ligase Ubiquitin conjugating enzyme Complex | ||||||
Function / homology | Function and homology information negative regulation of RIG-I signaling pathway / (E3-independent) E2 ubiquitin-conjugating enzyme / VCP-NPL4-UFD1 AAA ATPase complex / ubiquitin conjugating enzyme binding / negative regulation of type I interferon production / E2 ubiquitin-conjugating enzyme / ubiquitin conjugating enzyme activity / protein autoubiquitination / protein K48-linked ubiquitination / ubiquitin ligase complex ...negative regulation of RIG-I signaling pathway / (E3-independent) E2 ubiquitin-conjugating enzyme / VCP-NPL4-UFD1 AAA ATPase complex / ubiquitin conjugating enzyme binding / negative regulation of type I interferon production / E2 ubiquitin-conjugating enzyme / ubiquitin conjugating enzyme activity / protein autoubiquitination / protein K48-linked ubiquitination / ubiquitin ligase complex / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / TICAM1, RIP1-mediated IKK complex recruitment / IKK complex recruitment mediated by RIP1 / cellular response to leukemia inhibitory factor / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / Peroxisomal protein import / Regulation of TNFR1 signaling / RING-type E3 ubiquitin transferase / protein modification process / Oxygen-dependent proline hydroxylation of Hypoxia-inducible Factor Alpha / Inactivation of CSF3 (G-CSF) signaling / CLEC7A (Dectin-1) signaling / FCERI mediated NF-kB activation / protein polyubiquitination / ubiquitin-protein transferase activity / ubiquitin protein ligase activity / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / p53 binding / Downstream TCR signaling / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / Neddylation / ubiquitin-dependent protein catabolic process / adaptive immune response / protein ubiquitination / Golgi membrane / intracellular membrane-bounded organelle / ubiquitin protein ligase binding / protein-containing complex / zinc ion binding / extracellular exosome / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / cytosol Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Homo sapiens (human) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.74 Å | ||||||
Authors | Middleton, A.J. / Day, C.L. / Fokkens, T.J. | ||||||
Funding support | New Zealand, 1items
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Citation | Journal: Structure / Year: 2023 Title: Zinc finger 1 of the RING E3 ligase, RNF125, interacts with the E2 to enhance ubiquitylation. Authors: Middleton, A.J. / Barzak, F.M. / Fokkens, T.J. / Nguyen, K. / Day, C.L. | ||||||
History |
|
-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 8gbq.cif.gz | 119.8 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb8gbq.ent.gz | 90.3 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 8gbq.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 8gbq_validation.pdf.gz | 440.9 KB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 8gbq_full_validation.pdf.gz | 441.5 KB | Display | |
Data in XML | 8gbq_validation.xml.gz | 12.5 KB | Display | |
Data in CIF | 8gbq_validation.cif.gz | 17.1 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/gb/8gbq ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/gb/8gbq | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 8gcbC C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data | Similarity search - Function & homologyF&H Search |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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Components on special symmetry positions |
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-Components
#1: Protein | Mass: 17214.643 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: UBE2D2, PUBC1, UBC4, UBC5B, UBCH4, UBCH5B / Production host: Escherichia coli (E. coli) References: UniProt: P62837, E2 ubiquitin-conjugating enzyme, (E3-independent) E2 ubiquitin-conjugating enzyme | ||||
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#2: Protein | Mass: 11345.220 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: RNF125 / Production host: Escherichia coli (E. coli) References: UniProt: Q96EQ8, RING-type E3 ubiquitin transferase | ||||
#3: Chemical | ChemComp-GOL / | ||||
#4: Chemical | #5: Water | ChemComp-HOH / | Has ligand of interest | N | |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.62 Å3/Da / Density % sol: 53.08 % |
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Crystal grow | Temperature: 289 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 9.5 / Details: 0.1 M CHES 9.5 20% PEG 8000 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N | ||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: Australian Synchrotron / Beamline: MX2 / Wavelength: 0.95373 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: DECTRIS EIGER X 16M / Detector: PIXEL / Date: Jul 31, 2019 | ||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.95373 Å / Relative weight: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 1.74→48.65 Å / Num. obs: 59049 / % possible obs: 99.4 % / Redundancy: 14.7 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.062 / Rpim(I) all: 0.017 / Rrim(I) all: 0.064 / Net I/σ(I): 21.7 | ||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1
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-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.74→41.87 Å / SU ML: 0.18 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0.19 / Phase error: 24.68 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 105.34 Å2 / Biso mean: 45.1628 Å2 / Biso min: 23.68 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: final / Resolution: 1.74→41.87 Å
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LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 21
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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