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- PDB-8gbq: Structure of RNF125 in complex with UbcH5b -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8gbq
タイトルStructure of RNF125 in complex with UbcH5b
要素
  • E3 ubiquitin-protein ligase RNF125
  • Ubiquitin-conjugating enzyme E2 D2
キーワードLIGASE (リガーゼ) / ubiquitin RING E3 ligase Ubiquitin conjugating enzyme Complex
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of RIG-I signaling pathway / (E3-independent) E2 ubiquitin-conjugating enzyme / VCP-NPL4-UFD1 AAA ATPase complex / ubiquitin conjugating enzyme binding / negative regulation of type I interferon production / ユビキチン結合酵素 / ubiquitin conjugating enzyme activity / protein autoubiquitination / protein K48-linked ubiquitination / ubiquitin ligase complex ...negative regulation of RIG-I signaling pathway / (E3-independent) E2 ubiquitin-conjugating enzyme / VCP-NPL4-UFD1 AAA ATPase complex / ubiquitin conjugating enzyme binding / negative regulation of type I interferon production / ユビキチン結合酵素 / ubiquitin conjugating enzyme activity / protein autoubiquitination / protein K48-linked ubiquitination / ubiquitin ligase complex / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / TICAM1, RIP1-mediated IKK complex recruitment / IKK complex recruitment mediated by RIP1 / cellular response to leukemia inhibitory factor / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / Peroxisomal protein import / Regulation of TNFR1 signaling / RING-type E3 ubiquitin transferase / protein modification process / Oxygen-dependent proline hydroxylation of Hypoxia-inducible Factor Alpha / Inactivation of CSF3 (G-CSF) signaling / CLEC7A (Dectin-1) signaling / FCERI mediated NF-kB activation / protein polyubiquitination / ubiquitin-protein transferase activity / ubiquitin protein ligase activity / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / p53 binding / Downstream TCR signaling / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / Neddylation / ubiquitin-dependent protein catabolic process / 獲得免疫系 / protein ubiquitination / ゴルジ体 / intracellular membrane-bounded organelle / ubiquitin protein ligase binding / protein-containing complex / extracellular exosome / zinc ion binding / 核質 / ATP binding / 細胞核 / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
Zinc finger C2HC RNF-type / C2HC Zing finger domain / Zinc finger C2HC RNF-type profile. / Drought induced 19 protein type, zinc-binding domain / Drought induced 19 protein (Di19), zinc-binding / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) / Ubiquitin-conjugating enzyme, active site / Ubiquitin-conjugating (UBC) active site signature. / Ubiquitin-conjugating enzyme E2, catalytic domain homologues / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 ...Zinc finger C2HC RNF-type / C2HC Zing finger domain / Zinc finger C2HC RNF-type profile. / Drought induced 19 protein type, zinc-binding domain / Drought induced 19 protein (Di19), zinc-binding / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) / Ubiquitin-conjugating enzyme, active site / Ubiquitin-conjugating (UBC) active site signature. / Ubiquitin-conjugating enzyme E2, catalytic domain homologues / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 / ユビキチン結合酵素 / Ubiquitin-conjugating (UBC) core domain profile. / Ubiquitin-conjugating enzyme/RWD-like / Zinc finger, RING-type, conserved site / Zinc finger RING-type signature. / 薬指 / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type
類似検索 - ドメイン・相同性
Ubiquitin-conjugating enzyme E2 D2 / E3 ubiquitin-protein ligase RNF125
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.74 Å
データ登録者Middleton, A.J. / Day, C.L. / Fokkens, T.J.
資金援助 ニュージーランド, 1件
組織認可番号国
Health Research Council (HRC) ニュージーランド
引用ジャーナル: Structure / 年: 2023
タイトル: Zinc finger 1 of the RING E3 ligase, RNF125, interacts with the E2 to enhance ubiquitylation.
著者: Middleton, A.J. / Barzak, F.M. / Fokkens, T.J. / Nguyen, K. / Day, C.L.
履歴
登録2023年2月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02023年7月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年8月16日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / citation_author
Item: _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed ..._citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.22023年10月18日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ubiquitin-conjugating enzyme E2 D2
B: E3 ubiquitin-protein ligase RNF125
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,8486
ポリマ－28,5602
非ポリマー2884
水2,738152
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)56.181, 56.181, 164.347
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number152
Space group name H-MP3121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-341-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Ubiquitin-conjugating enzyme E2 D2 / (E3-independent) E2 ubiquitin-conjugating enzyme D2 / E2 ubiquitin-conjugating enzyme D2 / ...(E3-independent) E2 ubiquitin-conjugating enzyme D2 / E2 ubiquitin-conjugating enzyme D2 / Ubiquitin carrier protein D2 / Ubiquitin-conjugating enzyme E2(17)KB 2 / Ubiquitin-conjugating enzyme E2-17 kDa 2 / Ubiquitin-protein ligase D2 / p53-regulated ubiquitin-conjugating enzyme 1


分子量: 17214.643 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UBE2D2, PUBC1, UBC4, UBC5B, UBCH4, UBCH5B / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P62837, ユビキチン結合酵素, (E3-independent) E2 ubiquitin-conjugating enzyme
#2: タンパク質 E3 ubiquitin-protein ligase RNF125 / RING finger protein 125 / T-cell RING activation protein 1 / TRAC-1


分子量: 11345.220 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RNF125 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q96EQ8, RING-type E3 ubiquitin transferase
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル / グリセリン


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#5: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 152 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.62 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.08 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 9.5 / 詳細: 0.1 M CHES 9.5 20% PEG 8000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Australian Synchrotron / ビームライン: MX2 / 波長: 0.95373 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年7月31日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.95373 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.74→48.65 Å / Num. obs: 59049 / % possible obs: 99.4 % / 冗長度: 14.7 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.062 / Rpim(I) all: 0.017 / Rrim(I) all: 0.064 / Net I/σ(I): 21.7
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. measured allNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allNet I/σ(I) obs% possible all
1.74-1.7713.21.2632036515370.6870.3421.31289
9.04-48.6511.10.04232142890.9980.0120.04450.698.8

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSデータ削減
Aimless0.7.4データスケーリング
PHENIX1.18.2_3874精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.74→41.87 Å / SU ML: 0.18 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0.19 / 位相誤差: 24.68 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.201 2920 4.95 %
Rwork0.1839 56129 -
obs0.1848 59049 99.2 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 105.34 Å2 / Biso mean: 45.1628 Å2 / Biso min: 23.68 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.74→41.87 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1923 0 9 152 2084
Biso mean--43.66 46.22 -
残基数----240
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 21

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.74-1.770.29151260.30332325245184
1.77-1.80.29651520.249426302782100
1.8-1.830.29441360.252227082844100
1.83-1.870.26681560.246127182874100
1.87-1.910.28491140.23126712785100
1.91-1.950.25041500.221727132863100
1.95-1.990.24581740.201726252799100
1.99-2.040.21451340.203326802814100
2.04-2.10.22731140.19827392853100
2.1-2.160.18971080.183127522860100
2.16-2.230.22191520.19226482800100
2.23-2.310.24141340.192527172851100
2.31-2.40.19961080.192226922800100
2.4-2.510.21241400.196327022842100
2.51-2.640.23371570.217226772834100
2.64-2.810.24611280.208927662894100
2.81-3.020.24571640.206326282792100
3.03-3.330.17631220.196327002822100
3.33-3.810.18911620.176826702832100
3.81-4.80.1651460.14826912837100
4.8-41.870.1691430.1552677282099
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.1736-0.8197-1.34067.23122.22595.38050.05440.97180.4042-0.8665-0.20531.227-0.3433-0.41260.30050.3432-0.0331-0.08590.70060.06940.4528-2.8225-14.1767-23.4329
22.23563.33825.25164.89932.94866.517-0.22180.4181.0252-1.1405-0.38291.3677-1.1692-0.66050.65420.6332-0.034-0.14510.70290.19620.83714.1878-4.9102-22.3988
36.13122.82353.55729.6539.03528.8469-0.43520.56680.3503-1.006-0.0233-0.1169-1.15310.21190.50210.3878-0.0065-0.05520.45710.14290.31578.8399-10.356-23.4611
44.7133.65621.96415.83570.77223.3416-0.4930.48510.5827-0.20790.15310.2045-0.5252-0.09740.30160.24790.0401-0.06010.33550.07120.314210.4586-10.0398-15.332
56.78347.02367.31969.53148.5762.2405-0.17480.7423-0.2245-0.43220.2589-0.6986-0.14520.690.07210.3424-0.059-0.01010.43570.08890.373419.443-8.5357-14.5387
66.45956.28581.9325.97261.14942.1799-0.0405-0.1344-0.19710.0584-0.0644-0.25020.0201-0.03110.06720.16920.0468-0.00060.21030.02140.228712.5315-15.8713-9.0047
710.03426.61017.05889.03785.87588.5106-0.4614-0.13030.9882-0.076-0.03520.9552-0.5117-0.67170.43650.2150.04620.00480.27220.04950.3567.4434-7.7923-9.8209
82.06061.05682.4442.08024.56582.08790.1733-0.2423-0.4920.631-0.12230.3840.2306-0.7081-0.05980.40890.00660.00040.39630.05030.432318.2768-11.0786-0.3359
96.07494.98654.70222.08894.72058.4051-0.0293-0.0444-0.24790.19390.1077-0.12530.22490.3024-0.12770.2172-0.0093-0.03510.18940.03540.320725.6636-6.12462.4803
104.85290.54471.76767.6139-2.47537.653-0.44480.45981.0629-0.78270.2355-0.0715-0.75660.08080.24450.3954-0.0764-0.06050.26480.10570.577623.82912.7259-7.535
116.70012.37151.25896.0906-5.12858.6659-0.28280.24090.4954-0.242-0.11550.2805-0.126-0.30470.43920.22630.0694-0.04330.3569-0.07690.2505-12.3208-20.6158-16.7749
122.5103-1.27610.51116.9626-1.09547.7943-0.0638-0.2087-0.0786-0.0068-0.1508-0.41080.20110.31840.2480.17490.04270.01980.2986-0.01690.2508-6.6285-27.4442-7.9501
132.02450.87052.05643.55941.18339.66190.00020.8893-1.1312-0.07120.0048-0.18920.71190.8595-0.10850.3004-0.01090.04830.2885-0.00430.4034-10.3963-31.8005-4.4324
142.0662-1.16540.40798.4907-6.31912.05960.0466-0.63940.58840.3562-0.24761.3073-0.5218-1.37050.06880.2980.07760.00130.6376-0.15910.4748-24.4334-22.4712-13.3134
154.45031.0537-3.8198.6353.77098.6557-0.19380.43330.4991-0.49150.19990.2841-0.9395-0.29640.050.38960.048-0.13970.5768-0.01370.4084-18.5047-17.8891-26.6953
162.03620.01753.37629.6434-2.3836.9517-0.4151.08190.7025-1.152-0.8868-2.5525-1.26343.39761.34850.6858-0.25230.06221.09630.20610.7346-9.0917-18.8364-34.8872
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 1 through 15 )A1 - 15
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 16 through 28 )A16 - 28
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 29 through 38 )A29 - 38
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 39 through 65 )A39 - 65
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 66 through 74 )A66 - 74
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resid 75 through 98 )A75 - 98
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'A' and (resid 99 through 111 )A99 - 111
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'A' and (resid 112 through 120 )A112 - 120
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'A' and (resid 121 through 130 )A121 - 130
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'A' and (resid 131 through 147 )A131 - 147
11X-RAY DIFFRACTION11chain 'B' and (resid 34 through 46 )B34 - 46
12X-RAY DIFFRACTION12chain 'B' and (resid 47 through 77 )B47 - 77
13X-RAY DIFFRACTION13chain 'B' and (resid 78 through 86 )B78 - 86
14X-RAY DIFFRACTION14chain 'B' and (resid 87 through 95 )B87 - 95
15X-RAY DIFFRACTION15chain 'B' and (resid 96 through 118 )B96 - 118
16X-RAY DIFFRACTION16chain 'B' and (resid 119 through 126 )B119 - 126

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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