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- PDB-8gb1: Crystal structure of SAMHD1 dimer bound to deoxyguanosine linked ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8gb1
タイトルCrystal structure of SAMHD1 dimer bound to deoxyguanosine linked inhibitor
要素Deoxynucleoside triphosphate triphosphohydrolase SAMHD1
キーワードHYDROLASE / SAMHD1 / dNTPase / inhibitor / deoxyguanosine linked inhibitor / hydrolase inhibitor / dimer / dimeric
機能・相同性
機能・相同性情報


Nucleotide catabolism / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 三リン酸モノエステル加水分解酵素 / deoxynucleoside triphosphate hydrolase activity / triphosphoric monoester hydrolase activity / dGTP binding / dATP catabolic process / dGTPase activity / tetraspanin-enriched microdomain / deoxyribonucleotide catabolic process / dGTP catabolic process ...Nucleotide catabolism / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 三リン酸モノエステル加水分解酵素 / deoxynucleoside triphosphate hydrolase activity / triphosphoric monoester hydrolase activity / dGTP binding / dATP catabolic process / dGTPase activity / tetraspanin-enriched microdomain / deoxyribonucleotide catabolic process / dGTP catabolic process / DNA strand resection involved in replication fork processing / negative regulation of type I interferon-mediated signaling pathway / regulation of innate immune response / somatic hypermutation of immunoglobulin genes / RNA nuclease activity / double-strand break repair via homologous recombination / Interferon alpha/beta signaling / site of double-strand break / single-stranded DNA binding / protein homotetramerization / defense response to virus / nucleic acid binding / immune response / innate immune response / DNA damage response / GTP binding / RNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
: / HD domain profile. / HD domain / HD domain / SAM domain (Sterile alpha motif) / SAM domain profile. / Metal dependent phosphohydrolases with conserved 'HD' motif. / Sterile alpha motif. / HD/PDEase domain / Sterile alpha motif domain / Sterile alpha motif/pointed domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Chem-YWI / Deoxynucleoside triphosphate triphosphohydrolase SAMHD1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.46 Å
データ登録者Egleston, M. / Dong, L. / Howlader, A.H. / Bhat, S. / Orris, B. / Bianchet, M.A. / Greenberg, M.M. / Stivers, J.T.
資金援助 米国, 3件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM056834 米国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)CA233567 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM131736 米国
引用ジャーナル: Acs Chem.Biol. / 年: 2023
タイトル: Deoxyguanosine-Linked Bifunctional Inhibitor of SAMHD1 dNTPase Activity and Nucleic Acid Binding.
著者: Egleston, M. / Dong, L. / Howlader, A.H. / Bhat, S. / Orris, B. / Bianchet, M.A. / Greenberg, M.M. / Stivers, J.T.
履歴
登録2023年2月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02023年6月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月1日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Deoxynucleoside triphosphate triphosphohydrolase SAMHD1
B: Deoxynucleoside triphosphate triphosphohydrolase SAMHD1
C: Deoxynucleoside triphosphate triphosphohydrolase SAMHD1
D: Deoxynucleoside triphosphate triphosphohydrolase SAMHD1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)242,09512
ポリマ－239,2184
非ポリマー2,8778
水11,169620
1
A: Deoxynucleoside triphosphate triphosphohydrolase SAMHD1
B: Deoxynucleoside triphosphate triphosphohydrolase SAMHD1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)121,0476
ポリマ－119,6092
非ポリマー1,4394
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
C: Deoxynucleoside triphosphate triphosphohydrolase SAMHD1
D: Deoxynucleoside triphosphate triphosphohydrolase SAMHD1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)121,0476
ポリマ－119,6092
非ポリマー1,4394
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)81.783, 144.040, 200.318
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
Space group name HallP2ac2ab
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x+1/2,-y+1/2,-z
#3: -x,y+1/2,-z+1/2
#4: -x+1/2,-y,z+1/2

-
要素

#1: タンパク質
Deoxynucleoside triphosphate triphosphohydrolase SAMHD1 / dNTPase / Dendritic cell-derived IFNG-induced protein / DCIP / Monocyte protein 5 / MOP-5 / SAM ...dNTPase / Dendritic cell-derived IFNG-induced protein / DCIP / Monocyte protein 5 / MOP-5 / SAM domain and HD domain-containing protein 1 / hSAMHD1


分子量: 59804.383 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SAMHD1, MOP5 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
参照: UniProt: Q9Y3Z3, 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 三リン酸モノエステル加水分解酵素
#2: 化合物
ChemComp-YWI / 5'-O-[(R)-(3-{[(1M)-3'-bromo[1,1'-biphenyl]-3-carbonyl]amino}propoxy)(hydroxy)phosphoryl]-2'-deoxyguanosine


分子量: 663.414 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C26H28BrN6O8P
#3: 化合物
ChemComp-FE / FE (III) ION


分子量: 55.845 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 620 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.47 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.12 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.3
詳細: 17% PEG3350, 0.15 M Ammonium citrate pH 7.3, 293 K, 5 mg/mL, 1 uL protein + 2 uL ML. Soak 1 uL of 1 mM compound

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS-II / ビームライン: 17-ID-1 / 波長: 0.9201 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 9M / 検出器: PIXEL / 日付: 2022年11月16日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9201 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.41→117.3 Å / Num. obs: 83225 / % possible obs: 96.29 % / 冗長度: 6.5 % / Biso Wilson estimate: 56.36 Å2 / CC1/2: 0.99 / Rmerge(I) obs: 0.19 / Rpim(I) all: 0.081 / Net I/σ(I): 6.2
反射 シェル解像度: 2.41→2.56 Å / 冗長度: 6.9 % / Rmerge(I) obs: 2.76 / Mean I/σ(I) obs: 0.9 / Num. unique obs: 8205 / CC1/2: 0.35 / Rpim(I) all: 0.94 / % possible all: 96.29

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.20.1_4487精密化
Coot0.9.8モデル構築
MOLREP11.9.02位相決定
DIMPLEデータ削減
DIMPLEデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.46→27.17 Å / SU ML: 0.331 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 24.4198
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2356 4357 2.73 %
Rwork0.1923 155096 -
obs0.1935 83212 96.4 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 75.24 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.46→27.17 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数14705 0 172 620 15497
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.003315241
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.678820584
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.04392175
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00892655
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d6.67192140
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.46-2.490.33491410.3134870X-RAY DIFFRACTION90.55
2.49-2.520.30831520.30065297X-RAY DIFFRACTION99.16
2.52-2.550.31321450.31255319X-RAY DIFFRACTION99.08
2.55-2.580.31731490.29575305X-RAY DIFFRACTION99.6
2.58-2.620.35061490.28845353X-RAY DIFFRACTION99.75
2.62-2.650.3331480.27915389X-RAY DIFFRACTION99.89
2.65-2.690.28231550.2695343X-RAY DIFFRACTION99.89
2.69-2.730.27631520.25885403X-RAY DIFFRACTION99.93
2.73-2.770.29111480.25075313X-RAY DIFFRACTION100
2.77-2.820.30341580.25045434X-RAY DIFFRACTION100
2.82-2.870.30711470.24595282X-RAY DIFFRACTION99.98
2.87-2.920.31121490.25655371X-RAY DIFFRACTION100
2.92-2.980.2661530.23325372X-RAY DIFFRACTION100
2.98-3.040.30381490.2345366X-RAY DIFFRACTION99.95
3.04-3.10.24181490.23125333X-RAY DIFFRACTION100
3.1-3.170.29071500.23775411X-RAY DIFFRACTION99.98
3.17-3.250.3091500.2185411X-RAY DIFFRACTION100
3.25-3.340.23741490.22255288X-RAY DIFFRACTION99.98
3.34-3.440.27061310.21034805X-RAY DIFFRACTION89.23
3.47-3.550.2835950.20363677X-RAY DIFFRACTION91.38
3.55-3.670.18471320.18894660X-RAY DIFFRACTION90.71
3.69-3.820.24581410.1834650X-RAY DIFFRACTION93.74
3.82-40.26621110.16773945X-RAY DIFFRACTION73.09
4-4.210.181460.15365316X-RAY DIFFRACTION100
4.21-4.470.2121530.14445392X-RAY DIFFRACTION100
4.47-4.810.18811560.14025380X-RAY DIFFRACTION99.98
4.81-5.290.18531520.14465327X-RAY DIFFRACTION99.93
5.29-6.050.18971450.17385358X-RAY DIFFRACTION99.98
6.05-7.60.21961500.1845378X-RAY DIFFRACTION100
7.6-27.170.19431520.15625348X-RAY DIFFRACTION99.71

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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