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万見
- PDB-8g44: Structure of HDAC6 zinc-finger ubiquitin binding domain in comple... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8g44
タイトルStructure of HDAC6 zinc-finger ubiquitin binding domain in complex with 3-(3-(2-(benzylamino)-2-oxoethyl)-4-oxo-3,4-dihydroquinazolin-2-yl)propanoic acid
要素Histone deacetylase 6
キーワードHYDROLASE/INHIBITOR / Inhibitor / chemical probe / HDAC6 / histone deacetylase / HYDROLASE / Structural Genomics / Structural Genomics Consortium / SGC / HYDROLASE-INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of hydrogen peroxide metabolic process / cellular response to topologically incorrect protein / polyubiquitinated misfolded protein transport / positive regulation of cellular response to oxidative stress / negative regulation of aggrephagy / positive regulation of cholangiocyte proliferation / response to misfolded protein / positive regulation of protein oligomerization / negative regulation of axon extension involved in axon guidance / type 2 mitophagy ...negative regulation of hydrogen peroxide metabolic process / cellular response to topologically incorrect protein / polyubiquitinated misfolded protein transport / positive regulation of cellular response to oxidative stress / negative regulation of aggrephagy / positive regulation of cholangiocyte proliferation / response to misfolded protein / positive regulation of protein oligomerization / negative regulation of axon extension involved in axon guidance / type 2 mitophagy / positive regulation of RIG-I signaling pathway / negative regulation of protein-containing complex disassembly / peroxidase inhibitor activity / erythrocyte enucleation / regulation of autophagy of mitochondrion / tubulin deacetylation / Cilium Assembly / regulation of microtubule-based movement / regulation of establishment of protein localization / protein-containing complex disassembly / collateral sprouting / tubulin deacetylase activity / Transcriptional regulation by RUNX2 / lysosome localization / negative regulation of microtubule depolymerization / positive regulation of dendrite morphogenesis / cilium disassembly / ATPase inhibitor activity / histone deacetylase activity, hydrolytic mechanism / misfolded protein binding / ubiquitin-dependent protein catabolic process via the multivesicular body sorting pathway / positive regulation of type 2 mitophagy / dendritic spine morphogenesis / protein deacetylation / aggresome assembly / regulation of androgen receptor signaling pathway / regulation of mitochondrion organization / cellular response to misfolded protein / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基を移すもの / regulation of fat cell differentiation / protein lysine deacetylase activity / 加水分解酵素; ペプチド以外のCN結合加水分解酵素; 鎖状アミドに作用 / aggresome / microtubule associated complex / cellular response to parathyroid hormone stimulus / response to corticosterone / histone deacetylase activity / positive regulation of intracellular estrogen receptor signaling pathway / response to dexamethasone / Notch-HLH transcription pathway / negative regulation of gene expression, epigenetic / axonal transport of mitochondrion / dynein complex binding / RUNX2 regulates osteoblast differentiation / cell leading edge / response to immobilization stress / protein quality control for misfolded or incompletely synthesized proteins / histone deacetylase complex / positive regulation of epithelial cell migration / cilium assembly / polyubiquitin modification-dependent protein binding / alpha-tubulin binding / regulation of macroautophagy / HSF1 activation / beta-tubulin binding / positive regulation of synaptic transmission, glutamatergic / negative regulation of protein-containing complex assembly / inclusion body / multivesicular body / negative regulation of proteolysis / antiviral innate immune response / axon cytoplasm / actin filament organization / response to amphetamine / epigenetic regulation of gene expression / ubiquitin binding / transcription corepressor binding / Late endosomal microautophagy / intracellular protein transport / Hsp90 protein binding / NOTCH1 Intracellular Domain Regulates Transcription / Constitutive Signaling by NOTCH1 PEST Domain Mutants / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD+PEST Domain Mutants / protein destabilization / beta-catenin binding / regulation of protein stability / Chaperone Mediated Autophagy / caveola / tau protein binding / Aggrephagy / histone deacetylase binding / cellular response to hydrogen peroxide / epidermal growth factor receptor signaling pathway / protein polyubiquitination / actin binding / cellular response to heat / perikaryon / microtubule binding / microtubule / regulation of autophagy
類似検索 - 分子機能
Ubiquitin Carboxyl-terminal Hydrolase-like zinc finger / Zinc finger, UBP-type / Zn-finger in ubiquitin-hydrolases and other protein / Zinc finger UBP-type profile. / : / Histone deacetylase family / Histone deacetylase domain / Histone deacetylase domain superfamily / Histone deacetylase domain / Ureohydrolase domain superfamily / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-ZU9 / Protein deacetylase HDAC6
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.55 Å
データ登録者Harding, R.J. / Franzoni, I. / Mann, M.K. / Szewczyk, M. / Mirabi, B. / Owens, D.D.G. / Ackloo, S. / Scheremetjew, A. / Juarez-Ornelas, K.A. / Sanichar, R. ...Harding, R.J. / Franzoni, I. / Mann, M.K. / Szewczyk, M. / Mirabi, B. / Owens, D.D.G. / Ackloo, S. / Scheremetjew, A. / Juarez-Ornelas, K.A. / Sanichar, R. / Baker, R.J. / Dank, C. / Brown, P.J. / Barsyte-Lovejoy, D. / Santhakumar, V. / Schapira, M. / Lautens, M. / Arrowsmith, C.H. / Structural Genomics Consortium (SGC)
資金援助1件
組織認可番号国
Other government
引用ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2023
タイトル: Discovery and Characterization of a Chemical Probe Targeting the Zinc-Finger Ubiquitin-Binding Domain of HDAC6.
著者: Harding, R.J. / Franzoni, I. / Mann, M.K. / Szewczyk, M.M. / Mirabi, B. / Ferreira de Freitas, R. / Owens, D.D.G. / Ackloo, S. / Scheremetjew, A. / Juarez-Ornelas, K.A. / Sanichar, R. / ...著者: Harding, R.J. / Franzoni, I. / Mann, M.K. / Szewczyk, M.M. / Mirabi, B. / Ferreira de Freitas, R. / Owens, D.D.G. / Ackloo, S. / Scheremetjew, A. / Juarez-Ornelas, K.A. / Sanichar, R. / Baker, R.J. / Dank, C. / Brown, P.J. / Barsyte-Lovejoy, D. / Santhakumar, V. / Schapira, M. / Lautens, M. / Arrowsmith, C.H.
履歴
登録2023年2月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02023年5月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年8月9日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22023年8月16日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histone deacetylase 6
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,4945
ポリマ－11,9331
非ポリマー5624
水1,910106
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)40.950, 44.430, 56.130
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Histone deacetylase 6 / HD6


分子量: 11932.607 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HDAC6, KIAA0901, JM21 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9UBN7, histone deacetylase
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-ZU9 / 3-{3-[2-(benzylamino)-2-oxoethyl]-4-oxo-3,4-dihydroquinazolin-2-yl}propanoic acid


分子量: 365.383 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C20H19N3O4 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 106 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.13 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.21 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 2 M sodium formate, 0.2 M sodium acetate pH4.6, 5 % ethylene glycol

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU FR-E SUPERBRIGHT / 波長: 1.54178 Å
検出器タイプ: RIGAKU SATURN A200 / 検出器: CCD / 日付: 2017年9月27日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54178 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.55→33.08 Å / Num. obs: 15042 / % possible obs: 97.9 % / 冗長度: 6.7 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.048 / Rpim(I) all: 0.02 / Rrim(I) all: 0.052 / Χ2: 0.91 / Net I/σ(I): 28.2 / Num. measured all: 100957
反射 シェル解像度: 1.55→1.58 Å / % possible obs: 94.6 % / 冗長度: 6.2 % / Rmerge(I) obs: 0.265 / Num. measured all: 4324 / Num. unique obs: 696 / CC1/2: 0.964 / Rpim(I) all: 0.115 / Rrim(I) all: 0.289 / Χ2: 1.02 / Net I/σ(I) obs: 7.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Aimlessデータスケーリング
REFMAC5.5精密化
xia2データ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.55→33.08 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.955 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.937 / SU B: 1.083 / SU ML: 0.041 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.076 / ESU R Free: 0.077 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.19314 700 4.7 %RANDOM
Rwork0.16425 ---
obs0.16565 14341 97.62 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 9.851 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.15 Å2-0 Å20 Å2
2--0.81 Å2-0 Å2
3----0.66 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 1.55→33.08 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数771 0 30 106 907
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0140.013840
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.016710
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.9631.6421151
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.591.61633
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.788598
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.13223.78437
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg11.65515107
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg0.32151
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1190.299
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0120.021061
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02197
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.130.914395
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.1280.913396
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.6671.368493
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other1.6831.371493
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.671.004445
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other1.6681.003446
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other2.4761.473659
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined3.65411.694948
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other3.65711.71946
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.55→1.59 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.219 44 -
Rwork0.177 1015 -
obs--94.22 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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