[日本語] English
万見
- PDB-8g2f: Crystal Structure of PRMT3 with Compound II710 -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8g2f
タイトルCrystal Structure of PRMT3 with Compound II710
要素Protein arginine N-methyltransferase 3
キーワードTRANSFERASE/INHIBITOR / PRMT3 / II710 / TRANSFERASE / Structural Genomics / PSI-2 / Protein Structure Initiative / Structural Genomics Consortium / SGC / TRANSFERASE-INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of retinoic acid biosynthetic process / protein-arginine omega-N monomethyltransferase activity / type I protein arginine methyltransferase / protein-arginine omega-N asymmetric methyltransferase activity / histone H4R3 methyltransferase activity / protein-arginine N-methyltransferase activity / histone methyltransferase activity / positive regulation of osteoblast differentiation / Protein methylation / negative regulation of protein ubiquitination ...negative regulation of retinoic acid biosynthetic process / protein-arginine omega-N monomethyltransferase activity / type I protein arginine methyltransferase / protein-arginine omega-N asymmetric methyltransferase activity / histone H4R3 methyltransferase activity / protein-arginine N-methyltransferase activity / histone methyltransferase activity / positive regulation of osteoblast differentiation / Protein methylation / negative regulation of protein ubiquitination / transcription initiation-coupled chromatin remodeling / methyltransferase activity / RMTs methylate histone arginines / ribosome binding / methylation / chromatin remodeling / regulation of DNA-templated transcription / zinc ion binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / : / Protein arginine N-methyltransferase 3, C2H2 zinc finger domain / Protein arginine N-methyltransferase 3, C2H2 zinc finger / Ribosomal protein L11 methyltransferase (PrmA) / : / Arginine methyltransferase oligomerization subdomain / Protein arginine N-methyltransferase / SAM-dependent methyltransferase PRMT-type domain profile. / Zinc finger C2H2 superfamily ...: / : / Protein arginine N-methyltransferase 3, C2H2 zinc finger domain / Protein arginine N-methyltransferase 3, C2H2 zinc finger / Ribosomal protein L11 methyltransferase (PrmA) / : / Arginine methyltransferase oligomerization subdomain / Protein arginine N-methyltransferase / SAM-dependent methyltransferase PRMT-type domain profile. / Zinc finger C2H2 superfamily / Zinc finger C2H2 type domain signature. / Zinc finger C2H2-type / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-DVS / Protein arginine N-methyltransferase 3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.06 Å
データ登録者Song, X. / Dong, A. / Deng, Y. / Huang, R. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Min, J. / Structural Genomics Consortium (SGC)
資金援助 カナダ, 1件
組織認可番号国
Other private カナダ
引用ジャーナル: Acta Pharm Sin B / 年: 2023
タイトル: A unique binding pocket induced by a noncanonical SAH mimic to develop potent and selective PRMT inhibitors.
著者: Deng, Y. / Song, X. / Iyamu, I.D. / Dong, A. / Min, J. / Huang, R.
履歴
登録2023年2月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02023年5月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年2月21日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Protein arginine N-methyltransferase 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,7542
ポリマ－38,2821
非ポリマー4731
水75742
1
A: Protein arginine N-methyltransferase 3
ヘテロ分子

A: Protein arginine N-methyltransferase 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)77,5094
ポリマ－76,5642
非ポリマー9452
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_555y,x,-z1
Buried area3290 Å2
ΔGint-32 kcal/mol
Surface area24850 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)70.733, 70.733, 175.262
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212
詳細This construct only comprises the methyltransferase domain of Protein arginine N-methyltransferase 3. The authors do not know the quaternary structure of this domain in isolation. However, the software PISA predicts it to be a dimer.

-
要素

#1: タンパク質 Protein arginine N-methyltransferase 3 / Heterogeneous nuclear ribonucleoprotein methyltransferase-like protein 3


分子量: 38281.914 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PRMT3, HRMT1L3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: O60678, type I protein arginine methyltransferase
#2: 化合物 ChemComp-DVS / 5'-S-[3-(N'-benzylcarbamimidamido)propyl]-5'-thioadenosine


分子量: 472.564 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H28N8O3S / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 42 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.86 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.04 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 20% PEG3350, 0.3 M Sodium Formate

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 0.97918 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER2 X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年3月16日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97918 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.06→50 Å / Num. obs: 27517 / % possible obs: 97.4 % / 冗長度: 10.4 % / CC1/2: 1 / CC star: 1 / Rmerge(I) obs: 0.09 / Χ2: 1.823 / Net I/av σ(I): 30.9 / Net I/σ(I): 8.9
反射 シェル解像度: 2.06→2.1 Å / 冗長度: 8.1 % / Rmerge(I) obs: 0.841 / Mean I/σ(I) obs: 1.7 / Num. unique obs: 1125 / CC1/2: 0.915 / CC star: 0.978 / Χ2: 0.798 / % possible all: 81.6

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-3000データスケーリング
PHASER位相決定
REFMAC5.8.0258精密化
HKL-3000データ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.06→48.14 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.965 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.948 / SU B: 5.957 / SU ML: 0.148 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.167 / ESU R Free: 0.164 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.25598 1088 4 %RANDOM
Rwork0.20695 ---
obs0.20883 26354 97.06 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 54.369 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.09 Å2-0 Å2-0 Å2
2--3.09 Å2-0 Å2
3----6.17 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 2.06→48.14 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2338 0 33 42 2413
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.0132443
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0172245
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3581.6313316
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.2431.5845201
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.5255305
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.74623.762101
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.66415411
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg23.539156
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0570.2337
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.022789
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02493
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it4.2335.7591220
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other4.2335.7551219
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it5.4198.621525
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other5.4198.6231526
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it4.7966.1041223
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other4.7946.1041224
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other6.4649.0151792
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined7.71267.1932595
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other7.71867.1872588
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.064→2.117 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.344 69 -
Rwork0.368 1513 -
obs--77.66 %

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る