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- PDB-8g1w: Crystal Structure Matriptase (C731S) in Complex with Inhibitor VD4162B -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8g1w
タイトルCrystal Structure Matriptase (C731S) in Complex with Inhibitor VD4162B
要素
  • Cyclic peptide inhibitor (ACE)Y(DTR)(NLE)(KCM)
  • Cyclic peptide inhibitor (ACE)Y(DTR)(NLE)(THZ)
  • Suppressor of tumorigenicity 14 protein
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / MATRIPTASE / INHIBITOR COMPLEX / HYDROLASE / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


matriptase / epithelial cell morphogenesis involved in placental branching / Formation of the cornified envelope / keratinocyte differentiation / serine-type peptidase activity / neural tube closure / protein catabolic process / basolateral plasma membrane / serine-type endopeptidase activity / external side of plasma membrane ...matriptase / epithelial cell morphogenesis involved in placental branching / Formation of the cornified envelope / keratinocyte differentiation / serine-type peptidase activity / neural tube closure / protein catabolic process / basolateral plasma membrane / serine-type endopeptidase activity / external side of plasma membrane / proteolysis / extracellular space / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Peptidase S1A, matripase / SEA domain superfamily / SEA domain profile. / SEA domain / SEA domain / CUB domain / Domain first found in C1r, C1s, uEGF, and bone morphogenetic protein. / CUB domain / CUB domain profile. / Spermadhesin, CUB domain superfamily ...Peptidase S1A, matripase / SEA domain superfamily / SEA domain profile. / SEA domain / SEA domain / CUB domain / Domain first found in C1r, C1s, uEGF, and bone morphogenetic protein. / CUB domain / CUB domain profile. / Spermadhesin, CUB domain superfamily / Low-density lipoprotein receptor domain class A / Low-density lipoprotein (LDL) receptor class A, conserved site / LDL-receptor class A (LDLRA) domain signature. / LDL-receptor class A (LDLRA) domain profile. / Low-density lipoprotein receptor domain class A / Low-density lipoprotein (LDL) receptor class A repeat / LDL receptor-like superfamily / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan
類似検索 - ドメイン・相同性
Suppressor of tumorigenicity 14 protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.2 Å
データ登録者Lovell, S. / Kashipathy, M.M. / Battaile, K.P. / Janetka, J.W.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)P30GM110761 米国
引用ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2024
タイトル: Mechanism-Based Macrocyclic Inhibitors of Serine Proteases.
著者: Damalanka, V.C. / Banas, V. / De Bona, P. / Kashipathy, M.M. / Battaile, K. / Lovell, S. / Janetka, J.W.
履歴
登録2023年2月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02024年2月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年3月27日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22024年4月10日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Suppressor of tumorigenicity 14 protein
M: Cyclic peptide inhibitor (ACE)Y(DTR)(NLE)(THZ)
L: Cyclic peptide inhibitor (ACE)Y(DTR)(NLE)(KCM)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,0454
ポリマ－28,0103
非ポリマー351
水4,648258
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2770 Å2
ΔGint-22 kcal/mol
Surface area10070 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)75.259, 80.248, 40.361
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 95.45, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-1074-

HOH

21A-1157-

HOH

31A-1212-

HOH

41A-1251-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Suppressor of tumorigenicity 14 protein / Matriptase / Membrane-type serine protease 1 / MT-SP1 / Prostamin / Serine protease 14 / Serine ...Matriptase / Membrane-type serine protease 1 / MT-SP1 / Prostamin / Serine protease 14 / Serine protease TADG-15 / Tumor-associated differentially-expressed gene 15 protein


分子量: 26447.689 Da / 分子数: 1 / 断片: residues 615-855 / 変異: C731S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ST14, PRSS14, SNC19, TADG15 / プラスミド: pET28 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9Y5Y6, matriptase
#2: タンパク質・ペプチド Cyclic peptide inhibitor (ACE)Y(DTR)(NLE)(THZ)


分子量: 779.951 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)
#3: タンパク質・ペプチド Cyclic peptide inhibitor (ACE)Y(DTR)(NLE)(KCM)


分子量: 781.967 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)
#4: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 258 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.23 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.76 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 4.5 / 詳細: 2M sodium formate, 100 sodium acetate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS-II / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年12月15日
放射モノクロメーター: Double Crystal Si 111 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.2→40.18 Å / Num. obs: 74030 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 3.4 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.032 / Rpim(I) all: 0.02 / Rrim(I) all: 0.038 / Χ2: 0.52 / Net I/σ(I): 10.3 / Num. measured all: 248305
反射 シェル解像度: 1.2→1.22 Å / % possible obs: 99.1 % / 冗長度: 3.2 % / Rmerge(I) obs: 0.457 / Num. measured all: 12004 / Num. unique obs: 3781 / CC1/2: 0.895 / Rpim(I) all: 0.301 / Rrim(I) all: 0.549 / Χ2: 0.47 / Net I/σ(I) obs: 1.5

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.19_4084精密化
Aimlessデータスケーリング
XDSデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3ncl

3ncl


解像度: 1.2→31.37 Å / SU ML: 0.11 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.1 / 位相誤差: 20.8 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1658 3736 5.05 %
Rwork0.1484 --
obs0.1493 73999 99.53 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.2→31.37 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1847 0 115 258 2220
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0072046
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1642791
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.228707
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.088286
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.009362
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.2-1.220.28961390.2632583X-RAY DIFFRACTION99
1.22-1.230.23461460.24172555X-RAY DIFFRACTION99
1.23-1.250.28311310.22772606X-RAY DIFFRACTION99
1.25-1.270.23021490.21662541X-RAY DIFFRACTION99
1.27-1.280.21851340.20662611X-RAY DIFFRACTION99
1.28-1.30.24391340.20122600X-RAY DIFFRACTION99
1.3-1.330.22151220.19022586X-RAY DIFFRACTION99
1.33-1.350.21291380.18572619X-RAY DIFFRACTION100
1.35-1.370.24841360.18012604X-RAY DIFFRACTION100
1.37-1.40.21661640.17222559X-RAY DIFFRACTION100
1.4-1.430.21971270.16792592X-RAY DIFFRACTION100
1.43-1.460.24411340.1622618X-RAY DIFFRACTION100
1.46-1.490.19371430.15762621X-RAY DIFFRACTION100
1.49-1.530.19731450.15472581X-RAY DIFFRACTION100
1.53-1.570.18261520.14082600X-RAY DIFFRACTION100
1.57-1.620.1651420.13952585X-RAY DIFFRACTION100
1.62-1.670.16841560.13222598X-RAY DIFFRACTION99
1.67-1.730.17351240.13932591X-RAY DIFFRACTION100
1.73-1.80.17081210.13922634X-RAY DIFFRACTION100
1.8-1.880.14951430.1362608X-RAY DIFFRACTION100
1.88-1.980.16281390.13342589X-RAY DIFFRACTION100
1.98-2.110.13011250.132642X-RAY DIFFRACTION100
2.11-2.270.15851340.13322609X-RAY DIFFRACTION99
2.27-2.50.13911360.14042629X-RAY DIFFRACTION99
2.5-2.860.15191390.15482607X-RAY DIFFRACTION100
2.86-3.60.15371320.14422638X-RAY DIFFRACTION100
3.6-31.370.15281510.14062657X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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