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- PDB-8fxq: The Crystal Sturucture of Rhizopuspepsin with a bound modified pe... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8fxq
タイトルThe Crystal Sturucture of Rhizopuspepsin with a bound modified peptide inhibitor generated by de novo drug design.
要素
  • ALA-CYS-VAL-LYS
  • Rhizopuspepsin
キーワードHYDROLASE / Rhizopuspepsin / de novo drug design / peptide inhibitors
機能・相同性
機能・相同性情報


rhizopuspepsin / aspartic-type endopeptidase activity / proteolysis
類似検索 - 分子機能
Aspergillopepsin-like catalytic domain / Eukaryotic aspartyl protease / Aspartic peptidase A1 family / Peptidase family A1 domain / Peptidase family A1 domain profile. / Cathepsin D, subunit A; domain 1 / Acid Proteases / Aspartic peptidase, active site / Eukaryotic and viral aspartyl proteases active site. / Aspartic peptidase domain superfamily ...Aspergillopepsin-like catalytic domain / Eukaryotic aspartyl protease / Aspartic peptidase A1 family / Peptidase family A1 domain / Peptidase family A1 domain profile. / Cathepsin D, subunit A; domain 1 / Acid Proteases / Aspartic peptidase, active site / Eukaryotic and viral aspartyl proteases active site. / Aspartic peptidase domain superfamily / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
CYCLOHEXANE / Rhizopuspepsin
類似検索 - 構成要素
生物種Rhizopus microsporus var. chinensis (菌類)
synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.21 Å
データ登録者Satyshur, K.A. / Rich, D.H. / Ripka, A.S.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM50113 米国
引用
ジャーナル: Org Lett / 年: 2001
タイトル: Aspartic protease inhibitors designed from computer-generated templates bind as predicted.
著者: Ripka, A.S. / Satyshur, K.A. / Bohacek, R.S. / Rich, D.H.
#1: ジャーナル: Org Lett / 年: 2001
タイトル: Design and synthesis of unsymmetrical peptidyl urea inhibitors of aspartic peptidases.
著者: Dales, N.A. / Bohacek, R.S. / Satyshur, K.A. / Rich, D.H.
#2: ジャーナル: Protein Expr Purif / 年: 1999
タイトル: Purification and crystallization of rhizopuspepsin: the use of nickel chelation chromatography to select for catalytically active species.
著者: Flentke, G.R. / Glinski, J. / Satyshur, K. / Rich, D.H.
履歴
登録2023年1月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02023年2月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年10月9日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Rhizopuspepsin
B: Rhizopuspepsin
W: ALA-CYS-VAL-LYS
Y: ALA-CYS-VAL-LYS
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)70,4037
ポリマ－70,2124
非ポリマー1913
水13,421745
1
A: Rhizopuspepsin
W: ALA-CYS-VAL-LYS
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,1903
ポリマ－35,1062
非ポリマー841
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1190 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area12780 Å2
手法PISA
2
B: Rhizopuspepsin
Y: ALA-CYS-VAL-LYS
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,2134
ポリマ－35,1062
非ポリマー1072
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1290 Å2
ΔGint-9 kcal/mol
Surface area13270 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)69.873, 71.696, 120.736
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
Space group name HallP2ac2ab
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x+1/2,-y+1/2,-z
#3: -x,y+1/2,-z+1/2
#4: -x+1/2,-y,z+1/2

-
要素

#1: タンパク質 Rhizopuspepsin


分子量: 34685.270 Da / 分子数: 2 / 変異: I230V / 由来タイプ: 組換発現
詳細: IVPD residual N-term tag, -3, -2, -1, 0. Numbering above is wrong. It should be the same as Mol A.
由来: (組換発現) Rhizopus microsporus var. chinensis (菌類)
プラスミド: pET16b-RPN / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): plysS / 参照: UniProt: P06026, rhizopuspepsin
#2: タンパク質・ペプチド ALA-CYS-VAL-LYS


分子量: 420.546 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成
詳細: This is the peptide inhibitor with A alanine as -1 and Cys as zero, and only the carbonyl and a methyl on the C alpha of A. Lysine and cystine are covalently linked to a cyclohexyl ring to ...詳細: This is the peptide inhibitor with A alanine as -1 and Cys as zero, and only the carbonyl and a methyl on the C alpha of A. Lysine and cystine are covalently linked to a cyclohexyl ring to link the sidechains together.
由来: (合成) synthetic construct (人工物)
#3: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物 ChemComp-CHX / CYCLOHEXANE / シクロヘキサン


分子量: 84.159 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H12 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 745 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.21 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.25 % / 解説: Long Prisms.
結晶化温度: 273 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: Dissolve hydrolyzed powder in water and adjust the pH with acetic acid until slight precipitate is formed (about pH 6).
PH範囲: 6 - 7 / Temp details: Constant room temperature.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.9002 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2006年10月27日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9002 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.205→61.646 Å / Num. obs: 149092 / % possible obs: 90 % / 冗長度: 4.7 % / Biso Wilson estimate: 11.35 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.052 / Rpim(I) all: 0.033 / Rrim(I) all: 0.058 / Net I/σ(I): 16.9
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) all% possible all
3.454-61.6464.80.01958.474550.9990.0130.02388.7
1.205-1.2894.20.8941.674570.5650.6481.10947.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.20.1_4487精密化
autoPROCデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.21→33.56 Å / SU ML: 0.1284 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 21.9236
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2007 7184 4.82 %
Rwork0.1795 141881 -
obs0.1806 149065 79.78 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 15.38 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.21→33.56 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4907 0 13 745 5665
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00875099
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.04666943
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.091773
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0069917
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d10.3462739
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.21-1.220.3923190.314454X-RAY DIFFRACTION7.75
1.22-1.230.3718360.3135688X-RAY DIFFRACTION11.72
1.23-1.250.3442510.29031043X-RAY DIFFRACTION17.77
1.25-1.260.3038790.27911520X-RAY DIFFRACTION25.83
1.26-1.280.34011040.28972164X-RAY DIFFRACTION36.8
1.28-1.30.3261760.28172797X-RAY DIFFRACTION48.23
1.3-1.320.31751700.26993604X-RAY DIFFRACTION61.24
1.32-1.340.32282280.27434352X-RAY DIFFRACTION74.27
1.34-1.360.28552330.27095176X-RAY DIFFRACTION87.51
1.36-1.380.27683030.25495549X-RAY DIFFRACTION94.4
1.38-1.40.25773000.23775744X-RAY DIFFRACTION97.77
1.4-1.430.25413280.23925793X-RAY DIFFRACTION99
1.43-1.460.24122940.2315854X-RAY DIFFRACTION99.03
1.46-1.490.23832810.21955821X-RAY DIFFRACTION99.03
1.49-1.520.23732890.21255862X-RAY DIFFRACTION98.76
1.52-1.550.24862800.20665802X-RAY DIFFRACTION98.4
1.55-1.590.23363350.20355783X-RAY DIFFRACTION98.25
1.59-1.640.23382880.1945807X-RAY DIFFRACTION98.39
1.64-1.680.23243040.19195740X-RAY DIFFRACTION97.86
1.68-1.740.20723060.19025772X-RAY DIFFRACTION97.36
1.74-1.80.21392690.18695768X-RAY DIFFRACTION96.62
1.8-1.870.21092860.17735663X-RAY DIFFRACTION95.89
1.87-1.960.20452950.17945657X-RAY DIFFRACTION95.25
1.96-2.060.18592830.16775607X-RAY DIFFRACTION94.19
2.06-2.190.20332880.16265626X-RAY DIFFRACTION94.46
2.19-2.360.16022640.16075618X-RAY DIFFRACTION93.96
2.36-2.60.18922700.16545686X-RAY DIFFRACTION94.24
2.6-2.970.15832750.16465687X-RAY DIFFRACTION94.29
2.97-3.740.17192610.15665717X-RAY DIFFRACTION93.49
3.74-33.560.16052890.14035527X-RAY DIFFRACTION87.66

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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