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- PDB-8fum: AibH1H2 metalated with Fe in the presence of Tris -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8fum
タイトルAibH1H2 metalated with Fe in the presence of Tris
要素(Amidohydrolase) x 3
キーワードOXIDOREDUCTASE / alpha aminoisobutyric acid hydroxylase amidohydrolase-like dimetallic
機能・相同性
機能・相同性情報


secondary metabolic process / carboxy-lyase activity / hydrolase activity / metal ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
2-amino-3-carboxymuconate-6-semialdehyde decarboxylase / Amidohydrolase / Amidohydrolase-related / Metal-dependent hydrolases / Metal-dependent hydrolase / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / Amidohydrolase / Amidohydrolase
類似検索 - 構成要素
生物種Rhodococcus wratislaviensis NBRC 100605 (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.48 Å
データ登録者Powell, M.M. / Rittle, J.
資金援助1件
組織認可番号国
Not funded
引用ジャーナル: J.Am.Chem.Soc. / 年: 2023
タイトル: Enzymatic Hydroxylation of Aliphatic C-H Bonds by a Mn/Fe Cofactor.
著者: Powell, M.M. / Rao, G. / Britt, R.D. / Rittle, J.
履歴
登録2023年1月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02023年4月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年3月20日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / citation_author
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM ..._citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Amidohydrolase
B: Amidohydrolase
C: Amidohydrolase
D: Amidohydrolase
E: Amidohydrolase
F: Amidohydrolase
G: Amidohydrolase
H: Amidohydrolase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)348,43649
ポリマ－345,1058
非ポリマー3,33141
水38,4802136
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: native gel electrophoresis
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area23060 Å2
ΔGint-100 kcal/mol
Surface area41530 Å2
手法PISA
2
A: Amidohydrolase
B: Amidohydrolase
C: Amidohydrolase
D: Amidohydrolase
E: Amidohydrolase
G: Amidohydrolase
H: Amidohydrolase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)305,64642
ポリマ－302,8177
非ポリマー2,82935
水1267
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area22130 Å2
ΔGint-116 kcal/mol
Surface area42780 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)82.590, 232.640, 147.636
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 92.77, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MI121
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y,-z
#3: x+1/2,y+1/2,z+1/2
#4: -x+1/2,y+1/2,-z+1/2
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11E-404-

MG

21A-523-

HOH

31A-680-

HOH

41C-557-

HOH

51C-697-

HOH

61F-647-

HOH

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要素

-
タンパク質 , 3種, 8分子 ACEGBFHD

#1: タンパク質
Amidohydrolase


分子量: 43992.102 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Rhodococcus wratislaviensis NBRC 100605 (バクテリア)
遺伝子: Rhow_000804 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A402C2V4
#2: タンパク質 Amidohydrolase


分子量: 42288.211 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Rhodococcus wratislaviensis NBRC 100605 (バクテリア)
遺伝子: Rhow_000803 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A402C2Q3
#3: タンパク質 Amidohydrolase


分子量: 42272.211 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Rhodococcus wratislaviensis NBRC 100605 (バクテリア)
遺伝子: Rhow_000803 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A402C2Q3

-
非ポリマー , 6種, 2177分子

#4: 化合物
ChemComp-PG4 / TETRAETHYLENE GLYCOL


分子量: 194.226 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H18O5 / コメント: 沈殿剤*YM
#5: 化合物
ChemComp-FE / FE (III) ION


分子量: 55.845 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe
#6: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION


分子量: 24.305 Da / 分子数: 14 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#7: 化合物
ChemComp-TRS / 2-AMINO-2-HYDROXYMETHYL-PROPANE-1,3-DIOL / TRIS BUFFER


分子量: 122.143 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H12NO3 / コメント: pH緩衝剤*YM
#8: 化合物 ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER


分子量: 106.120 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#9: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 2136 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.06 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.17 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.7
詳細: 0.16 M MgCl2, 0.08 M Tris-HCl, 20% PEG4000, 50 mM AIB

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL9-2 / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年7月26日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.48→45.58 Å / Num. obs: 430996 / % possible obs: 93.72 % / 冗長度: 2.8 % / Biso Wilson estimate: 12.72 Å2 / CC1/2: 0.996 / Net I/σ(I): 7.2
反射 シェル解像度: 1.48→1.53 Å / 冗長度: 2.6 % / Num. unique obs: 42533 / CC1/2: 0.355 / % possible all: 92.58

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.13_2998精密化
MOSFLMデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6M2I

6m2i


解像度: 1.48→45.58 Å / SU ML: 0.137 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 18.623 / 立体化学のターゲット値: GEOSTD + MONOMER LIBRARY
Rfactor反射数%反射
Rfree0.184 1414 0.33 %
Rwork0.159 --
obs0.159 430996 93.7 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 18.92 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.48→45.58 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数22648 0 180 2136 24964
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00923629
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.04132277
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d26.4798613
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.083430
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0084249
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.48-1.530.24581400.249942385X-RAY DIFFRACTION93
1.53-1.590.26121400.231640788X-RAY DIFFRACTION89
1.59-1.670.24941450.207242449X-RAY DIFFRACTION93
1.67-1.750.22831420.185542327X-RAY DIFFRACTION92
1.75-1.860.20081330.170942019X-RAY DIFFRACTION92
1.86-2.010.17921430.158943843X-RAY DIFFRACTION96
2.01-2.210.18051360.14544029X-RAY DIFFRACTION96
2.21-2.530.15921440.139443365X-RAY DIFFRACTION95
2.53-3.190.16571520.149744626X-RAY DIFFRACTION97
3.19-45.580.16581390.142143751X-RAY DIFFRACTION95

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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