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- PDB-8fth: Chaetomium thermophilum SETX - NPPC internal deletion -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8fth
タイトルChaetomium thermophilum SETX - NPPC internal deletion
要素5'-3' RNA helicase-like protein
キーワードTRANSCRIPTION / Helicase / DNA repair / RNA-DNA hybrid
機能・相同性
機能・相同性情報


helicase activity / nucleotide binding
類似検索 - 分子機能
Helicase Sen1, N-terminal / SEN1 N terminal / DNA2/NAM7 helicase, helicase domain / AAA domain / : / DNA2/NAM7-like helicase / DNA2/NAM7 helicase-like, C-terminal / AAA domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / 5'-3' RNA helicase-like protein
類似検索 - 構成要素
生物種Thermochaetoides thermophila DSM 1495 (菌類)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.17 Å
データ登録者Williams, R.S. / Appel, C.D.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of Environmental Health Sciences (NIH/NIEHS)ES102765 米国
引用ジャーナル: Mol Cell / 年: 2023
タイトル: Sen1 architecture: RNA-DNA hybrid resolution, autoregulation, and insights into SETX inactivation in AOA2.
著者: C Denise Appel / Oya Bermek / Venkata P Dandey / Makayla Wood / Elizabeth Viverette / Jason G Williams / Jonathan Bouvette / Amanda A Riccio / Juno M Krahn / Mario J Borgnia / R Scott Williams /
要旨: The senataxin (SETX, Sen1 in yeasts) RNA-DNA hybrid resolving helicase regulates multiple nuclear transactions, including DNA replication, transcription, and DNA repair, but the molecular basis for ...The senataxin (SETX, Sen1 in yeasts) RNA-DNA hybrid resolving helicase regulates multiple nuclear transactions, including DNA replication, transcription, and DNA repair, but the molecular basis for Sen1 activities is ill defined. Here, Sen1 cryoelectron microscopy (cryo-EM) reconstructions reveal an elongated inchworm-like architecture. Sen1 is composed of an amino terminal helical repeat Sen1 N-terminal (Sen1N) regulatory domain that is flexibly linked to its C-terminal SF1B helicase motor core (Sen1) via an intrinsically disordered tether. In an autoinhibited state, the Sen1 domain regulates substrate engagement by promoting occlusion of the RNA substrate-binding cleft. The X-ray structure of an activated Sen1 engaging single-stranded RNA and ADP-SO shows that the enzyme encircles RNA and implicates a single-nucleotide power stroke in the Sen1 RNA translocation mechanism. Together, our data unveil dynamic protein-protein and protein-RNA interfaces underpinning helicase regulation and inactivation of human SETX activity by RNA-binding-deficient mutants in ataxia with oculomotor apraxia 2 neurodegenerative disease.
履歴
登録2023年1月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02023年10月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月1日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 5'-3' RNA helicase-like protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)191,3582
ポリマ－190,9311
非ポリマー4271
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質 5'-3' RNA helicase-like protein / SETX


分子量: 190931.109 Da / 分子数: 1
断片: UNP residues 1-903,1090-1858),UNP residues 1-903,1090-1858)
由来タイプ: 組換発現
詳細: engineered fragment: internal deletion and C-terminal truncation,engineered fragment: internal deletion and C-terminal truncation
由来: (組換発現) Thermochaetoides thermophila DSM 1495 (菌類)
遺伝子: CTHT_0012480 / 細胞株 (発現宿主): HEK293F / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: G0S163, DNA helicase
#2: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Chaemtomium thermophilum SETX in complex with ADP / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1 / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Chaetomium thermophilum (菌類)
由来(組換発現)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 株: HEK293F
緩衝液pH: 7.9
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結装置: LEICA EM GP / 凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2700 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1000 nm
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
撮影電子線照射量: 40 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.20.1_4487: / 分類: 精密化
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
10cryoSPARC3.3.2初期オイラー角割当
11cryoSPARC3.3.2最終オイラー角割当
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 3.17 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 471395 / 対称性のタイプ: POINT
精密化交差検証法: NONE
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
原子変位パラメータBiso mean: 51.34 Å2
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.0089945
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d1.25613451
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d5.4211352
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0521550
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0081716

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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