[日本語] English
万見
- PDB-8frp: Acinetobacter baylyi LptB2FGC -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8frp
タイトルAcinetobacter baylyi LptB2FGC
要素
  • LPS export ABC transporter permease LptG
  • Lipopolysaccharide export system ATP-binding protein LptB
  • Lipopolysaccharide export system permease protein LptF
  • Lipopolysaccharide export system protein LptC
キーワードLIPID TRANSPORT / lipopolysaccharide / ABC / ATPase / antibiotic / macrocyclic peptide / gram-negative bacteria / ESKAPE
機能・相同性
機能・相同性情報


lipopolysaccharide transport / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex / transmembrane transport / ATP hydrolysis activity / ATP binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Permease LptG/LptF-related / LPS export ABC transporter permease LptF / LPS export ABC transporter permease LptG / Lipopolysaccharide export system permease LptF/LptG / Branched-chain amino acid ATP-binding cassette transporter, C-terminal / Branched-chain amino acid ATP-binding cassette transporter / LPS export ABC transporter, ATP-binding protein LptB / : / ABC transporter-like, conserved site / ABC transporters family signature. ...Permease LptG/LptF-related / LPS export ABC transporter permease LptF / LPS export ABC transporter permease LptG / Lipopolysaccharide export system permease LptF/LptG / Branched-chain amino acid ATP-binding cassette transporter, C-terminal / Branched-chain amino acid ATP-binding cassette transporter / LPS export ABC transporter, ATP-binding protein LptB / : / ABC transporter-like, conserved site / ABC transporters family signature. / ABC transporter / ABC transporter-like, ATP-binding domain / ATP-binding cassette, ABC transporter-type domain profile. / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Lipopolysaccharide export system ATP-binding protein LptB / Permease / Lipopolysaccharide export system permease protein LptF
類似検索 - 構成要素
生物種Acinetobacter baylyi ADP1 (バクテリア)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.8 Å
データ登録者Pahil, K.S. / Gilman, M.S.A. / Kruse, A.C. / Kahne, D.
資金援助 米国, 3件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)AI149778 米国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)AI081059 米国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)AI153358 米国
引用ジャーナル: Nature / 年: 2024
タイトル: A new antibiotic traps lipopolysaccharide in its intermembrane transporter.
著者: Karanbir S Pahil / Morgan S A Gilman / Vadim Baidin / Thomas Clairfeuille / Patrizio Mattei / Christoph Bieniossek / Fabian Dey / Dieter Muri / Remo Baettig / Michael Lobritz / Kenneth ...著者: Karanbir S Pahil / Morgan S A Gilman / Vadim Baidin / Thomas Clairfeuille / Patrizio Mattei / Christoph Bieniossek / Fabian Dey / Dieter Muri / Remo Baettig / Michael Lobritz / Kenneth Bradley / Andrew C Kruse / Daniel Kahne /
要旨: Gram-negative bacteria are extraordinarily difficult to kill because their cytoplasmic membrane is surrounded by an outer membrane that blocks the entry of most antibiotics. The impenetrable nature ...Gram-negative bacteria are extraordinarily difficult to kill because their cytoplasmic membrane is surrounded by an outer membrane that blocks the entry of most antibiotics. The impenetrable nature of the outer membrane is due to the presence of a large, amphipathic glycolipid called lipopolysaccharide (LPS) in its outer leaflet. Assembly of the outer membrane requires transport of LPS across a protein bridge that spans from the cytoplasmic membrane to the cell surface. Maintaining outer membrane integrity is essential for bacterial cell viability, and its disruption can increase susceptibility to other antibiotics. Thus, inhibitors of the seven lipopolysaccharide transport (Lpt) proteins that form this transenvelope transporter have long been sought. A new class of antibiotics that targets the LPS transport machine in Acinetobacter was recently identified. Here, using structural, biochemical and genetic approaches, we show that these antibiotics trap a substrate-bound conformation of the LPS transporter that stalls this machine. The inhibitors accomplish this by recognizing a composite binding site made up of both the Lpt transporter and its LPS substrate. Collectively, our findings identify an unusual mechanism of lipid transport inhibition, reveal a druggable conformation of the Lpt transporter and provide the foundation for extending this class of antibiotics to other Gram-negative pathogens.
履歴
登録2023年1月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02024年1月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月17日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title ..._citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.22024年1月31日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Lipopolysaccharide export system ATP-binding protein LptB
B: Lipopolysaccharide export system ATP-binding protein LptB
C: Lipopolysaccharide export system protein LptC
F: Lipopolysaccharide export system permease protein LptF
G: LPS export ABC transporter permease LptG


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)139,3185
ポリマ－139,3185
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration, Additionally verified using SDS-PAGE
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

-
要素

#1: タンパク質 Lipopolysaccharide export system ATP-binding protein LptB


分子量: 27934.129 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Acinetobacter baylyi ADP1 (バクテリア)
遺伝子: ACIAD1486 / プラスミド: pCDFDuet / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): C43 / 参照: UniProt: Q6FC66
#2: タンパク質・ペプチド Lipopolysaccharide export system protein LptC


分子量: 1805.216 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Acinetobacter baylyi ADP1 (バクテリア)
プラスミド: pET23/42 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): C43
#3: タンパク質 Lipopolysaccharide export system permease protein LptF


分子量: 41564.273 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Acinetobacter baylyi ADP1 (バクテリア)
遺伝子: ACIAD0254 / プラスミド: pCDFDuet / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): C43 / 参照: UniProt: Q6FFD7
#4: タンパク質 LPS export ABC transporter permease LptG


分子量: 40080.621 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Acinetobacter baylyi ADP1 (バクテリア)
遺伝子: ACIAD0255 / プラスミド: pCDFDuet / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): C43 / 参照: UniProt: Q6FFD6

-
実験情報

-
実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

-
試料調製

構成要素名称: Inner membrane lipopolysaccharide transporter composed of LptF, LptG, LptC and two molecules of LptB.
タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 0.15985 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Acinetobacter baylyi ADP1 (バクテリア)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株: C43
緩衝液pH: 7.4
詳細: 300 mM NaCl, 20 mM Tris [pH 7.4], 0.02% GDN, 0.25 mM tris(hydroxypropyl)phosphine, 8 mM imidazole
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
1300 mMSodium chlorideNaCl1
220 mMTris pH 7.4NH2C(CH2OH)31
30.02 %glyco-diosgeninC56H92O251
40.25 mMtris(hydroxypropyl)phosphineC9H21O3P1
58 mMimidazoleC3H4N21
試料濃度: 7 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES / 詳細: This sample was monodisperse as determined by SEC.
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 400 divisions/in. / グリッドのタイプ: C-flat-1.2/1.3
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277 K

-
電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2200 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 900 nm / C2レンズ絞り径: 50 µm
撮影電子線照射量: 51.7 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)

-
解析

EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
1cryoSPARC粒子像選択
2SerialEM画像取得
4cryoSPARCCTF補正
10cryoSPARC初期オイラー角割当
11cryoSPARC最終オイラー角割当
12cryoSPARC分類
13cryoSPARC３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 6000000
3次元再構成解像度: 3.8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 65285 / 対称性のタイプ: POINT

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る