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- PDB-8fr3: E. coli EF-Tu in complex with KKL-55 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8fr3
タイトルE. coli EF-Tu in complex with KKL-55
要素Elongation factor Tu
キーワードTRANSLATION / EF-Tu / antibiotic
機能・相同性
機能・相同性情報


guanosine tetraphosphate binding / translation elongation factor activity / GTPase activity / GTP binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Translation elongation factor EFTu/EF1A, C-terminal / Translation elongation factor EFTu/EF1A, bacterial/organelle / Elongation factor Tu, domain 2 / Elongation factor Tu (EF-Tu), GTP-binding domain / : / Elongation factor Tu C-terminal domain / Translation elongation factor EF1A/initiation factor IF2gamma, C-terminal / Tr-type G domain, conserved site / Translational (tr)-type guanine nucleotide-binding (G) domain signature. / Translation elongation factor EFTu-like, domain 2 ...Translation elongation factor EFTu/EF1A, C-terminal / Translation elongation factor EFTu/EF1A, bacterial/organelle / Elongation factor Tu, domain 2 / Elongation factor Tu (EF-Tu), GTP-binding domain / : / Elongation factor Tu C-terminal domain / Translation elongation factor EF1A/initiation factor IF2gamma, C-terminal / Tr-type G domain, conserved site / Translational (tr)-type guanine nucleotide-binding (G) domain signature. / Translation elongation factor EFTu-like, domain 2 / Elongation factor Tu domain 2 / Translational (tr)-type GTP-binding domain / Elongation factor Tu GTP binding domain / Translational (tr)-type guanine nucleotide-binding (G) domain profile. / Small GTP-binding protein domain / Translation protein, beta-barrel domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / 3-chloro-N-(1-propyl-1H-tetrazol-5-yl)benzamide / Elongation factor Tu
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli K-12 (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.23 Å
データ登録者Nguyen, H.A. / Kuzmishin Nagy, A.B. / Dunham, C.M.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)2R01GM121650 米国
引用ジャーナル: Mbio / 年: 2023
タイトル: Antibiotic that inhibits trans -translation blocks binding of EF-Tu to tmRNA but not to tRNA.
著者: Marathe, N. / Nguyen, H.A. / Alumasa, J.N. / Kuzmishin Nagy, A.B. / Vazquez, M. / Dunham, C.M. / Keiler, K.C.
履歴
登録2023年1月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02023年9月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月29日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.journal_volume

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Elongation factor Tu
B: Elongation factor Tu
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)90,0287
ポリマ－88,8272
非ポリマー1,2015
水21612
1
A: Elongation factor Tu
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,1474
ポリマ－44,4141
非ポリマー7333
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Elongation factor Tu
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,8813
ポリマ－44,4141
非ポリマー4682
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)59.385, 65.222, 70.559
Angle α, β, γ (deg.)107.670, 98.790, 107.080
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

#1: タンパク質 Elongation factor Tu


分子量: 44413.609 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 株: K-12 / 遺伝子: tuf / プラスミド: pQE60 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21-Gold(DE3) / 参照: UniProt: E2QFJ4
#2: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#3: 化合物 ChemComp-GDP / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GDP


タイプ: RNA linking / 分子量: 443.201 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O11P2 / コメント: GDP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 化合物 ChemComp-Y7C / 3-chloro-N-(1-propyl-1H-tetrazol-5-yl)benzamide / KKL-55


分子量: 265.699 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C11H12ClN5O / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.6 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 30-35% polyethylene glycol monomethyl ether 5,000 (PEG 5K MME), 0.2 M (NH4)2(SO4), 0.1 M MES pH 6.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-E / 波長: 0.9792 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年4月11日
放射モノクロメーター: M / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.23→64.82 Å / Num. obs: 42498 / % possible obs: 93.98 % / 冗長度: 5.9 % / Biso Wilson estimate: 54.27 Å2 / CC1/2: 0.994 / Rmerge(I) obs: 0.1098 / Rpim(I) all: 0.04984 / Rrim(I) all: 0.1208 / Net I/σ(I): 9.79
反射 シェル解像度: 2.23→2.31 Å / 冗長度: 5.8 % / Rmerge(I) obs: 0.8816 / Num. unique obs: 3782 / CC1/2: 0.777 / Rpim(I) all: 0.3918 / Rrim(I) all: 0.9666 / % possible all: 84.31

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.20.1_4487精密化
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6eze

6eze


解像度: 2.23→64.82 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0.54 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2754 2038 4.799 %
Rwork0.2449 78820 -
obs0.2464 42465 93.98 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 114.9 Å2 / Biso mean: 62.25 Å2 / Biso min: 32.93 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.23→64.82 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5930 0 76 12 6018
Biso mean--65.42 55.08 -
残基数----770
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 28

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.23-2.260.5367880.42241947203564
2.26-2.290.42251310.3882832296390
2.29-2.320.38371420.36832800294293
2.32-2.350.34771630.3772880304394
2.35-2.380.40411460.34572831297794
2.38-2.420.36051770.34152935311294
2.42-2.460.3361340.33062829296394
2.46-2.50.30551310.32082926305794
2.5-2.540.35661440.31642828297293
2.54-2.590.35951570.29232926308393
2.59-2.640.28791570.2992838299594
2.64-2.690.31641260.29732829295591
2.69-2.750.28991460.28312828297492
2.75-2.810.32461640.29372772293691
2.81-2.880.31421450.29642587273286
2.88-2.960.31051390.30942945308492
2.96-3.050.26141290.27882871300095
3.05-3.150.39691230.27722908303194
3.15-3.260.32961320.26482918305094
3.26-3.390.2491350.26642912304794
3.39-3.540.28471430.24362907305093
3.54-3.730.26111450.23912824296992
3.73-3.960.261380.21652792293091
3.96-4.270.21861410.21282615275685
4.27-4.70.24191340.19112981311595
4.7-5.380.22411860.19362851303795
5.38-6.770.28551550.23142862301794
6.78-64.820.23961180.20752846296491

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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